Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев

34
жазықтықта орналасқан, ал сутегі атомы мен радикал осы жа-
зықтыққа 109,28° бұрышпен бағытталған. Сонымен, көршілес 
амин қышқыл калдығындағы сутегі атомы мен радикалдың ор-
наласуы қарама-қарсы. Полипептидтік тізбек құрылысындағы 
екінші бір ерекшелік – СО – NН – байланысының өзгешелігінде. 
Бұл топтағы көміртегі мен азот арасындағы байланыс өзінің 
арақашықтығы жағынан қос байланысқа жақын 0,132 нм (қос 
байланыс С = N 0,127 нм, дара байланыс – С – N - 0,149 нм). Міне 
осы жағдай белоктар мен полипептидтердің қасиетіне əсер етеді.
Полипептидтік тізбектің тағы бір ерекше қасиеті біртектес 
– СО – NН – фрагменттерден тұратын тізбек өзінің химиялық 
табиғаты жағынан əртектес бүйірлік топтармен қоршалған. 
Бүйірлік топтар R–радикалдар функционалдық жағынан алуан 
түрлі. Олардың көпшілігінің құрамында бос амин немесе карбок-
сил топтары, гидроксилді, фенолды, амидті тағы да басқа функ-
ционалды топтары бар. Белоктың көптеген қасиеттері, əсіресе, 
олардың кеңістікте орналасуы осы радикалдармен анықталады. 
Сонымен қатар, басқа факторлармен бірге белоктың функционал-
ды активтілігіне əсер етеді.
Сонымен, амин қышқыл қалдықтары бір-бірімен пептидтік 
байланыс арқылы байланыса отырып, пептидтер, не белоктар 
түзеді. Əдетте, пептидтер құрамында 20-ға дейін амин қышқыл 
қалдықтары болса, онда оларды олигопептидтер деп, ал құра-
мында амин қышқылдары 50-ге дейін болса, онда олар поли-
пептидтер, ал 50-ден астам амин қышқылы бар жəне молекула-
лық массасы 6 мыңнан жоғары болса, ондай полипептидтерді 
белоктарға жатқызады. Молекулалық массасы ең төмен белок 
- инсулин гормоны 51 амин қышқылдарының қалдықтарынан 
тұрады. 

жүктеу/скачать 1,75 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: