Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев
жүктеу/скачать 1,75 Mb. Pdf көрінісі
|
turtabaev-biohimia (1)
| Белок молекуласының екінші деңгейдегі құрылымы.
Белок молекуласының екінші деңгейдегі құрылымы сутектік бай- ланыспен бекітіледі. Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек ұзыннан-ұзақ созылып жатқан түзу тізбек емес. Осындай тұжырымға ғалымдар белоктың рентгенограммасын қарастыра отырып келген. Осы бағытта біраз зерттеулер жүргізген аме- рика ғалымдары Л. Полинг пен Р. Кори. Олардың алға қойған мақсаты белоктағы полипептидтік тізбектің конформациясын, яғни кеңістікте орналасуын зерттеу болды. Алынған нəтижелерге сүйене отырып, əрбір молекуланың үш өлшемді құрылымының барын айқындады, əсіресе, маңыздысы пептидтік байланыстың 38 құрылымын анықтау болды. Оның ерекшеліктеріне сүйене от- ырып, полипептидтік тізбектің шиыршықталып (спиральденіп) жинақталатынын көрсетті. Сөйтіп екінші деңгейдегі құрылымда полипептидік тізбек қайталанып отыратын оң a -спираль, b –құрылым, b –иіліс түрінде болатыны анықталды. Амин қышқылдар оң a –спираль түзеді. Осындай құрылым ( a –спираль, b -құрылым) пептидтік байланыстағы Н │ – С - мен – N - топтарының ׀׀ O арасында түзілетін сутектік байланыс арқылы жүзеге асады. О • • • Н || | - С - (NН-СНR-СО) 3 – N - Əрбір карбонил топ тізбектің бойында орналасқан төртінші NН— тобымен сутектік байланыс түзеді. Əрбір a -спиральдің бір айналымында 3,6 амин қышқылдарының қалдығы бола- ды, спиральдің əр қадамы 0,54 нм. β -құрылымды да спираль деп қарастыруға болады, бірақ олар созылған спираль түрінде болады. Полипептидтік тізбектің қатпарланған бөлшектері (құрылым) антипараллельді жəне параллельді болуы мүмкін. Егер қатпарланған тізбек кейін бұрылып, өзіне-өзі паралель бағытталса, онда антипаралельді b – құрылым түзіледі (4, 5-су- реттер). Полипептидтік тізбек бұрылған жерінде b -иіліс пайда бола- ды. b -иіліс жүйелі, бір сутектік байланыспен бекітіледі, бір ізділік пен орналасқан төрт амин қышқылдары кіреді. Паралельді β -құ- ры лым жинақталған кезде полипептидтік тізбектің кесінділері бір бағытта орналасады. Қатпарланған қабаттар ( b -құрылым) бір полипептидтік тізбек бойында ғана емес, сонымен қатар, молекулада бір-біріне жақын жатқан полипептидтік тізбектер тобының арасында да болады. 39 Белок молекуласының спиральдену (шиыршықтану) деңгейі бе локтардың түріне байланысты. Айталық, парамиозин деген белоктың спиральденуі 100% болса, гемоглобинде 75%, химо- трипсиногенде небəрі 11% деп қарастыруға болады. β –құрылымда полипептидтік тізбек формасы созылған, зигзаг тəрізді болып келеді. Амин қышқылдар арасындағы қашықтық 0,35 нм, бұл a– спиральдегі қашықтықтан ~ 3 есе үлкен. Амин қышқыл қалдығы бір b -құрылым бойында екіге тең. Белок молекуласындағы a -спиральдің болуы əр белокта əр- түрлі жəне əр белок макромолекуласына жеке ерекшелік береді. Мысалы, миоглобинде құрылымының негізін құрастыратын a –спираль болса, химотрипсин молекуласы a – спиральденбеген. жүктеу/скачать 1,75 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|