Нәруыздар.Құнды және құнсыз нәруыздар туралы түсінік. Нәруыздардың атқаратын қызметтері. Нәруыздардың жіктелуі Жай нәруыздар (альбуминдер, глобулиндер, протаминдер, гистондар және склеропротеиндер) құрылысы және қасиеттері туралы түсінік
Аминқышқылының анаболикалық және катаболикалық процестерге қатысуы (схема)
жүктеу/скачать 485,23 Kb.
|
áõ ýêç (1)-5
| Аминқышқылының анаболикалық және катаболикалық процестерге қатысуы (схема):
АҚ 90%-ы анаболикалық реакцияларға: 80%-ы: нәруыз (құрылымдық, тасымалдаушы, қорғаныштық),гормондардың және т.б.; 10%-ы: нәруыз емес биологиялық активті заттардың (БАЗ): нейропептидтердің, пептидтік және АҚ туындылары болатын гормондардың; нәруыз емес қосылыстардың: креатин, глутатион, пуриндік, пиримидиндік негіздер, гем, алмастырылатын АҚ-ң, Ко-ң синтезіне; холин, таурин, жұп өт қышқылдарының түзілуіне және залалсыздандыру реакцияларына жұмсалады. Анаболикалық процеске біз қайта аминдену реакцияларын және креатин синтезін қарастырамыз: Қайта аминдену немесе трансаминдену- амин қышқылындағы амин тобын кетоқышқылына тасымалдау арқылы алмастырылатын амин қышқылы түзілетін ферменттік қайтымды үрдіс. Қайта аминдену (трансаминдену) реакциясы 1937 ж. А.Е. Браунштейн мен М.Г. Крицман деген ғалымдар ашқан.Бұл реакцияларды аминотрансфераза ферменті катализдейді, оның коферменті- пиридоксальфосфат(құрамында В6 витамині бар): аланин + α-кетоглутарат---- глутамат + ПЖҚ (1) аспартат + α-кетоглутарат ---- глутамат + ҚСҚ (2) 1 реакцияны АЛТ(аланинаминотрансфераза) катализдейді,ал 2 реакцияны АСТ (аспартатаминотрансфераза) катализдейді. Бұл ферменттер органдық арнайылығы бар ферменттер.Клиникада АЛТ активтілігін анықтау бауыр ауруларына(гепатит,сарғыштану) , ал АСТ активтілігін анықтау миокард инфарктісі кезінде диагноз қою үшін қолданылады. Қайта аминдену реакциясының маңызы: алмастыралатын АҚ түзіледі, қайтымды болғандықтан, белоктар мен көмірсулар алмасуын өзара байланыстырады. Креатин синтезі- жануар организмінде кейбір амин қышқылдарынн синтезделеді. Оның 2 сатысы бар: 1-сатысы: бүйректе аргинин мен глицин әрекеттесіп, гуанидин сірке қышқылын түзеді, ол қан ағысы арқылы бауырға келіп түседі. 2-сатысы: гуанидин сірке қышқылы бауырда метилтрансфераза ферментінің қатысуымен(коферменті- ТГФҚ(витамин С)) тотығудан метилденіп ,креатин түзеді. АҚ-ң қалған 10%-ы катаболизмге ұшырайды: дезаминдену және декарбоксилдену реакциялары. Дезаминдену реакциялары: Организм қажеттілігіне жұмсалмаған АҚ негізгі массасы бауырда және бүйректе дезаминдену жолымен ыдырайды. Ол бірнеше жолмен жүреді: Тотықсыздана дезаминдену; Гидролитикалық жолмен дезаминдену; Молекулаішілік дезаминдену; Тотығудан дезаминдену арқылы. Тотығу жолы тек глутамин қышқылымен ғана жүреді, басқа амин қышқылдары алдымен трансаминдену арқылы глутамин қышқылына айналып алады.Осыған байланысты тотығу арқылы дезаминдену екі сатыда жүреді, сондықтан бұл- тікелей емес тотығудан дезаминдену деп аталады.1- сатысында трансаминдену арқылы глутамин қышқылы түзіледі. Ал,2-сатысында түзілген глутамин қышқылы тотығып, дезаминденеді. Дезаминдену реакциялары нәтижесінде, АҚ азотсыз қалдықтары(кето қышқылы, окси қышқылы, қанықққан және қанықпаған май қышқылы) және аммиак түзіледі. Декарбоксилдену реакциялары: АҚ-ның біраз бөлігі жасушаларда декарбоксилденіп, соның нәтижесінде -СООН тобы СО2 түрінде бөлінеді, биогенді аминдер түзіледі. Қалыпты жағдайда биогенді аминдер өте аз мөлшерде түзіліп, белгілі бір тіндер мен мүшелерде қысқа уақыт ішінде физиологиялық әсер көрсетеді де, тез ыдырап отырады. Декарбоксилдену реакциясына түседі: циклді АҚ (тир, три, гис), МАДҚ (глу, асп). Декарбоксилдену реакцияларын АҚ декарбоксилазалары (Коферменті – пиридоксальфосфат) катализдейді. жүктеу/скачать 485,23 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|