Оңтүстік Қазақстан мемлекеттік фармацевтика академиясы
Иллюстрациялы материалдар
жүктеу/скачать 1,28 Mb.
|
Биологическая-химия-Бакалавриат-каз
- Бұл бет үшін навигация:
- 5. Әдебиеттер
- 6. Кері байланыс сұрақтары
- 1. Тақырыбы
- Дәріс тезистері
| 4. Иллюстрациялы материалдар.
«Нәруыздардың құрылысы мен функциясы» тақырыбы бойынша презентация « Аминқышқылдарының құрылысы» кесте. Коллгеннің құрылысының ерекшеліктері кесте. 5. Әдебиеттер: Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биохимия. 2004. Москва. 704с. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом общей биохимии. 1998. Алматы. 460с. Тапбергенов С. Медицинская биохимия. 2001. Астана. 284с. Николаев А.Я. Биохимия. 1989. Москва. 390с. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986. Москва. 420с. Николаев А.Я. Биологическая химия. Учебник.2007. Москва. 568с. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия Шымкент, 2005ж. 6. Кері байланыс сұрақтары: Нәруыздардың бірінші, екінші, үшінші реттік құрылыстарына түсініктеме беріңіз. Нәруыздың үшінші реттік құрылысын қандай байланыстар тұрақтандырады? Олигомерлік нәруыздың жиналуына қандай байланыстар қатынасады? № 21. Тақырыбы: Ферменттер. Әсер ету механизмі және кинетикасы. Изоферменттер. Ферменттердің белсенділігінің реттелуі. 2. Мақсаты: Ферменттердің қасиетін, құрылысын, әсер ету механизмін, кинетикасын және белсенділігінің реттелуін түсіндіру. 3. Дәріс тезистері. Тірі ағзадағы химиялық реакциялардың жүруін қамтамасыз ететін ерекше нәруыздарды ферменттер немесе энзимдер деп атайды. Ферменттер барлық ұлпаларда, жасушаларды, субжасушалық құрылымдарда кездеседі. Белгілі бір жасушада болатын ферменттердің тобы және олардың белсенділігі бүкіл ағзада жүретін зат алмасу реакцияларының бағыты мен тығыз байланысты және осы процесстерге тәуелді болады. Ферменттердің белсенділігінің жетіспеушілігі әр түрлі аурулардың пайда болуына себепкер болады. Табиғатта жәй және күрделі ферменттер кездеседі. Жәй ферменттер полипептидтік тізбектен ғана тұрады. Күрделі ферменттердің құрамына нәруыз және кофакторлар кіреді. Күрделі ферменттердің нәруыздық бөлімін апофермент деп атайды. Кофакторлар мен апофермент өз бетінше белсенділік көрсетпейді. Олардың бір-бірімен байланысуы арқылы холофермент түзіледі. Холофермент жоғары биологиялық белсенділік көрсетеді. Жай ферменттердің активтік орталығының жанасушы және каталиттік бөлігі аминқышқылдардың бүйірлі радикалдарынан түзіледі, ал күрделі ферменттердің активтік ортасының каталиттік бөлігі кофакторлардан, жанасушы бөлігі аминқышқылдарының бүйірлі радикалдарынан тұрады. Активтік ортадан басқа олигомерлік ферменттерде аллостерлік деп аталатын орта болады. Аллостерлік ортамен байланысатын заттардың молекуласы субстраттың молекуласының құрылысынан өзгеше келеді, басқа аллостерлік ортамен байланысқан эффектор ферментінің молекуласының кеңістікте орналасуын өзгертіп, оның субстратпен әрекеттеуіне өз әсерін тигізеді. Ферменттік реакциялардың жылдамдығы жоғарлауына немесе тежелуіне сәйкес эффекторды екі топқа бөлуге болады. Аллостерлік активаторға немесе аллостерлік тежеушілерге (ингибиторға). Кофакторлық қызметі металдар, витаминдік және витаминдік емес коферменттер атқарады. Ферменттер субстраттарға әртүрлі талғамдылықпен әсер ете алады. Стереохимиялық субстраттық, абсолюттік субстраттық, салыстырмалы топтық субстраттық және салыстырмалы субстраттық талғамдықпен. Ферменттердің субстраттарға әсер етуі реагенттердің біріне бірі жақындап бейімделуі, субстраттардың деформациялық эффектісі және қышқылды-негіздік катализ бен коваленттік катализ механизмі арқылы жүреді. Коваленттік катализ арқылы әсер ететін ферменттерге химотрипсин, тромбин, трипсин, экстераза фосфоглюкомутаза, сілтілік фосфотаза, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, папаин жатады. Ферменттік реакциялардың жылдамдығы субстраттың мөлшерінің азаюна немесе реакция өнімінің көбеюіне байланысты анықталады. Ферменттік реакцияның кинетикасын анықтағанда, ферменттің субстратпен қосылғанда құбылысын есепке алу керек (бұл құбылыс бейорганикалық химиялық реакцияларда байқалмайды). Егер субстраттың концентрациясы төмен болса, реакцияның жылдамдығы субстраттың концентрациясына тура сызықты тәуелді болады да, бірінші дәрежелі кинетикаға бағынады. Субстраттың концентрациясы жоғары болғанда, ферменттің активтік ортасы субстратпен толық қанығу нәтижесінде реакция жылдамдығы жоғары және тұрақты болады да, субстраттың концентрациясына тәуелді болмайды. Бұл жағдайда реакция мольдік дәрежелі кинетикаға да, реакцияның жылдамдығы толығымен ферменттің концентрациясымен анықталады. Ферменттік реакциялардың жылдамдығы рН-тың, температураның оптимумында жоғары ферменттің сандық мөлшеріне тура пропорциональды болады. Ағзада бір реакцияны катализдейтін ферменттің бірінші реттік құрылысының айырмашылығына байланысты пайда болатын генетикалық көптік ферменттерді изоферменттер деп атайды. Тірі организмдер өзінде жүретін процесстерді сыртқы ортаның жағдайына сәйкес реттей алады. Бұл процесс биореттеу деп аталады. Биореттелу ферменттердің белсенділігін өзгерту арқылы жүреді. Ферменттердің белсенділігін реттеудің негізгі жолдарына: проферменттердің белсендірілуі; ферменттердің белсенділігінің коваленттік модификация арқылы реттеуі; ферменттердің белсенділігін тежеу арқылы реттелуі; аллостерлік реттелуі жатады. жүктеу/скачать 1,28 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|