Фосфатная буферная система состоит из водного раствора H2PO4– и HPO42–, преимущественно в форме натриевой соли; имеет небольшое значение для регуляции КОР во внеклеточной жидкости, однако играет основную роль в регуляции его в просветах почечных канальцев (обеспечивает выведение ионов водорода с мочой) и во внутриклеточной среде. Емкость фосфатной системы составляет около 1–2 % от всей буферной емкости крови и до 50 % буферной емкости мочи. Гемоглобиновая буферная система является второй по значимости и мощности буферной системой после бикарбонатного буфера и составляет 1/3 буферной емкости крови. Как известно, аэробные процессы в эритроцитах почти не происходят, поэтому в них образуется мало СО2. В соответствии с градиентом концентрации в эритроциты диффундирует СО2, где карбоангидраза обеспечивает образование угольной кислоты с последующей диссоциацией ее до [Н+ ] и НСО3 - . Освобождающийся ион [Н+ ] образует соединение с гемоглобином. Ион НСО3 - накапливается и диффундирует по градиенту концентрации в плазму крови. Электрохимическая нейтральность поддерживается за счет перемещения в эритроциты ионов хлора (хлоридный сдвиг). В физиологических условиях повышение рСО2 в венозной крови, оттекающей от тканей, стимулирует образование НСО3 - в эритроцитах. Напротив, снижение рСО2 в артериальной крови угнетает образование бикарбоната. При этом обеспечивается относительное постоянство артериовенозной разницы НСО3 - / СО2 и, следовательно, величины рН. Гемоглобиновый буфер, в отличие от бикарбонатного, в состоянии нейтрализовать и нелетучие, и летучие кислоты. Гемоглобин обладает амфотерными свойствами. Редуцированный гемоглобин в тканях является акцептором ионов [Н+ ] и тем самым препятствует закислению тканей. Оксигемоглобин, образующийся в легких, ведет себя как кислота, так как является донатором ионов [Н+ ]. Поэтому смещения рН в щелочную сторону не происходит. В тканевых капиллярах НbО2, отдавая кислород, теряет часть своих кислотных свойств. Образующийся редуцированный гемоглобин, представленный в виде калиевой соли, обладает повышенным сродством к ионам водорода и связывает их, освобождая при этом ионы калия, которые при массивной агрессии кислот выходят из эритроцитов, вызывают гиперкалиемию и беспрепятственно выводятся почками. В тканях гемоглобин может образовывать соединения с СО2 - карбамингемоглобин (НbСО2).
Гемоглобин и его роль в транспорте кислорода и углекислого газа. Роль гемоглобина в обеспечении постоянства реакции среды в плазме, эритроцитах и внеклеточной жидкости.
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей. На 1 молекулу глобина приходится 4 молекулы гема. В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120—165 г/л (120—150 г/л для женщин и 130—160 г/л для мужчин). Основное назначение гемоглобина — транспорт О2 и СО2. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать некоторые токсичные вещества. Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение. Это касается белковой части — глобина, так как гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру. Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fе 2+, способный присоединять О2. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А (от лат. аdultus — взрослый); от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. fetus — плод), или гемоглобин F, содержание которого в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1—2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда. Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70—90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое 22 напряжение кислорода в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3- дифосфоглицериновой кислотой, которая уменьшает способность гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обеспечивать легкую отдачу кислорода тканям. Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с кислородом, углекислым газом и угарным газом. Гемоглобин, присоединивший О2, носит наименование оксигемоглобина (ННО2,; гемоглобин, отдавший О2,, называется восстановленным, или редуцированным (ННЬ). В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СО2, образуя карбогемоглобин (ННЬСО2), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2. Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с СО. Это соединение называется карбоксигемоглобином (ННЬСО). Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к О2, поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с О2,. Однако при вдыхании чистого О2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО. Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, перекись, водорода и др.) изменяют заряд от Fе 2+ до Fе 3+ , в результате чего возникает окисленный гемоглобин — прочное соединение гемоглобина с О2,, носящее наименование метгемоглобина. При этом нарушается транспорт О2,, что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и даже смерти.
Белковая буферная система крови. Физиологические системы регуляции КОС. Легочная система. Почечная система регуляции. Желудочно- кишечная система и ее роль в поддержании постоянства КОС. Печень и ее роль в сохранении постоянства реакции среды.