Михаэлис константасы - Km фермент әсерінің белсенділігінің негізгі кинетикалық сипаттамасы. Михаэлис константасы Km максималды жылдамдық мәнінің жартысына жеткендегі субстраттың концентрациясына тең болады. Km берілген ферменттің берілген субстратқа ынтықтығын сипаттайды және тұрақты шама болып табылады. Kmның шамасы аз болған сайын ферменттің субстратқа ынтықтығы артады, реакцияның бастапқы жылдамдығы да артады, керіснше, Km артқан сайын ферменттің субстратқа ынтықтығы төмендейді және реакцияның бастапқы жылдамдығы да төмендейді.
2.7- сурет. Реакция жылдамдығының субстрат (S) концентрациясына тәуелділігі
Михаэлис- Ментен теңдеунің кері көрінісі болып табылатын Лайнуивер- Бэрк теңдеуі арқылы Km ді анықтауға болады:
1/ V= Кm/ Vmax + 1/ Vmax
мұндағы, Кm, Vmax - анықтаудың берілген жағдайындағы тұрақты шамалар;
V , - ауыспалы шамалар.
2.9.4. Реттеуші заттардың әсері
Реттеушілерді активатор мен ингибиторларға бөледі. Екеуі де арнайылығы бар және арнайылығы жоқ деп бөлінеді. Арнайылығы бар активаторларға өт қышқылдарының тұздары жатады (ұйқы безінің липазасы үшін); тұз қышқылы (пепсин үшін); хлор иондары (альфа-амилаза үшін). Арнайылығы жоқ активаторларға фосфатазалар мен киназаларды активтендіретін магний иондары жатады. Арнайылығы бар ингибиторларға проферменттегі шеткі пептидтер жатады. Проферменттер бұл ферменттердің активсіз түрлері, олар активатор әсерінен шеткі пептидтерді бөліп шығару нәтижесінде активтенеді. Әрбір профермент үшін өзінің шеткі пептиді болады. Мысалы, трипсин активсіз – трипсиноген түрінде бөлінеді. Трипсиннің арнайылығы бар ингибиторы рөлін гексапептид атқарады, ол трипсиногеннің активті орталықтарын жауып тұрады. Активтену кезінде гексапептид бөлініп шығады, трипсиннің активті орталығы ашылып, фермент белсенділікке ие болады. Арнайылығы жоқ ингибиторларға ауыр металдар тұздары жатады, мысалы, мыс сульфаты. Олар ферментті денатурацияға ұшыратады.
Достарыңызбен бөлісу: |
