Г. О. Устенова А. Ш. Амирханова
VIтарау ФЕРМЕНТТІ ПРЕПАРАТТАР
жүктеу/скачать 9,55 Mb. Pdf көрінісі
|
ТЭП Устенова Г.О
| VIтарау
ФЕРМЕНТТІ ПРЕПАРАТТАР 6 .1 . ФЕРМЕНТТЕРДІҢСИПАТТАМАСЫ МЕН ЖІКТЕЛУІ Ферменттер немесе энзимдер (лат. тілінен аударғанда fermentum) — ашыткы барлык тірі жасушаларға катысатын арнайы акуыздык катали- заторлар. Кез-келген организмде жүретін барлык дерлік биохимиялык реакциялар сәйкес ферменттермен катализденеді. Зат алмасуды бағыттай әрі реттей отырып, ферменттер барлык тіршілік үдерістерінде маңызды рөл аткарады. Ферменттер барлық жасушалар мен ұлпалардың кұрамына кіреді және ағзалардың тіршілік әрекетінінің негізінде жаткан үдерістер ағынын реттейді. Бүл үдерістердің әртүрлілігі ферменттердің көп мөлшерде екенін растайды. Қазіргі уакытта шамамен 200 фермент белгілі, жуыктап алғанда 100-ге тарта түрі кристалдык күйде алынған. Барлык акуыздар сиякты, энзимдер 10 000-нан 1 000 000 дейінгі молекулалык массадағы жоғары молекулалык косылыстар болып та- былады. Олардың кұрылысы күрделі емес, ортанын pH мәні мен температураның өзгерістеріне аса сезімтал. Фермент белсенділігі едәуір жоғары болатын оптималды температура әдетте 40-50 °С шекарасында болады. Өте томен температурада ферментативті реакция жылдамдығы ереже бойынша төмендейді, ал 0 °С жуык температура кезінде реак ция тәжірибелік тұрғыда толығымен токтайды. Оптималды темпера- турадан да жоғарлататын болсак, ферментативті реакция жылдамдығы да төмендейді және ең сонында толығымен токтайды. Температу- раны оптималды температурадан да жоғарлату барысында фермент тер кызметінің каркындылығы төмендеуін акуыз кұрамына кіретін ферменттін бұзылуынын (денатурация) бастамасымен түсіндіріледі. Акуыздар кұрғак күйінде сулы акуыздарға Караганда (акуызды гель немесе ерітінді) түрінде баяуырак денатураиияланады, ферменттердін 182 VIтарау кұрғак күйінде инактивациялануы дымкыл түрімен салыстырғанда едәуір баяу жүреді. Ферменттер кызметінің негізгі факторы pH мәні ортасының белсенді реакциясы болып табылады. Жеке ферменттер оптималдылык бойын- ша олардың pH мәнің шамасы кызметімен айырмашылык танытады. Сонымен, мысалы асказан сөлінде болатын пепсин күшті кышкыл ортада (рН =1-2) едәуір белсенді; трипсин — асказан астынын безін бөлетін протеолитті фермент — папаин қызметінің оптимумы әлсіз кышқыл ортада (рН=5—6) болады. Ферменттердің кызметі — арнайы белсендіргіштердің және арнайы спецификалык және спепификалык емес ингибиторлар катысуына байланысты. Сонымен, ұйкы безінен бөлінген энтерокиназа белсенді емес трипсиногенді белсенді трипсинге айналады. Жасушалар мен әртүрлі бездердін кұрамында болатын осындай белсенді емес фермент тер проферменттер деп аталады. Көптеген энзимдер сульфгидриль тобы (БН) бар косылыстар катысында белсендіріледі. Оларға әрбір жасушада кездесетін цистеин амин кышкылы мен трипептид глута- тин жатады. Әсіресе глутатин кейбір протеолиттік және тотыктырғыш ферменттерге күшті белсендіргіш эсер етеді. Ферменттердің арнайы емес кысымы (ингибирлеуі) акуыздармен әртүрлі ерімейтін тұнба беретін немесе кандай да бір топты (мысалы, БН тобы) коршайтын әртүрлі заттардын әсерінен болады. Ферменттердін арнайы инги- биторлары да бар, олардын кысылуы катализдік функциялардын ферменттігі белсенді орталыкта орналаскан белгілі бір химиялык топтамаларымен осы ингибиторлардын арнайы байланысуына негізделген. Ферменттердін кайтымды және кайтымсыз ингибирленуі болып бөлінеді. Кайтымды ингибирлену жағдайында (мысалы, малон кышкылынын сукцинатдегидрогеназаға әсері) фермент белсенділігі ингибиторды диализбен немесе баска әдіспен жою барысында калпына келеді. Кайтымсыз ингибирлену кезінде ингибитор әсері, тіпті оның өте төмен кониентрациясында уакыт өте күшейеді және ен соңында ферменттердің белсенділігі толык бәсендейді. Ферменттердін ингибирленуі бәсекелес және бәсекелес емес болуы мүмкін. Бәсекелес ингибирлену барысында ингибитор мен субстрат өзара бәсекеге түседі де бір-бірін фермент-субстратты комплекстен ығыстыруға ұмтылады. Катализатор ретінде фермент болатын биохимиялык реакциялардын жүруін бәсендетуге кабілетті, химиялык табиғаты әртүрлі заттар бар. Бәсендеу кайтымды әрі кайтымсыз болуы мүмкін. Ингибиторлар да Ферментті препарапар 183 сәйкесінше кайтымды және кайтымсыз болып бөлінеді. Кайтымды ингибитор әсері кезінде фермент белсенділігін ингибиторды жою жо- лымен, мысалы селективті мембрана немесе диализді колдану аркылы калпына келтіруге болады. Кайтымды ингибиторды эсер ету барысын- да фермент белсенділігі калпына келмейді. Ингибитор өзінің кұрылысы бойынша накты ферменттін биоспецификалық субстратына ұксас болса, онда катализатордын белсенді аймағына косылуы байкалады. Ингибитор субстраттын косылуына кедергі болады. бәсендеу токтатылады. Бәсекелес емес ингибирлену барысында ингибитор субстрат байланысатын әсерге косылмайды, ал субстартты артығымен енгізгенде фермент босатыл- майды. Бәсекелес емес ингибирлену барысында фермент ингибитор- мен де, субстратпен де бір мезгілде байланыса алады. Ингибиторлардын аралас жұмыс істейтін түрлері де бар, ол ингибитор мен ферменттің кұрылыс ерекшеліктеріне байланысты. Ингибирленудін аралас түрі ингибитор бастапкы фермент-субстрат комплекспен емес, реакция үдерісі кезінде түзілетін аралык өнімдермен байланыскан кезде туын- дауы мүмкін. Ферменттердін ингибиторлары — ауыр металдардың тұздары — ферменггі акуыздың сульфгидриль топтамаларына арнайы эсер етуші заттар(корғасын,кушәннынорганикалыккосылыстары),өсімдіктердін, микроорганизмдердін және жануарлардын спенификалык акуыздары, полисахаридтер, антибиотиктер, тианиндер және т.б. Қазіргі заманға сай жіктелуге сәйкес барлык ферменттер алты негізгі класска бөлінеді: оксидоредуктазалар; трансферазалар, гидрола- жүктеу/скачать 9,55 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|