Н. О. Базанова атындағы физиология, морфология және биохимия кафедрасы jbhim «Жануарлар биохимиясы»

Жоспары: 
1. Ферменттер жӛнінде жалпы түсінік. 
2. Қарапайым және күрделі ферменттер. 
3. Ферменттердің қасиеттері. 
4. Маңызды коферменттер: НАД, ФАД, ТПФ, т.б. 
          5. Ферменттердің номенклатурасы және классификациясы. 
          6. Ферменттердің активті орталығы. 
7. Ферменттердің әсер ету механизмі. 
Фермент  дегеніміз  -  белоктық  зат,  ол  организмдегі  түрлі  химиялық  реакцияларды  тездетуші.  Химиялық 
реакциялардың  жүрісін  тездетушілерді  катализаторлар  деп  атайтыны  белгілі.  Осыған  сәйкес  ферменттерді 
биологиялық катализаторлар деп те атайды. Фермент (латынның тілінде fermentum - ашу деген мағына береді) деген 
терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - еnzym, еn - ішкі, zymе - ашытқы деген мағына береді) деген сӛз де 
қолданылады.  Ферменттерді  және  олар  катализдейтін  реакция-ларды  зерттейтін  биохимия  бӛлімі  энзимология  деп 
аталады. 
Ферменттер  химиялық  құрамы  бойынша  биохимиялық  реакциялар  кезінде  катализдік  активтілік  кӛрсететін 
белоктар.  Барлық  басқа  белоктар  сияқты,  ферменттер  де  химиялық  құрамы  бойынша  екі  топқа  бӛлінеді.  Олар 
қарапайым ферменттер және күрделі ферменттер. 
Қарапайым  ферменттер  дегеніміз  -  қарапайым  белоктар,  олар  гидролиз  кезінде  амин  қышқылдарына  ғана 
ажырап  бӛлінеді.  Қарапайым  ферменттерге  мыналар  жатады:  рибонуклеаза,  пепсин,  трипсин,  химотрипсин,  папаин, 
амилазалар және гидролаза класына жататын басқа да ферменттер. 
Күрделі  ферменттер  дегеніміз  -  күрделі  белоктар.  Күрделі  ферменттер  екі  бӛліктен:  белоктық  және  белоктық 
емес  бӛліктен  тұрады.  Ферменттердің  белоктық  бӛлігі  апофермент  деп,  ал  белоктық  емес  белігі  простетикалық  топ 
немесе кофактор, кофактор (простетикалық топ) белоктық емес зат болғандықтан кофермент деп аталады. 
30 - 40°С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді (4.10-сурет), бұл температура деңгейінен 
тӛмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. 
Орта  температурасының  кӛтерілуі  молекулалар  қозғалысын  тездететіні  белгілі  және  бұл  жағдай  химиялық 
реакцияның жылдамдығын арттырады.  Вант-Гофф ережесіне сәйкес, температураны 10°С шамасына кӛтеру реакция 
жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің ӛзі белок болғандықтан, олар ӛте жоғары температурада бұзылып, 
ӛздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін. 
Коферменттер  (латын  тіліндегі  Ко  -  бірге  және  фермент  деген  сӛзден  шыққан)  -  құрамында  белок  жоқ 
органикалық  қосылыстар,  олар  апорферментпен  тығыз  байланысқан.  Ферменттің  мықты  байланысқан  кофакторы  - 
простетикалық топ. Кӛптеген ферменттердің активтігі үшін екі фактордың да - металл иондарының да, простетикалық 
топтың да (немесе коферменттің) болуы қажет. 
Биохимиялық реакцияларда коферменттер екі түрлі қызмет атқарады 
1.  Күрделі  фермент  құрамында  субстраттың  (субстрат  дегеніміз  фермент  әсер  ететін  зат)  катализдік  ӛңделіп 
ӛзгеруіне қатысады, бұл кезде кофермент оның активті ортасына енеді; 
2.  Бір  субстраттан  екінші  субстратқа  (немесе  басқа  ферментке)  электрондарды,  протондарды  немесе  жеке 
химиялық топтарды тасымалдайды. 
4.2. Кестеде негізгі коферменттердің реакцияда тасымалдайтын химиялық топтары және активті тобы (витамин) 
кӛрсетілген.  
Никотинамиднуклеотидті 
немесе 
пиридиндік 
коферменттер 
НАД+ 
және 
НАДФ+ 
(НАД+-
икотинамидадениндинуклео-тид,  НАДФ+-никотинамидаденинди-нуклеотидфосфат).  Бұл  коферменттердің  активті 
бӛлігі никотинамид (РР витамині) болып табылады, оның молекуласында пиридин сақинасы бар және ол пиридиндік 
коферменттер деп аталады. 
ФAД 
және 
ФMН 
флавиндік 
коферменттер. 
ФAД-флавинаденинди-нуклеотид, 
ФMН-
флавинмононуклеотид.  ФAД  және  ФMН  коферменттері  әр  түрлі  апоферменттермсн  байланысады  да, 
флавопротеинді  ферменттер-  флавиндік  дегидрогеназа  түзеді.  Қазіргі  кезде  флавопротеиндердің  саны  80  шамасына 
жетеді  және  олардың  кӛпшілігінде  ФAД  бар.  ФAД  және  ФMН  екеуі  апоферменттермен  мықты  байланысқан  және 
НАД+және  НАДФ+  екеуінен  айырмасы,  катализдік  реакция  кезінде  ферменттің  белоктық  бӛлігіне  байланысқан 
күйінде қалады. Сондықтан оларды простетикалық топтар деп атайды. 
Q коферменті (убихинон) 
Q коферментінің атауы quinone - деген сӛздің бірінші әрпінен шыққан.  Убихинон деген сӛз барлық жерде 
(уби - барлық жерде) деген мағынаны білдіреді. Шындығында ол барлық клеткадан табылған. 
ТПФ  - тиаминпирофосфат, ТДФ  -  тиаминдифосфат. ТПФ коферменті В1 витаминінің туындысы,  оның 
тиазол  сақинасында  кҥкірт  бар.  Ол  апоферментпен  мықты  байланысқан  болады  және  простетикалық  топ  деп 
саналады.  ТПФ  молекуласындағы  активті  бӛлік  -  тиазол  сақинасының  -  СН  тобы,  сол  топтың  кӛмегімен  ол 
субстратпен байланысады. 
ТПФ  апоферментпен  байланысып,  декарбоксилаза  түзеді,  ол  кетоқышқылдан  кӛмір  қышқыл  газдың  бӛлініп 
шығуын  катализдейді.  Бұл  реакциялар  кезінде  карбоксилдік  топпен  тікелей  байланысқан  кӛміртек-  кӛміртектік 
байланыс 
бұзылады. 
Мысалы, 
ашытқы 
клеткаларында 
пирожүзім 
қышқылын 
декарбоксилдеуді 
пируватдекарбоксилаза ферменті мынадай схема бойынша катализдейді. 
Кобамидтік  коферменттің  активті  бӛлігі  ең  күрделі  витамин  -  ВІ2  витамині  кіреді.  В12  витамині 
молекуласында  коррин  циклы  бар,  ол  тӛрт  пиррол  сақинасынан  тұрады,  сақиналар  бір-бірімен  ӛзара  байланысады. 
Циклдың  дәл  ортасында  кобальт  атомымен  байланысқан  циан  тобы  орналасады.  Сондықтан  бұл  витамин 
цианкобаламин  деп  аталады.  Кобамидтік  коферменттерде  циан  тобы  болмайды,  оның  орнын  метил  мен  5'-
дезоксиаденозин  басады.  Осыған  сәйкес  мынадай  екі  кофермент  тҥзіледі:  метилкобаламин  және  5'-
дезоксиаденозилкобаламин (5'-ДоАК).  
Ферменттердің  жүйелік  атаулары  айтарлықтай  күрделі,  бірақ  ол  рекацияға  кірісетін  субстрат  жӛнінде  толық 
мәлімет береді. Бұл атаулар әдетте ғылыми әдебиеттерде қолданылады. Жүйелік атау бойынша әр ферменттің нӛмірі 
(шифры)  болады,  ол  тӛрт  саннан  тұрады  және  бұл  сандардың  арасы  нүктемен  бӛлінген.  Бірінші  сан  ферменттің 
класын білдіреді, екінші сан класс тармағын, үшінші сан-класс тармағы бӛлігін, тӛртінші сан ӛз қатарындағы нӛмірін 
кӛрсетеді. 
Тривиалдық атаулар негізінен екі жолмен пайда болады: 1) фермент әсер ететін субстрат атауына–аза жұрнағы 
қосылады.  Мысалы,  мальтозаны  ыдыратып,  глюкозаны  екі  молекуласына  айналдыратын  фермент  мальтаза  деп 
аталады.  2)  Фермент  катализ-дейтін  реакция  атауына  –  аза  жұрнағы  қосылады.  Мысалы,  субстратты  ыдыратып,  су 

қосып  алуды  катализдейтін  фермент  гидролаза  деп  аталады,  субстраттың,  сутексізденуін  жүргізетін  фермент 
дегидрогеназа  деп,  химиялық  топтарды  тасымалдайтын  ферментті  трансфераза  деп  атайды.  Кейбір  ферменттердің 
тарихи қалыптасқан атаулары бар. Мысалы: пепсин, трипсин, папаин, эластаза т.б. 
Ферменттердің  тривиалдық  атаулары  қысқа  да  қолдануға  ыңғайлы.  Мысалы,  бір  ферменттің  жүйелік  атауы 
2.7.1.2. АТФ: глюкозо-6-фосфотрансфераза. Ал осы ферменттің тривиальдық атауы глюкокиназа (гексокиназа). 
Ферменттердің  классификациясы.  Ферменттер  катализдейтін  химиялық  реакциялар  түріне  қарай  6  классқа 
бӛлінеді: 
1).  Оксидоредуктазалар  -  тотығу-тотықсыздандыру  реакциялардың  барлық  түрі;  2).  Трансферазалар  - 
реакцияларда жеке атомдық топтарды тасымалдау; 3). Гидролазалар  - судың қосылуымен химиялық байланыстарды 
үзу; 4). Липазалар - субстратты гидролиздік емес жолмен ыдыратып, қос байланыс түзу және керісінше реакциялар; 
5). Изомеразалар - молекула ішіндегі ӛзгеріс-терді катализдеп, изомер түзу; 6). Лигазазалар - АФТ энергиясы арқылы 
екі әр түрлі қосылыстың конденсиациясын катализдеп, С−С, С−О, С− N , С−S байланысын орнату. 
Фермент  молекуласының  субстратпен  тікелей  тиісіп  жанасатын  бӛлігін  ферменттің  активті  орталығы 
деп  атайды.  Ферменттің  активті  орталығы  субстратпен  байланысуға  және  ыдыратып  ӛзгертуге  міндетті.  Активті 
орталық  бҥйір  радикалында  функционалды  тобы  бар  амин  қышқылдарының  қалдықтарынан  тҥзіледі. 
Кҥрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. 
Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады. 
Ферменттердің  активті  орталығында  реакцияласуға  қабілетті  топтары  бар  мынадай  амин  кышқылдары 
кездеседі. 
1. Цистеин, оның кҧрамында сульфгидрильдік топ - SН бар; 
2. Серин, оның қҧрамында гидроксильдік топ - ОН бар; 
3. Гистидин, oның қҧрамында имидазол сақинасы бар; 
4.  Аспарагин  қышқылы  мен  глутамин  қышқылы,  ол  екеуінің  қҧрамында  екінші  карбоксильдік  топ  - 
СООН бар; 
5. Триптофан, қҧрамында индол сақинасы бар; 
6.  Гидрофобты  амин  қышқылдары,  ондай  амин  қышқылдары  құрамында  субстраттың  полярсыз  учаскесіне 
жақын (туыс) гидрофобты (полярсыз) бүйір топтар болады. 
Қазір  қолданылып  жүрген  теория  бойынша  фермент  әсері  екі  стадиядан  тұрады.  Бірінші  стадия  кезінде 
фермент  (Е,  еnzуm  -  деген  сӛздің  бірінші  әрпі)  пен  субстрат  (S)  арасында  комплекс  фермент-субстрат  (ES) 
тҥзіледі. 
Ол Михаэлис (1913) комплексі  деп аталады.  Мұндай комплекс  түзу реакциясы қайтымды келеді.  Фермент-
субстрат  активті  комплексі  активтену  энергияны  бәсеңдетеді  де,  реакцияның  жүруін  жеңілдетеді.  Субстрат 
байланысқаннан  кейін  ол  ферменттің  шабуылына  ҧшырайды.  Ферментпен  байланысқан  жерінде  субстрат 
молекуласының электрондары бӛлініп, ӛзгеріп орналасады. 
Фермент әсері теориясының әріптермен бейнеленуі: 
1.    Е      +     S        →          ES 
Фермент      субстрат          Фермент-субстрат комплексі 
2.  ES        →            E     +     P1     +     P2 
Фермент-          Фермент               Реакция ӛнімдері-субстрат 
 
Жоғарыдағы  кӛрсетілген  реакцияның  бірінші  стадиясының  жылдамдығы  фермент  молекуласының  санына 
байланысты  қанша  фермент  молекуласы  субстратпен  байланыса  алады,  яғни  ферменттің  активті  орталығы  мен 
субстрат бір-бірімен сәйкес-үйлесімді (комплементарлы) келген.  
Бақылау сҧрақтары: 
10.
 
Ферменттер дегеніміз не? 
11.
 
Ферменттер қалай жіктеледі және қалай аталады? 
12.
 
Кофермент, апофермент деген не? 
13.
 
В1, В2, В5, В6, В12 витаминдері қандай коферменттердің құрамында болады?  
14.
 
Ферменттер қалай жіктеледі? 
15.
 
Ферменттер қалай аталады? 
16.
 
Субстрат дегеніміз не? 
17.
 
Ферменттердің активті орталығы дегеніміз не? 
18.
 
Ферменттер әсерінің теориясын айтыңыз. 
 
 
Ҧсынылатын әдебиеттер: 
7.
 
Сейітов З.С. Биологиялық химия. – Алматы:«Қайнар», 1992. 
8.
 
Қайырханов Қ.К. Жануарлар биохимиясы. –Алматы:«Ана тілі», 1993. 
9.
 
Сейтембетова А.Ж., Лиходий С.С. Биологиялық химия. –Алматы:«Білім», 1994. 
10.
 
Чечеткин А.В. и др. Биохимия животных. – М.: «ВШ», 1982. 
11.
 
Малахов А.Г., Вишняков С.И. Биохимия сельскохозяйственных животных.– М.:«Колос», 1984.   
12.
 
Сеитов З.С. Биохимия.– Алматы: «Қазақ университеті», 2001. 
 
 
 
 
 
Дәріс 4.  
Тақырыбы: «Гормондар, химиялық табиғаты» 
Дәріс мақсаты: Гормондардың түзілуі және химиялық табиғаты, организмдегі зат алмасу процесіне әсері жӛнінде 
толық мағлұмат беру. 
Негізгі терминдер: Эндокринология, гипофиз, гипоталамус, инсулин, тироксин, глюкагон, адреналин, норадреналин 
паратгормон, стероидты гормондар. 
Жоспары: 

1. Эндокринологияға кіріспе. 
2. Гормондар түзілетін мүшелер және олардың қызметі. 
3. Қалқанша және қалқанша маңы бездерінің гормондары. 
4. Ұйқы безінің гормондары. 
Жоғары  сатыдағы  жануарлар  организмінің  миллиардтаған  клеткалардан  тұратыны  белгілі  және  олардың  бәрі 
бір-бірімен  тығыз  байланысқан.  Осыншама  кӛп  клеткалар  ӛзара  үйлесімді  әрекет  жасайды,  сондықтан  да  ол  тірі 
организм  денесі  біртұтас  болып  табылады.  Клеткалардың  үйлесімді  әрекетін  жүйке  жүйесінде  және  эндокрин 
бездерінде жасалатын заттар реттеп отырады. 
Жүйке  жүйесі  нейрондардан,  жүйке  клеткаларынан  тұрады,  оларда  нейромедиатор  заты  түзіледі,  жүйке 
жүйесіндегі қоздыру, хабар беру осылар арқылы іске асады. Жүйке жүйесі арқылы хабар беру ӛте тез - миллисекунд 
ішінде беріледі. Жүйке клеткалары бір-бірімен бірі ӛзара тікелей байланысқан. 
Эндокрин  (гректің  еndokrin  -  ішке  шығарамын  деген  сӛзінен  шыққан)  бездерінде  немесе  ішкі  секреция 
бездерінде  гормондар  түзіледі,  ол  гормондар  қанға  қосылады  да,  қан  арқылы  синтезделген  жерден  қашықта 
орналасқан  нысана  -  клеткаға  жетеді.  Эндокрин  бездерінің  гормон  арқылы  берілетін  хабары  тез  емес,  баяу  жетеді, 
бірақ оның әсері ұзақ болады. 
Гормондардың түзілуін жүйке жүйесі, әсіресе ми қабығы реттеп отырады. Адамның және жануарлардың бүкіл 
ӛмір бойы тіршілік әрекетін, организмдегі зат алмасуын орталық жүйке жүйесі басқарып отырады. 
Сонымен, гормон дегеніміз — биохимиялық процестерді реттейтін және адам мен жануарлардың аса маңызды 
тіршілік қызметіне қоздырушы әсер ететін химиялық зат. 
«Гормон»  деген термин гректің қоздырамын деген сӛзінен шыққан (hormao  -  қоздырамын,  қозғалтамын), оны 
ғылыми ұғым ретінде 1904 жылы У. Бэйлисс пен Э. Стерлинг енгізген. 
Гормондар  тек  нысана-клетка  деп  аталатындарға  ғана  әсер  етеді,  ол  клеткалардың  ерекше  маманданған 
рецепторлары  (rесерtor  -  қабылдаушы  деген  латын  сӛзінен  шыққан)  болады,  ондай  рецепторлар  плазмалық 
мембранаға  немесе  клетка  ішіне  орналасқан  және  олармен  байланысқан.  Гормондар  тиісті  рецепторлармен  ӛзара 
әрекеттесу  нәтижесінде  ғана  биохимиялық  процестерге  әсер  етеді,  биохимиялық  процестерді  тездетеді,  ал  кейде 
тежейді. Гормонның жарты ӛмірі ұзақ емес, әдетте ол бір сағаттан кем. 
Гормондар организмде аса маңызды үш түрлі қызмет атқарады:  
1) физикалық, жыныстық жетілуіне және ақыл-ойдың дамуына кӛмектеседі;      
2) физиологиялық мүмкіндік жасайды және оны қамтамасыз етеді;  
3)  бірқатар  аса  маңызды  физиологиялық  кӛрсеткіштердің  (осмостық  қысымның,  қандағы  глюкоза  деңгейінің) 
бірқалыпта болуын қамтамасыз етеді. 
Ішкі  секреция  бездерінің,  гипофиздің  гормондары  және  гипоталамустың  гормондары  жақсы  зерттелген. 
Гипоталамус  эндокрин  жүйесін  негізгі  реттеуші  болып  табылады  және  мұнда  «ӛте  күшті  гормондар»  немесе 
«нейрогормондар» түзіледі. Олар басқа клеткаларда да гормонның түзілуіне әсер етеді. 
Эндокрин  бездерінің  құрылымы  мен  қызметін,  одан  бӛлініп  шығатын  секреттерді  және  зат  алмасуды 
гормондардың реттеу механизмін зерттейтін биохимия тарауын эндокринология деп атайды. 
Қалқанша бездің негізгі де әсіресе активті гормоны тироксин мен трийодтиронин. Ол гормондар бірнеше рет 
айналып  ӛзгеру  нәтижесінде  тирозин  амин  қышқылынан  түзіледі.  Йодидтер  ерекше  пероксидаза  ферментінің  әсер 
етуімен  тиреоглобулин  белогы  құрамындағы  тирозин  қалдығымен  реакцияласады.  Мұнда  тирозиннің  бүйірлік  тобы 
йодтанады  және  монойодтирозиндер  мен  дийодтирозиндер  түзіледі.  Тиреоглобулин  гидролизі  кезінде  тирозиннің 
йодтанған  туындылары  және  басқа  да  амин  қышқылдары  босайды.  Тироксин  дийодтирозиннің  екі  молекуласының 
тотыға  конденсациялану  жолымен  түзіледі,  бұл  кезде  аланин  бӛлініп  шығады.  Ал  монойодтирозин  мен 
дийодтирозиннен трийодтиронин түзіледі. 
Қалқанша  маңындағы  бездерде екі пептидтік гормон-паратгормон (паратирин) және  кальцитонин тҥзіледі. 
Бұл  екі  гормон  да  бірқатар  жануарлардың  және  адамның  қалқанша  маңындағы  бездерінен  таза  күйінде  бӛлініп 
алынған. Олардың біріншілік құрылымы анықталған. Паратгормон дегеніміз-полипептид. 
Лангерганс  аралшығында  екі  түрлі  клетка  типі  -  α-  және  β-клеткалары  бар.  Олар  екі  түрлі  гормон  бӛліп 
шығарады.  Ол  екеуі  инсулин  және  глюкагон  деп  аталады  және  олар  біріне-бірі  қарама-қарсы  қызмет  атақарады. 
Лангерганс  аралшығының  β-клеткаларында  инсулин  жасалып  шығады,  алғаш  ол  проинсулин  түрінде  бір 
полипептидтік  тізбек  болып  құрылады;  ондай  тізбек  жануарлар  түріне  байланысты  78—86  амин  қышқылы 
қалдықтарынан  тұрады.  Ҧйқы  безінің  екінші  гормоны  -  глюкагон.  Ол  Лангерганс  аралшықтарының  α-
клеткаларында  жасалып  шығады.  Глюкагон  дегеніміз-29  амин  қышқылынан  құралатын,  М  3500,  бір  тізбекті 
полипептид. 
Бақылау сҧрақтары: 
6.
 
Эндокринология ғылымы нені зерттейді? 
7.
 
Қандай ішкі секреция бездерін білесіз? 
8.
 
Гормондардың организмдегі қызметі қандай? 
9.
 
Табиғатына қарай гормондар неше топқа бӛлінеді? 
10.
 
Қалқанша  және  қалқанша  маңы  бездерінде  қандай  гормондар  синтезделеді,  олардың  химиялық  табиғаты 
қандай? 
 
Ҧсынылатын әдебиеттер: 
7.
 
Сейітов З.С. Биологиялық химия. – Алматы:«Қайнар», 1992. 
8.
 
Қайырханов Қ.К. Жануарлар биохимиясы. –Алматы:«Ана тілі», 1993. 
9.
 
Сейтембетова А.Ж., Лиходий С.С. Биологиялық химия. –Алматы:«Білім», 1994. 
10.
 
Чечеткин А.В. и др. Биохимия животных. – М.: «ВШ», 1982. 
11.
 
Малахов А.Г., Вишняков С.И. Биохимия сельскохозяйственных животных.– М.:«Колос», 1984.   
12.
 
Сеитов З.С. Биохимия.– Алматы: «Қазақ университеті», 2001. 

 
Дәріс 5.  
Тақырыбы: «Простагландиндер. Гормондардың әсер ету механизмі» 
Дәріс  мақсаты:  Простагландиндер  және  олардың  химиялық  табиғаты,  биологиялық  қызметі, 
гормондардың әсер ету механизмі жӛнінде толық мағлҧмат беру. 
Негізгі терминдер: Простагландиндер, циклдіАМФ, циклдіГМФ. 
Жоспары: 
1. Простагландиндер. 
2. Химиялық табиғаты және биологиялық қызметі. 
3. Гормондардың әсер ету механизмі. 
Простагландиндер  (ПГ)—жоғары  активті  органикалық  заттар,  олар  бір  жерде  әсер  ететін  гормондар.  Бұл 
гормондарды  30-жылдары  ең  алғаш  швед  ғалымы  У.  Эйлер  адам  спермасынан  тапты.  Бұлшық  еттің  жиырылуына 
жағдай  жасай  алатын  және  қан  қысымын  тӛмендететін  зат  бар  екенін  анықтады.  Ӛзінің  простагландин  деп  аталу 
себебі ол ең алғаш қуық түбі безінің (простаттың) ұрықтық сұйық затынан бӛліп алынды. 
Қазір  ПГ  сүтқоректі  жануарлардың  эритроциттерінен  басқа,  барлық  клеткаларынан  табылды,  бірқатар 
ӛсімдіктерден де алынды. 
ПГ затының мүшелердегі, ұлпадағы мӛлшері шағын, 10-9 г шамасындай. Осындай аз мӛлшерінің ӛзі организмге 
ӛте күшті әсер етеді. Олар организмде жиналып қалмайды, клетка аралығына үздіксіз шығып отырады. Гормондардан 
айырмасы ПГ ӛзі бӛлініп шыққан жердің маңына әсер етеді және клеткадан тыс жағдайда тез бұзылады (секундтың, 
бірнеше бӛлігінен — 2 минут аралығында). 
Химиялық табиғаты. Қазіргі кезде 20 шамасындай простагландиндер белгілі. Олардың бәрі — полиқанықпаған 
арахидон қышқылының туындысы.  
Сонымен,  ПГ  дегеніміз  —  полиқанықпаған  гидроксимай  қышқылы.  Тӛменде  ПГ—ПГЕ2-нін,  біреуінің 
құрылымдык формуласы берілген: 
 
