Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.25-сурет. Дисульфидтік бай- ланыстар.
- 3.7-бейнефильм
| 154 3-тарау. Белоктар
Химиялық байланыстардың басқа да түрлерімен қатар белок құрамындағы тігілген бай- ланыстардың ішінде ең жиі кездесетін түріне ковалентті күкірт-күкірттік байланыстар жатады. Дисульфидтік байланыстар (сонымен қатар S-S байланыс деп аталады) клетка жаңадан синтезделген белоктарды экспортқа дайындаған кезде түзіледі. Олардың қалыптасуы эндоплазмалық торда іске асады. Арнайы фермент фолдингке ұшыраған белоктағы цистеин амин қышқылдарының бүйір тізбегіндегі -HS топтарын бір-бірімен қосады ( 3.25-сурет ). Дисульфидтік байланыстар белоктың конформациясын өзгертпей- ді, бірақ оның ең тиімді кеңістіктік құрылымын қалыптастыратын қысқыш қызметін атқарады. Мысалы, лизоцим – бактериялардың клетка қабығын ыдырататын адамның көз жасындағы фермент – өзінің антибактериялық белсенділігін осындай байланыстар- дың көмегімен ұзақ уақыт сақтайды. 3.25-сурет. Дисульфидтік бай- ланыстар. Коваленттік дисуль- фидтік байланыстар көршілес цистеиндік жанама тізбектер арасында түзіледі. Осы қиғаш байланыстар бір полипептидтің әртүрлі аудандарына немесе екі полипептидтік тізбекті байланы- стыра алады. Бір коваленттік байланысты үзуге қажетті энер- гия барлық коваленттік емес байланыстарды үзуге қажетті энергияда әлдеқайда көп болғандықтан (2.1-кестені қара), дисульфидтік байланыстар бе- локқа негізгі тұрақтандырушы әсер етеді ( 3.7-бейнефильм ). Дисульфидтік байланыстар цитозольде түзіле алмайды, себебі цитозольдегі тотық- сыздандырғыш агенттердің жоғары концентрациясы S-S байланыстарды қайтадан -HS түріне көшіреді. Белок молекулалары, әдетте, үлкен құрылымдардың жиналуына қажетті суббөліктердің қызметін атқарады Белоктарды өзімен-өзі бірігіп, сақиналар немесе ұзын филаменттерді құруға бағыт- тайтын принциптер әртүрлі макромолекулалар жиынтықтарынан тұратын фермент- тік кешендер, рибосомалар, вирустар мен мембраналар сияқты үлкен, кең ауқымды құрылымдарды түзуге де бағыттайды. Мұндай үлкен объектілер жалғыз, ковалентті жалғанған алып молекулалар түрінде қалыптаспайды. Оның орнына, олар соңғы құрылымның суббөліктері ковалентті емес байланыстар көмегімен жалғанған, бөлек синтезделген бірнеше молекулалар жиынтығы түрінде қалыптасады. Кіші суббөліктер көмегімен үлкен құрылымдарды қалыптастырудың бірнеше ар- тықшылықтары бар: 1. Бір немесе қайталамалы бірнеше кіші суббөліктерден үлкен құрылымды қалып- тастыру аз ғана генетикалық ақпаратты қажет етеді. 2. Жиналу және ажырау процестері оңай реттеле алады, себебі суббөліктер, салы- стырмалы түрде, төмен энергиялы көптеген байланыстар көмегімен ассоциация- ланады. БЕЛОКТАРДЫҢ ПІШІНІ МЕН ҚҰРЫЛЫМЫ 155 3. Құрылымың синтезінде орын алатын қателерден өте оңай сақтануға болады, се- бебі жиналу барысында түзету механизмдері іске қосылады және қате суббөлік- терді жоя алады. Кейбір белок суббөліктері гексагональды паттерн құрайтын жалпақ қатпарларға бірігеді. Маманданған мембраналық белоктар, кейбір жағдайларда, осындай жолмен липидтік қосқабатқа жиналады. Кейбір жеке суббөліктердің геометриясындағы аз ғана өзгерістер көмегімен гексагональды қатпар түтікке ( 3.26-сурет ) немесе тағы біраз өз- герістердің арқасында іші қуыс сфераға айнала алады. Өзінің ішкі жағымен РНҚ мен ДНҚ молекулаларын байланыстыратын осындай түтіктер мен сфералар вирустар қа- бығын қалыптастырады. жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|