3.7. Ферменттердің əсер ету механизмі

74
Субстраттың
 
фермент бетінде танысып бірігуі электрос тати-
калық тартылыс күші əсерінен іске асады. Мұндай байланысу 
сутектік байланыс болған кезде жəне өзара гидрофобтық əсер 
кезінде пайда болады.
Ферменттік реакциялардың кинетикасы деп реакцияның жү ру 
жылдамдығын айтады.
Реакция жылдамдығын белгілі бір уақыт өлшемінде фермент 
əсерімен өнім бойынша (немесе субстраттың жойылу мөлшері 
бойынша) есептейді. Ферменттік реакция жылдамдығын моль/л.
мин 
-1
көрсетеді.
Л. Михаэлис пен Ментон (1913) екеуінің анықтауы бойынша, 
фермент концентрациясы тұрақты кезде реакция жылдамдығы 
субстрат концентрациясына байланысты болады. Бірақ реакция 
жылдамдығының субстрат концентрациясына байланысы про-
порционалды емес екені анықталды. Субстрат концентрациясы 
артқан кезде реакция жылдамдығы алғашында артады, ал одан 
кейін белгілі бір тұрақты шамаға жетуге тырысатын сияқты. Фер-
менттік реакциялар жылдамдығының субстрат концентрацияла-
рына тəуелділігі гипербола түрінде сипатталады.
Л. Михаэлис пен М. Ментон теориясы бойынша фермент 
Е субстратпен S реакцияға түседі, бұл реакцияның жылдамдық 
константасы k
+1
деп белгіленеді, нəтижесінде фермент – субстрат 
ЕS комплексі түзіледі. ЕS комплексі бастапқы субстратпен фер-
ментке диссоциялануы мүмкін, бұл реакцияның жылдамдық кон-
стантасын k
-1 
деп алуға болады. Егер реакция өнімі түзілетін бол-
са, реакцияның жылдамдық константасы k
+2
тең болып, реакция 
өнімі мен фермент бөлінеді:
k
+1 
k
+2
Е + S
ES E + P
 
k 
-1
Фермент-субстрат комплексінің диссоциациялана алатын-
дығына байланысты, комплекстің диссоциация константасы 
тура жəне кері реакция жылдамдықтарының константалары қа-
тынасына тең болады. Бұны мына түрде жазуға болады:

75
k
+1 
K
м
=
k 
-1
Яғни, бұл комплекстің диссоциация константасы тура жəне 
кері реакция жылдамдығы константаларының қатынасына 
тең. Реакция жылдамдығы константаларының арақатынасын 
Михаэлс-Ментон константасы деп атайды жəне К
м
деп белгілейді. 
К
м
фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасын 
көрсетеді.
K
м
фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасы 
көп болғанда, k
-1
мөлшері де көп болады, ал k
+1
мөлшері аз бола-
ды. Бұл кезде комплекс құрам бөліктеріне оңай ыдырайды жəне 
реакция баяу жүреді. Керісінше, егер k
+1
константасы көп жəне 
k
-1
аз болса, онда K
м
аз болады жəне ферменттативті реакция тез 
жүреді.
Əрбір ферменттік реакцияға Михаэлис-Ментон константасы 
К
м
сипаттама береді. Фермент активті болған сайын К
м
шамасы 
аз. Көпшілік ферменттің К
м
шамасы 10
-1
-10
-6
М, ал активтілігі 
төмен трипсинде К
м
= 5х 10
-3
М.
Ферменттің К
м
шамасы субстрат табиғатына тəуелді, сол 
сияқты температураға жəне ортаның иондық күшіне байланысты. 
К
м
шамасы дегеніміз - субстрат концентрациясы, мұндай кезде 
ферменттің активті орталығының жартысы ғана жұмыс істейді.
Ферменттік реакциялардың кинетикасын зерттей келе, Ми-
хаэлс–Ментон реакция жылдамдығын анықтау үшін мынадай 
теңдеу ұсынды:
V
max
· [S]
V =
 
————— ; 
K
M
+ [S]
V
max
– ферменттің активті орталығын субстратпен қанықтырған 
кезде болатын ең жоғарғы жылдамдық. [S] – субстрат концентра-
циясы, 
K
M
- Михаэлс–Ментон константасы;
K
M
шамасын анықтау кезінде реакцияның алғашқы жыл-

76
дамдығын ең жоғарғы жылдамдығының жартысына тең деп 
қа растырады, яғни бұл теңдеу реакцияның бастапқы жылдам-
дығы, реакцияның максималды жылдамдығы жəне субстраттың 
бастапқы концентрациясы араларындағы байланысты көрсетеді:
1
V
0
= —— V
max
2
Михаэлс-Ментон теңдеуін өзгертіп жəне оның екі бөлігін де 
V
max 
көрсеткішіне бөліп, K
M
шамасын шығарамыз:
K
M
= [S]
Осы теңдеуден мынадай маңызды қорытынды шығады: K
M
ша-
масы субстрат концентрациясына тең болады. (моль/л есебімен), 
бұл жағдайда реакция жылдамдығы ең жоғарғы жылдамдықтың 
жартысына тең келеді (9-сурет).
V
max
K
M
= [S] кезінде V
0
= ——— 
2 

жүктеу/скачать 1,75 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: