Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.2-бейнефильм
- 3.3-бейнефильм
- 140 3-тарау.
| 3.7-суретте
маңызды осы екі конформа- цияның құрылымдары көрсетілген. 3.7-сурет. α-спираль мен β-қатпар құрамындағы полипептидтік қаңқаның қалыпты конформация- сы. α-спираль суреттің (A) және (Ә) бөліктерінде көрсетілген. Әр пептидтік байланыстың N-H бөлігі төрт пептидтік байланыс қашықтығында орналасқан көршілес пептидтік байланыстың C=О бөлігімен сутектік байланыс түзеді. Осы диаграммада барлық N-H бөліктер жоғары, ал барлық C=О бөліктер төмен көрсетілген; осы жағдай спиральға полярлық қасиет береді және С-ұшы сәл теріс, ал N-ұшы сәл оң зарядқа ие болады ( 3.2-бейнефильм ). β-қатпар (Б) және (В) бөліктерінде келтірілген. Осы мы- салда жақын пептидтік тізбектер қарама-қарсы бағытта (антипараллель) жүреді. β-қатпарда әртүрлі тізбектердегі пептидтік байланыстар құрамындағы сутектік байланыстар жеке тізбектерді байланы- стырады және олардың аминқышқылдық жанама тізбектері қатпардың екі шетіне шығып тұрады ( 3.3-бейнефильм ). (А) және (Б) бөліктері полипептидтік тізбектегі барлық атомдарды көрсетеді, бірақ аминқышқылдық жанама тізбектер R әрпімен белгіленген. Керісінше, (Ә) және (В) бөліктер көміртегі және азот қаңқасының атомдарын көрсетеді. Көптеген белоктардың ядроларында ұзарған β-қатпарлы аудандары болады. Осы β-қатпарлар дәл сол бағыттағы сегменттермен (параллельді тізбектер) немесе кері бағыттағы сегменттермен (антипараллельді тізбектер) байланыса алады. β-қатпардың екі түрі бір-бірімен сутектік байланыстар көмегімен берік ұсталатын мықты құрылым түзеді ( 3.8-сурет ). α-спираль жалғыз полипептид өзін орай отырып цилиндр түзетін жағдайда қалыпта- сады. Сутектік байланыс әр төртінші пептидтік байланыс сайын бір амин қышқылының С=О қалдығы мен екіншісінің N-H қалдығы арасында пайда болады. Осы жағдайда қа- лыпты спираль түзіледі және әрбір орамда, шамамен, 3,6 амин қышқылының қалдықта- ры орналасады. SH2 белок доменінде екі α-спираль мен үштармақты антипараллельді β-қатпар болады (3.6-сурет). Клетка мембранасындағы тасымалдаушы және рецепторлық белоктарда α-спираль- 140 3-тарау. Белоктар ды аудандар көп болады. Липидтік қосқабаттан өтетін мембраналық белоктар липидтік қабатты полярлы емес бүйір тізбектері бар амин қышқылдарына бай α-спираль түрінде тесіп өтеді. Гидрофильді поли- пептид қаңқасы бір-бірімен α-спираль арқылы бай- ланысады және мембрананың гидрофобты липидтік қабаты қоршаған ортасынан сыртқа қарай бағытта- лып орналасқан полярлы емес амин қышқылдарымен қорғалады. Басқа белоктарда α-спиральдар бірін-бірі орайды да, суперспираль атты тұрақты құрылым түзеді. Мұндай құрылым полярлы емес (гидрофобты) бөлігі бір жағында орналасқан екі α-спираль бірін-бірі осы жағымен ораған жағдайда түзіле алады ( 3.9-сурет ). Ұзын өзек тәрізді суперспиральдар көптеген элонга- цияланған белоктардың құрылымдық негізін қалып- тастырады. Мысал ретінде α-кератинді қарастыруға болады. Ол терінің сыртқы қабатын күшейтетін клет- кааралық талшықтар мен бұлшықеттің жиырылуына жауапты миозинді қалыптастырады. жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|