Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев


-сурет.  Ацетилхолинэстераза əсерінің механизмі 79



Pdf көрінісі
бет37/153
Дата14.09.2023
өлшемі1,75 Mb.
#107506
түріОқулық
1   ...   33   34   35   36   37   38   39   40   ...   153
Байланысты:
turtabaev-biohimia (1)

10-сурет
Ацетилхолинэстераза əсерінің механизмі


79
суына мүмкіндік береді. ІІІ реттік құрылымның өзгеруі барлық 
полипептидті тізбек ферментативті катализге қатысқанда ғана 
мүмкін болады.
Екінші мысал, аминотрансфераза ферменті – күрделі фер-
мент, мұның коферменті пиридоксальфосфат, апофермент пен ко-
фермент коваленттік байланыс арқылы қосылған.
Аминотрансферазаның активті орталығын коферменттің аль-
дегидтік тобы құрайды, сондықтан жазуға жеңілдік болу үшін 
бұл ферментті 
О
\\
С – фермент деп көрсетуге болады. 
/
Н
Ферменттік катализдің бірінші сатысында фермент-субстрат 
E-S комплексінің түзілуі жүреді. Фермент-субстрат арасындағы 
байланыс – коваленттік байланыстар.
СООН
О СООН
׀
⁄⁄
׀
СН – NH
2
+ C – фермент CН – N = CH – фермент + H
2
O
 ׀ \ ׀
R H R
ES
Екінші сатыда субcтрат молекуласында таутомериялық өзге-
рістер өтеді жəне фермент–субстраттық комплексі [E · S]' пайда 
болады.
СООН СООН
│ │

2
О 
СН– N = CH – фермент C = N – CH
2
фермент 
׀ ׀
R R
E · S E · S'


80
COOH
׀
C = O + H
2
N – CH

- фермент 
׀
пиридоксаминфермент
R
кетоқышқыл 
Гидролиз реакциясының нəтижесінде кетоқышқыл пайда 
болды, ал фермент пиридоксаминфермент түрінде бөлінеді
.
 
Келесі этапта кетоқышқыл пиридоксаминферментпен əрекет-
тесіп реакцияның соңғы өнімі мен фермент таза күйінде бөлініп 
шығады.
СООН СООН
│ │


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   33   34   35   36   37   38   39   40   ...   153




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет