Микрорганизмдер физиологиясы. Прокариоттардың химиялық құрамы
Реттеу метаболизмі бактерияларда
жүктеу/скачать 1,3 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Аллостериялық ферменттер
| Реттеу метаболизмі бактерияларда
Бактериялардағы метаболизмді реттеудің 2 әдісі бар: 1) ферменттердің белсенділігі деңгейінде немесе ферменттердің белсенділігін реттеу; 2) ген деңгейінде немесе ферменттер синтезін реттеу. Ферменттердің белсенділігін реттеу Аллостериялық ферменттер – көп жағдайда бірдей немесе әртүрлі типтегі бірнеше суббірліктерден тұратын жоғары молекулалық салмағы бар белоктар. Әрбір суббірлікте әдетте субстратпен байланысатын каталитикалық учаске және реттеуші немесе аллостериялық учаске бар. Аллостериялық реттеудің қарапайым жағдайы – тармақталмаған биосинтетикалық жолдың бірінші немесе негізгі ферменті қызметінің соңғы өнімі арқылы реттелу. Егер соңғы өнім артық жиналса, бірінші ферменттің белсенділігін тежейді. Бұл процесс ретроингибирлеу немесе кері байланыс принципі бойынша тежелу деп аталады. Реттеудің бұл түрінің мысалы-изолейцин биосинтезінің тежелуі. L-треониннің L-изолейцинге айналуы бес ферментативті реакцияны қамтиды: L-изолейцин синтезі жолындағы алғашқы фермент L-треонин дезаминаза аллостериялық болып табылады және тек L-изолейцинмен тежеледі. L-треониндеаминаза молекуласының бетінде екі түрлі учаске бар: каталитикалық-субстратты (L-треонин) байланыстыру үшін және реттеуші-эффекторды байланыстыру үшін (L-изолейцин): Жасушада L-изолейцин жинақталған кезде ол l-треониндеаминаза ферментінің аллостериялық орталығымен байланысып, оның белсенділігін тежейді және L-изолейцин синтезі тоқтайды: Тармақталған метаболизм жолдарында аллостериялық ферменттердің белсенділігі күрделірек реттеледі, өйткені бірнеше соңғы өнімдердің биосинтезі бірінші ферменттің белсенділігіне байланысты. Тармақталған метаболизм жолдарында аллостериялық ферменттердің белсенділігі күрделірек реттеледі, өйткені бірнеше соңғы өнімдердің биосинтезі бірінші ферменттің белсенділігіне байланысты. Бұл ферменттің белсенділігін тежеу екі жолмен жүруі мүмкін: мультивалентті тежелу-барлық соңғы өнімдердің аллостериялық орталықтарымен байланысу қажет. Әрбір соңғы өнім (эффектор) "өзінің" аллостериялық орталығымен байланысып, ферменттің белсенділігін өзгертпейд кумулятивті немесе аддитивті тежелу-бір соңғы өнімнің ферментіне қосылу оның белсенділігін ішінара төмендетеді, әрбір келесі соңғы өнімнің қосылуымен тежелу әсері артады: Кейбір тармақталған биосинтетикалық жолдарда бірінші ферменттің тежелуі бұтақтардың әрқайсысының соңғы өнімдерімен емес, тармақталғанға дейін түзілетін аралық өніммен жүзеге асырылады. Кейбір тармақталған биосинтетикалық жолдарда бірінші ферменттің тежелуі бұтақтардың әрқайсысының соңғы өнімдерімен емес, тармақталғанға дейін түзілетін аралық өніммен жүзеге асырылады. Оның жинақталуы өз кезегінде соңғы өнімдермен бақыланады. Тежелудің бұл түрі дәйекті деп аталды: Мұндай ретроингибирлеудің мысалы ретінде B. subtilis бактерияларында префенаттың 3-дезокси-d-арабиногептулозонат-7-фосфат синтазасының (дагф-синтаза) ферментін тежеуі болып табылады: Мұндай ретроингибирлеудің мысалы ретінде B. subtilis бактерияларында префенаттың 3-дезокси-d-арабиногептулозонат-7-фосфат синтазасының (дагф-синтаза) ферментін тежеуі болып табылады: Осылайша ферменттердің белсенділігін реттеуді глутамин синтетаза ферментінің мысалында қарастыруға болады, бұл глутамат бактерияларының тотықсыздану аминациясы реакциясында глутаминге айналуын катализдейді. Глутамин синтетаза ферментінің көмегімен глутаминнің амин тобын 2-оксоглутаратқа ауыстыруға болады. Осылайша, глутамин синтетазасы мен глутамат синтетазасы бактерияларға аммоний иондарын органикалық қосылыстарға қосу үшін қажет. Бұл процесс ортадағы аммоний иондарының концентрациясы аз болған жағдайда жүзеге асырылады (1 мМ/л-ден аз).Бактериялар өсірілетін ортада осы иондардың концентрациясы жоғарылаған кезде глутамин синтетаза ферментінің синтезі тежеледі және жасушаларда бар ферменттің белсенділігі төмендейді. Глутамин синтетаза ферментінің белсенділігінің төмендеуі оның химиялық модификациясын жүзеге асыратын арнайы аденилденетін ферменттің әсерінен болады. Бактериялардың жасушаларында глутамин жеткілікті болған кезде, ателье ферментінің Аден және лирасы ынталандырылады және сәйкесінше глутамин синтетаза ферментінің белсенділігі төмендейді. Нәтижесінде глутамин синтезі тоқтайды. Бактериялар жасушаларындағы аммоний иондарын ортадан алып тастағанда, глутаминнің жетіспеушілігі пайда болады және глутамин синтетаза ферменті аденил қышқылы (АМФ) топтарының ыдырауы нәтижесінде қайтадан белсенді болады. жүктеу/скачать 1,3 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|