Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 152 3-тарау.
| 3.23А-сурет
). Кейін көптеген коллаген молекулалары бір-бірімен бүйір жақтарымен және ұштарымен байланысады да, аса берік, әрі мықты коллаген талшықтарын түзеді (19-тарауда сипат- талған). Белоктардың құрамына ішкі тұрғыдан ұйымдаспаған көптеген полипептидтік тізбектер кіреді Коллагенге мүлдем қарама-қарсы, клетка сыртындағы матриксте жиі кездесетін басқа белок – эластин – жоғары деңгейде ұйымдаспаған полипептид түрінде қалыптасады. Белок молекуласының осындай жағдайда болуы эластиннің функциясы үшін өте маңыз- ды. Оның, салыстырмалы түрде, бос және ұйымдаспаған полипептидтік тізбектері бір- бірімен ковалентті түрде тігілген және бір конформациядан екіншісіне қайтымды түрде өзгере алатын жиырылғыш тәрізді тор түзеді (3.23Ә-сурет). Түзілетін жиырылғыш талшықтар тері мен қан тамырларына және өкпе сияқты басқа ұлпаларға үзіліссіз жиы- рылу қасиетін береді. 152 3-тарау. Белоктар 3.23-сурет. Коллаген мен эластин. (A) Коллаген бірін-бірі айналатын үш ұзарған белок тізбектерінен тұрады (төменде). Коллагеннің көптеген өзек тәрізді молекулалары бір-бірімен қиғаш тігіледі және клетка сыртындағы кеңістікте болаттың беріктілігі бар коллаген талшықтарын (жоғарыда) түзеді. Кол- лаген талшығындағы кезектесу талшықтағы коллаген молекулаларының тұрақты қайталуларынан орын алады. (Ә) Эластин полипептидтік тізбектері клетка сыртындағы кеңістікте резеңке тәрізді иіл- гіш талшық түзу мақсатында қиғаш тігіледі. Эластиннің әр молекуласы талшық тартылған жағдайда ұзарады және тарту күші азайған жағдайда жиырылады. Клетка сыртындағы кеңістіктегі қиғаш тігілу лизиндік жанама тізбектер арасында коваленттік байланыстар түзілу арқылы қалыптасады, бірақ коллаген мен эластинде осы байланыстардың химиясы әртүрлі болады. Белоктардың ішкі тұрғыдан ұйымдаспаған аудандары табиғатта жиі кездеседі және олар клетканың ішкі ауданы үшін маңызды. Біз белоктарда, әдетте, олардың ядросынан шығатын және басқа молекулалармен байланысатын полипептидтік ілмектің болатын- дығын көрдік. Мұндай ілмектердің көпшілігі нысана молекуламен байланыспағанша ұйымдаспаған күйде болады. Осындай молекуламен байланысқан жағдайда ғана ілмегі бар белок қажетті конформацияға ие болады. Көптеген белоктардың құрылымдық до- менінің кез келген ұшында да ішкі тұрғыдан ұйымдаспаған кұйрықтары болады (мы- салы, гистондар, 4.24-сурет). Бірақ, ұйымдаспаушылық деңгейі тек геномдар секвенир- ленгеннен кейін ғана белгілі болды. Осының арқасында биоинформатикалық әдістердің көмегімен гендер кодтайтын амин қышқылдарының тізбегі талданып, ұйымдаспаған аудандарды олардың төмен гидрофобтығы және жоғары заряды бойынша анықтайды. Осындай нәтижелерді басқа мәліметтермен бірге қарастырған кезде, шамамен, бар- лық эукариоттық белоктардың ұйымдаспаған құрылымдарға бейімделе алатындығы анықталды. Осындай ішкі тұрғыдан ұйымдаспаған аудандарда амин қышқылдарының қайталамалы тізбектері болады. Ал, мұндай ұйымдаспаған аудандардың маңызы неде? Ұйымдаспаған аудандардың кейбір белгілі қасиеттері жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|