 
ПГ  клеткалардағы  зат  алмасуды  белсенді  түрде  реттеуші  қызметін  атқарады.  Тәжірибе  жүзінде  мыналар 
дәлелденген: 
1)  ПГ-ның  жылтыр  бұлшық  етті,  әсіресе  жатыр  бұлшық  етін  және  жұмыртқа  жолының  бұлшық  етін 
жиырылдыратыны: 
2) қан тамырын кеңейтетіні, қанның ұюын баяулататыны (тромбоциттар бірігуін баяулату арқылы); 
3) асқазан сӛлінің бӛлінуін тежейтіні дәлелденді; 
4) ішек-қарын, ӛкпе мен қолқа жұмысын жақсартады; 
5) жүрек қызметінің ырғақтылығын ӛзгертеді; 
6) әйелдердің жыныс циклына әсер етеді; 
7) орталық жүйке жүйесінің жұмысын активтендіреді; 
8)  қабыну  процестеріне  жауапты,  т.с.с.  Жақында  аспириннің  және  басқа  да  бірқатар  қабынуға  қолданылатын 
дәрілердің әсері, сірә, ПГ биосинтезін тежеуге негізделген болса керек деген мәлімет алынды. 
цАМФ - клетка ішінде бесаспап медиаторға жатады және сол клеткада кӛптеген негізгі реакциялардың 
жылдамдығын  реттейді.  Қазір  анықталғандай,  ол  —ең  алдымен  кӛптеген  гормондардың  клеткаға  әсер  етуінің 
күрделі  механизміндегі  молекулалық  делдал.  цАМФ  барлық  ұлпалар  мен  мүшелердің  клеткаларында  синтезделеді. 
Ұлпаларда цАМФ синтезіне әр түрлі гормондар мен медиаторлар әсер етеді, ондай заттың саны 20-дан астам. 
Циклды аденозинмонофосфатты  (цАМФ) адреналиннің әсерін зерттеу кезінде ашқан Э. Сазерленд (1959), сол 
үшін 1971 жылы Нобель сыйлығын алды. Бұл биохимиядағы аса ірі ғылыми жаңалық болды. 
Циклды  аденозинмонофосфат  АТФ-тан  синтезделеді.  Бұл  процесті  аденилатциклаза  ферменті  (М  185000) 
катализдейді,  ол фермент клетканың плазмалық мембранасымен байланысқан. 3',  5'-цАМФ молекуласында тӛртінші 
цикл  (сақина)  бар.  Ол  цикл  ғажап  ерекше,  соның  арқасында  цАМФ  пішіні  мен  биохимиялық  қасиеттері  бойынша 
басқа мононуклеотидтерге ұқсамайды. 
Аденилатциклаза ферменті негізінен белоктық және  пептидтік гормондар әсерін реттейді, олар протоплазмаға 
енбейді. Клетканың қалыпты жағдайдағы кезінде бұл фермент активті емес. Гормон плазмалық мембранада ӛзінің 
рецепторымен әрекеттескен кезде, магний ионы ҥшін оның ӛткізгіштігі ӛзгереді, соның нәтижесінде аденилат-
циклаза активтенеді де, цАМФ тҥзілуі кҥшейеді. 

жүктеу/скачать 2,7 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: