Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Pdf көрінісі

бет	127/330
Дата	27.09.2022
өлшемі	52,26 Mb.
	#40449

1 ... 123 124 125 126 127 128 129 130 ... 330

Байланысты:
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)

3.5-сурет ). Белок құрамындағы полярлы амин қышқылдары, әдетте, белок 135

3.4-сурет
).
3.4-сурет.
Белок фолдингіне көмек болатын ковалентті емес байланыстардың үш түрі. Мысалда
көрсетілгендей, дара байланыс әлсіз болады және олар көптеп әрекет ету арқасында күшті байланы-
суды қалыптастырады. Алдыңғы суреттегідей, R аминқышқылдық жанама тізбекті көрсетеді.
Төртінші әлсіз күш – гидрофобтық кластерлеуші күш – белок пішінін анықтауда
орталық рөл атқарады. Гидрофобтық молекулалар, соның ішінде кейбір амин қышқыл-
дарының полярлы бүйір тізбектері, сутегімен байланысқан су молекуласының теріс
әсерінен сақтау үшін сулы ортада жақындасуға мәжбүр болады (
2.2-панель
). Демек,
кез келген белок фолдингін бағыттайтын факторға оның құрамындағы полярлы және
полярлы емес амин қышқылдарының таралуы жатады. Белоктың полярлы емес (гидро-
фобты) бүйірлік тізбектерінің құрамында фенилаланин, лейцин, валин мен триптофан
сияқты амин қышқылдары молекуланың ішкі жағына ығысады (судың бетіндегі кіші
май тамшыларының үлкен бір тамшыға жиналу әрекетіне ұқсас). Осындай процестің
нәтижесінде олар сумен әрекеттесуден қашады. Керісінше, аргинин, глутамин мен
гистидин сияқты амин қышқылдарындағы полярлы топтар молекуланың сыртына ығы-
сады да, сумен және басқа да полярлы молекулалармен сутектік байланыстар түзуге
ұмтылады (
3.5-сурет
). Белок құрамындағы полярлы амин қышқылдары, әдетте, белок

135
3.1-ПАНЕЛЬ: Белоктарда кездесетін 20 амин қышқылы

136

БЕЛОКТАРДЫҢ ПІШІНІ МЕН ҚҰРЫЛЫМЫ
137
құрамындағы басқа амин қышқылдармен немесе полипептид қаңқасымен сутектік бай-
ланыстар көмегімен жалғанған түрде болады.
3.5-сурет.

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу:

1 ... 123 124 125 126 127 128 129 130 ... 330