1-тақырып. Биологиялық химияға кіріспе. Биологиялық химияның даму кезеңдері. Биологиялық химияның қол жеткізген табыстары
Белоктар құрылысының деңгейлері. Бірінші реттік, екінші, үшінші және төртінші реттік
жүктеу/скачать 404,08 Kb. Pdf көрінісі
|
лекция биохимия 2022
| Белоктар құрылысының деңгейлері. Бірінші реттік, екінші, үшінші және төртінші реттік
құрылымдар. Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттері. Мол. масса. Белоктарға сапалық реакция жасау. Белоктарды бөліп алу және тазарту Тірі организмдегі белок молекуласының әрқайсысының өзіне ғана тән белгілі бір кеңістіктік құрылымы болады. Ондай кеңістіктегі құрылымды конформация деп атайды. Өзінің конформациясына сәйкес белоктар: глобулярлы белоктар және фибрилярлы белоктар болып екі топқа бөлінеді. Белок молекуласы құрылымын төрт деңгейге бөледі. Олар бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар. Белоктың бірінші реттік құрылымы дегеніміз-оның полпептидтік тізбегінде амин қышқылдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы. Бұл-табиғаттың аса қажетті құбылысы. Ол жағдай генетикалық негізде детерминделген жәнебелок молекуласының басқа үш құрылымының түзілуіндегі негізгісі болып табылады. Амин қышқылдарының тізбектегі кезектесуі бірдей белоктардың, биологиялық қасиеттері, әдетте ұқсас болып келеді. Керісінше әртүрлі қызмет атқаратын белоктардың әдетте алғашқы құрылымы да әртүрлі. Көптеген улы заттардың да белоктық табиғаты бар және басқа белоктар сияқты олар да сол 20 амин қышқылынан тұрады.Ал олардың у болатын себебі полипептидтік тізбекте амин қышқылдарының орналасуы басқаша болатынында. Мысалы азықтық, құрылымдық, транспорттық және өзге де белоктардың аминқышқылдары тәртіппен орналасады. Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдың әр қадамы 0,54 нм тең /3,6х0,15/. Белоктың екінші реттік құрылымын түзетін спираль да түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Белоктың осындай спираль тектес түрін оның екінші реттік құрылымы деп атайды. Полипептидтік тізбектік мұндай орамды түрі α- спираль және β- құрылымы деп аталады. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте шап-шағын глобула жасап орналасуы белоктың үшінші реттік құрылымы деп аталады. Екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын белоктар олигомерлер деп, ал полипептидтік тізбектер протомерлер немесе суббөліктер деп аталады. Суббөліктердің кеңістікте өзара орналасуын белоктың төртінші реттік құрылымы деп аталады. Белоктың төртінші реттік құрылымы едәуір күрделі конформация болып есептеледі. Әр суббөліктің өзіне сәйкес екінші немесе үшінші реттік құрылымы бар. Бір ғана полипептидтік тірбектен тұратын белоктармен салыстырғанда, олигомерлік белоктар күрделі қызмет атқаратын белокка қан гемоглобині жатады. Қан гемоглобині әрқайсысы миоглобин сияқты 4 суббөліктен құралған. Көптеген ферменттердің М және А иммуноглобулиндердің және тағы басқа белоктардың молекулалары төртінші реттік құрылымнан құралған. Әр протомердегі бүйірлік топтар арасындағы электростатикалық және сутектік байланыстар арқылы суббөліктердің бір- бірімен қосылады. Мұндай байланыстарды бұзатын заттарды мысалы, несеп нәрін қолданған кезде төртінші реттік құрылым бұзылады және олигомерлер жеке-жеке суббөліктерге ажырап кетеді. Белоктардың мол. массасы /Д/ өлшемібойынша беріледі. 1 Д сутегі атомының массасына тең болады /1,6х10 -24г/. Дальтон дегеніміз-берілген зат молекуласының сутегі атомынан қанша есе ауыр екенін көрсететін шама. Белоктар үлкен молекулалы зат, ол жартылай өткізгіш мембранадан (мал қуығынан, целофаннан) өте алмайды. Белоктарды басқа қоспалардан диализ арқылы тазарту осындай қасиетіне негізделген. Әдеттегідей центрифугамен шайқаған кезде белок ұйып шөгіндіге түспейді. Тек ультрацентрифугамен шайқаған кезде ғана шөгеді, онда да бөлініп шөгуге тиісті заттарға ғана тартылыс күшінен 500 000 есе басым күш әсер етеді. Ультрацентрифуга роторы әр минутта 60 000- 80 000 айналым жасайды. Тек осындай айналым жылдамдығы жағдайында ғана белок молекулалары өздерінің шамасына және пішініне қарай бірінен – бірі ажырайды және ерітіндінің түбіне әртүрлі мезгілде шөгеді |