Н. О. Базанова атындағы физиология, морфология және биохимия кафедрасы jbhim «Жануарлар биохимиясы»


Дәріс 9 Дәріс тақырыбы: «Липидтер биохимиясы. Липидтердің қорытылуы. Хиломикрондар, липопротеиндер»



Pdf көрінісі
бет5/19
Дата24.03.2017
өлшемі2,7 Mb.
#10348
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   19

Дәріс 9 Дәріс тақырыбы: «Липидтер биохимиясы. Липидтердің қорытылуы. Хиломикрондар, липопротеиндер» 
Дәріс жоспары: 
1.
 
Липидтердің қызметі 
2.
 
Липидтердің қорытылуы және сіңуі 
3.
 
Майлардың ішекте қорытылуы 
4.
 
Триацилглицеролдардың (майлардың) биосинтезі. 
Липидтер дегеніміз - табиғи заттар тобы. Олар іс жүзінде суда ерімейді, бірақ полярсыз еріткіштерде 
(хлороформ, эфир, ыстық этанол, күкіртті кӛміртегінде) ериді. Белоктармен, кӛмірсулармен қатар липидтер де 
мал, адам және ӛсімдіктердің барлық ұлпалар клеткаларының құрамына кіреді. Липид гректің lipos - май деген 
сӛзінен шыққан 
Май дегеніміз триацилглицеролдардың және басқада липидтердің кҥрделі қоспасы.  Майдың 
химиялық молекуласы деп мысал ретінде мына триацилглицеролдарды кӛрсетуге болады: 
 
 
Майдың қорытылуы қарында басталады (5.1.сурет). Бірақ 
онда толық жіктеліп қорытылып бітпейді. Қарынның қозғала 
алатын ерекшелігіне байланыстымайдан қою эмульсия түзіледі. 
Бұл құбылыс ферменттердің әсерін жеңілдетеді. Қарын сӛлінде 
липаза бар. Бірақ оның қасиеттері ұйқы безі липазасынан 
ӛзгеше. Ұйқы безі липазасының ең қолайлы рН деңгейі 6 - 7 

 
 
Триацилглиерол 
болса, қарын липазасы рН кӛрсеткіші 3,5 болғанда активті. 
Бұл липаза кӛбінесе кӛміртегі атомдарының тізбегі ұзын емес, 
орташа болатын май қышқылдары эфирлерін гидролиздейді. 
Бұл кезде босап шыққан май қышқылдары тікелей қарын 
арқылы сіңедіЖаңа туған сүтқоректілерде липаза ерекше 
қызмет атқарады. Ӛйткені сүтте тӛменгі молекулалық май 
қышқылдарының триацилглицерол-дары болады және липаза 
эмульденген май түйіршіктеріне әсер ете алады. Ондай май 
сүтте болады. 
 
Майлардың ішекте қорытылуы 
Майлардың  негізгі  қорытылуы  он  екі  елі  ішекте  ӛтеді,  оған  әсер  етуші  ұйқы  безінің  липаза  ферменті. 
Мұнда  қоректік  заттар  жиынтығы  ӛттің,  ұйқы  безі  сӛлінің  және  ішек  секреттерінің  әсе ріне  ұшырайды. 
Липидтердің  қорытылуында  және  олардың  гидролизі  ӛнімдерінің  сіңуінде  ӛт  қышқылдары  маңызды  роль 
атқарады. 
 
Ӛт қышқылдары 
Ӛт  қышқылдары  ӛтпен  бірге  ӛт  қалтасынан  шығады.  Тӛрт  түрлі  ӛт  қышқылы  белгілі.  Олар:  хол 
қышқылы,  хенодезоксихол  қышқылы,  дезоксихол  қышқылы,  литохол  қышқылы.  Бұл  қышқылдар  ӛт  құрамында 
тиісінше  50,  30,  15,  5%  мӛлшерінде  кездеседі.  Бұлар  пептидтік  байланыс  арқылы  глицинмен  немесе  тауринмен 
байланысқан.  Соның  әсерінен  осы  қышқылдар  ас  қорытушы  барлық  ферменттерге  тӛзімді  келеді.  Мұндай 
комплексті  байланысу  ӛт  қышқылдарының  ерігіштігін  жақсартады.  Ӛт  қышқылдарының  байланыспаған  тұздары 
рН  кӛрсеткіші  7-ден  тӛмен  кезде  тұнбаға  шӛгеді.  Ӛт  қышқылдарының  глицинмен  немесе  тауринмен  қосылған 
комплекстері натрий тұздары түрінде кездеседі. 
Ӛт  қышқылдарының  қызметі  -  липидтердің  эмульсияға  айналуын  және  еруін  дамыту.  Сӛйтіп  липаза 
ферментінің әсерін жеңілдету. 
Тӛменде хол қышқылы мен тауриннің жҧп қосылысы таурохол қышқылы және дезоксихол қышқылы мен 
глициннің жҧп қосылысы гликодезоксихол қышқылының түзілу реакциялары берілген. 
 
 
Ӛт қышқылдары құрылым жағынан бір - біріне ұқсас, олар тек қана молекуласында гироксил топарының саны 
және  орналасуымен  ерекшеленеді.  Тӛменде  екі  қышқылдарының  –  хенодезоксихол  қышқылының  және  литохол 
қышқылының формулалары келтірілген. 
 
 
Майды  эмульсияға  айналдыру.  Майлар  гидрофобты,  сулы  ортада  ерімейді.  Ӛт  қышқылдарының  ерігіш 
амфипатиялық  қасиеті  бар.  Ӛт  қышқылдары  сырттай  активті  заттар.  Ӛйткені  олардың  стероидтық  жағы 
гидрофобты, ал полярлы «басы» (қышқылдық топ бар жері) гидрофильді келеді. Ӛт қышылдарының гидрофобты 
жағы  май  түйіршіктерімен  ӛзара  әрекеттеседі,  ал  олардың  гидрофильдік  тобы  сулы  ортаға  қараған  жақ  бетке 
жиналып  топтасады  да,  полярлы  еріткіш  сумен  түйіседі.  Ӛт  қышқылдары,  бос  май  қышқылдары  мен 
моноацилглицеролдардың  қатысында  май  түйіршіктері-сыртына  жинақталады  да  жұқа  қабықша  түзеді.  Осының 
нәтижесінде екі заттың- су мен майдың арасындағы сыртқы керіліс бірден азаяды. Осылайша беттік керілістің азаюы 
және  ішектің  жиырылып  созылуы  нәтижесінде  үлкен  май  түйіршіктері  босайды  да,  бӛлшектеніп,  ұсақ-ұсақ  май 
түйіршіктеріне  айналады.  Осылай  пайда  болған  майдың  ӛте  ұсақ  бӛліктерінің  сыртқы  қабатында  сол  беттік 
активті заттардан  құралған  жұқа  қабықша болады, ол  қабықша  май  бӛлшектерін  біріктірмейді.  Май осылайша 
эмульсияланады  да  суда  еритіндей  қалыпқа  түседі.  Эмульсияланғаннан  кейін  майдың  беттік  аумағы  ӛте 
ұлғаяды.  Эмульсиялану  деңгейі  жоғары  болған  сайын  және  май  түйіршіктері  кішірейген  сайын  оған 
ферменттің әсер етуі оңайланды. Сӛйтіп ацилглицеролдар гидролизінің жылдамдығы да артады. 
Ӛттің және ұйқы безі сӛлінің реакциясы әлсіз сілтілік, ол қарынның қышқыл реакциясын бейтараптайды. 

Триацилглицеролдар  гидролизі.  Май  түйіршіктерінің  сыртына  колипаза  белогы  (М  10  000)  тартылады. 
Сӛйтіп сол  жерде ұйқы  безінің  липаза  ферменті  де  жинақталады.  Колипаза  қызметі  -  молярлық қатынасы 2 : 1 
(липаза  :  колипаза)  комплекс  түзу  арқылы  липаза  ферментін  активтендіру.  Осы  кезде  рН  кӛрсеткіші  9-дан  6-ға 
дейін  ӛзгереді.  Бұл  липаза  ферментінің  әсері  үшін  ең  қолайлы  жағдай.  Ал  колипаза  липазаны  май 
түйіршіктерінің  бетінде  ұстап  тұрады.  Ӛт  қышқылы,  колипаза  және  липаза  үшеуі  ӛзара  әрекеттесіп,  үш  жақты 
комплекс түзеді деген болжам бар. Липаза әсерін күшейту үшін кальций иондары қажет. 
Ұйқы  безінің  липаза  ферменті  триацилглицеролдар  құрамындағы  негізінен  1  және  3  жағдайдағы  май 
қышқылдарын  босатады  да,  2-моноацилглицерол  түзеді.  2-моноацилглидеролдар  гидролизін  ұйқы  безінің  басқа 
ферменті – эфирлік гидролаза катализдейді. 
 
 
 
Бақылау сҧрақтары: 
1.
 
Организмде липидтердің қызметі қандай? 
2.
 
Липидтердің қорытылуы қай жерден басталады? 
3.
 
Липидтердің қорытылуына қандай ферменттер әсер етеді?. 
4.
 
Күйіс қайыратын малдардағы липидтердің қорытылу ерекшелігі қандай? 
 
Ҧсынылатын әдебиеттер: 
1.
 
Сейітов З.С. Биологиялық химия. – Алматы:«Қайнар», 1992. 
2.
 
Қайырханов Қ.К. Жануарлар биохимиясы. –Алматы:«Ана тілі», 1993. 
3.
 
Сейтембетова А.Ж., Лиходий С.С. Биологиялық химия. –Алматы:«Білім», 1994. 
4.
 
Чечеткин А.В. и др. Биохимия животных. – М.: «ВШ», 1982. 
5.
 
Малахов А.Г., Вишняков С.И. Биохимия сельскохозяйственных животных.– М.:«Колос», 1984. 
 
Дәріс 10 Майлардың биосинтезі. Май қышқылдарының ß-тотығуы. Кетоз қҧбылысы. Майлардың ҧлпада 
ыдырауы 
Дәріс жоспары: 
1.
 
Майлардың ұлпада ыдырауы 
2.
 
Кетондық денелердің түзілуі 
3.
 
Ацетил-А-коферментінің түзілуі және оның биологиялық маңызы. 
Фосфолипидтер мен сфинголипидтер клетка мембранасының құрылымдық негізін құрайды. Сондықтан олар 
биологиялық маңызды қызмет атқарады. Фосфолипидтер амфипатиялық қосылыс. Олардың гидрофобтық ұзын 
тобы  және  гидрофильдік  шағын  «басы»  бар.  Осының  арқасында  бір  жағынан  полярсыз  қосылыстармен,  екінші 
жағынан полярлы қосылыстармен кӛршілес отырып, қатарласа жақсы орналасады. 
Фосфатидилхолин (лецитин) - негізгі фосфолипидтердің біреуі, ол екі жолмен түзіледі. Оның бір жолын de 
novo  («басынан  бастап»),  екіншісін  «құтқарушы»  деп  атайды.  (А.  Ленинджер,  1985).  Фосфолипидтердің 
анаболалық  реакцияларына  цитидинтрифосфат  (ЦТФ)  қатысады.  Оның  кӛмегімен  фосфохолин  мен 
фосфоэтаноламин  активтенеді.  Бұл  екі  жағдайда  да  синтез  диацилглицерол   арқылы  жүреді. 
Диацилглицеролдың түзілу механизмі жоғарыда қарастырылды. 
1)  Этаноламинкиназа  ферментінің  әсер  етуімен  және  Мg
2+ 
иондарының  қатысуымен  фосфоэтаноламин 
түзіледі: 
 
   
 
 
 
                        Фосфоэтаноламин 
2)  Фосфоэтаноламин  мен  ЦТФ  реакцияласады  да,  цитидиндифосфат-этаноламиннің  (ЦДФ-
этаноламнннің)  активті  молекуласы  түзіледі,  бұл  реакцияны  фосфоэтаноламинцитидилтрансфераза  ферменті 
катализдейді: 
Фосфоэтаноламин + ЦТФ → ЦДФ—этаноламин + пирофосфат 
3)  Бұдан  кейін  ЦДФ  -  этаноламин  мен  диацилглицерол  ӛзара  әрекеттеседі.  Бұл  реакцияға 
этаноламинфосфотрансфераза ферменті қатысады. 

 
                    Диацилглицерол              ЦДФ-этаноламин                   Фосфатидилэтаноламин (кефалин) 
4) Фосфатидилхолиннің (лецитиннің) түзілуі ары қарай фосфатидилэтаноламиннің үш қайтара метильденуі 
арқылы  жүреді.  Метильдік  топтар  активтенген  метионин-S-аденозилметионин  береді.  Үш  қайтара  метильдену 
реакциясы бұл арада қарастырылмайды. Реакция жалпы түрде ғана беріледі. Фосфатидилхолин түзілуінің мұндай 
жолы dе novo
 
деп аталады. 
Май қышқылдарының 

-тотығу жолы 
Май  қышқылдарының  тотығуы  митохондрияда  жүреді,  үш  кезеңнен  тұрады  (8.9.сурет).  Бірінші  кезеңде 
активтенген  май  қышқылы  ацил-КоА  β-тотығуға  түсіп,  молекуласынан  екі  кӛміртек  атомы  бар  ацетил-КоА-лар 
бӛлініп  шығады.  Екінші  кезеңде  түзілген  ацетил-КоА  молекулалары  лимон  қышқылы  циклымен  тотығып, 
электрондар,  НАДН,  ФАДН
2
  және  СО
2
  ыдырайды.  Үшінші  кезеңде  электрондар,  НАДН,  ФАДН

тыныстану 
тізбегіне  кіреді  де,  тотыға  фосфорлану  процесінде  электрондардың  энергиясы  АТФ  молекулаларында 
шоғырланады. Май қышқылдарының үш кезең тотығу процесі пальмитоил-КоА мысалында 8.9 суретте берілген. 
Негізі терминдер  
Амфипатикалық қосылыстар  
Эссенциалды қышқылдар  
Глицерол 

-тотығу 
              Әдебиеттер  
1.  Химия  биологически  активных  природных  соединений.  Под  редакцией  Преображенского  Н.А.  и  Евстигнеевой 
Р.П.М. «Химия», 1970.  
2. Химия липидов (Евстигнеева Р.П., Звонкова Е.Н., Серебренкова Г.С., Швед В.М.). М. «Химия». 1987,с.202.  
3. Жеребцов Н.А., Попова Т.Н. Артюхов В.Г. Биохимия. Воронеж. Гос. Университет, 2002г.  
4. Сеитов З.С. Биохимия. Алматы. Агроуниверситет. 2000г 
 
Дәріс 11 
Белоктар  биохимиясы.  Белоктардың  биологиялық  маңызы.  Белоктардың  қорытылуы  және  амин 
қышқылдарының ішек арқылы сіңуі. 
Дәріс жоспары: 
1. Жалпы түсінік. 
2. Белок молекуласын полипептидтік тізбек қалыптастырады. 
3. Белок молекуласының құрылымы. 
4.Белоктардың және амин қышқылдарының ұлпаларда ыдырауы. 
5. Амин қышқылдар метаболизмінің  қорытындысы. 
Белок  тіршіліктің  негізі.  Оны  қазіргі  уақытта  биология  ғылымы  жетістіктері  толық  дәлелдеп  отыр.  Белок  болмаса 
жер бетінде тіршілік те болмас еді. Белоктың әрбір клетка құрамында болуы, оларды ауыстыруға болмайтыны және 
ӛздеріне тән кӛптеген түрлі қызмет атқаруы осының дәлелі. 
Белоктар  -  жоғары  молекулалы  азотты  қосылыстар,  α-амин  қышқылдарынан  (мономерден)  түзілетін  күрделі 
биополимерлер. 
Қазіргі  кездегі  тҥсінік  бойынша  белок  дегеніміз  –  молекула-лық  массасы  5000  Да  шамасынан  артық, 
кеңістіктік қҧрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид. 
 «Белок»  деген  термин  орыс  тілінде  жұмыртқаның  ақ  уызы  (белок)  деген  сӛзден  шыққан.  Жұмыртқаның  ақ  уызы 
қыздыру кезінде қатайып, ақ түсті жентекке айналады (неміс тілінде де «Еіwеіss» деген сӛз жұмыртқаның ақ уызын 
білдіреді). Белокқа қатысты «протеин» (грек тілінде «рrоtеіоs» деген сӛзден шыққан) деген термин де қолданылады. 
Ол алғашқы, аса маңызды деген мағынаны білдіреді. Бұл мағына да тіршілік процесінде белоктың аса маңызды екенін 
кӛрсетеді. 
И.П. Павловтың, әсіресе белоктардың ферменттік табиғатын анықтаған Дж. Самнердің (1926 ж.), Дж. Нортроптың 
(1930)  бағалы  жұмыстарынан  кейін  белоктарды  зерттеу  кең  кӛлемде  қолға  алынды.  Белоктар  биохимиясында  Ф. 
Сенгер ашқан жаңалық (1953) дәуірлік құбылыс болды. Ол полипептид тізбегіндегі амин қышқылдарының әрқашанда 
белгілі бір рет бойынша байланысатынын анықтады. 
           Белоктардың ең қарапайым құрамына мынадай элементтер кіреді (% есебімен): кӛміртегі 50—54; оттегі 21,5—
23,5; сутегі 6,5—7,3; азот 15,0—17,6; күкірт 0,3—2,5. 
Белоктар  құрамындағы  азот  мӛлшері  тұрақты  және  ол  құрғақ  массасы  бойынша  алғанда  орта  есеппен  барлық 
элементтердің  16  пайыз  мӛлшерінде.  Сондықтан  белгілі  бір  биологиялық  материалдағы  белок  мӛлшерін  анықтау 
үшін, ондағы азот мӛлшерін анықтап, ол шаманы 6,25 санына кӛбейтеді (100: 16 = 6,25). 
Мысалы,  әр  түрлі  жануарлардың  жас  ұлпасында  мынадай  мӛлшерде  белок  болатыны  анықталған  (%  есебімен): 
бұлшық етте-18-23, ӛкпеде 14-15, бауырда 18-19, теріде 16-17, жүректе 16-18, мида 7-9. 
     Пептидтік байланыс 
 
           Бірінші, N-соңғы            Екінші амин         Үшінші амин                        С-соңғы 
         амин қышқылының       қышқылының        қышқылының              амин қышқылының    

               қалдығы  
 
      қалдығы 
          қалдығы   
                қалдығы 
 
Полипептидтік  құрылым  схемасынан  кӛрініп  тұрғанындай,  оның  тізбегі  бос  амин  тобы  бар  (оны  N-соңғы  деп 
атайды)  амин  қышқылынан  басталады  да,  бос  карбоксил  тобы  бар  амин  қышқылымен  аяқталады  (С-соңғы  амин 
қышқылы). 
Белок  молекуласының  әрбір  полипептид  тізбегі  клеткада  организмнің  генетикалық  мәліметіне  сәйкес  және 
генетиканың заңы бойынша «бір генге - бір полипептид тізбегі» деген ереже бойынша синтезделеді. 
           Ҧсынылатын әдебиеттер: 
1.Сейітов З.С., Бейсебеков М.Қ. Физикалық және коллоидтық химия. –Алматы, 1993. 
2.Болдырев А.И. Физическая и коллоидная химия.–М.:«Высшая школа», 1983.  
3.Қайырханов Қ.К. Жануарлар биохимиясы. –Алматы:«Ана тілі», 1993. 
4.Сеитов З.С. Биохимия.– Алматы: «Қазақ университеті», 2001. 
 
Дәріс 12 
Аммиактың заласыздануы. Орнитин циклі 
Дәріс жоспары: 
1.
 
Ұлпаларда аммиакты залалсыздау. 
2.
 
Орнитин циклі. 
3.
 
Гемоглобиннің қарында ыдырауы 
Амин  қышқылдары  әсіресе  глутамат  тотыға  дезаминденген  кезде  кӛп  мӛлшерде  бос  аммиак  NН
3
  бӛлініп 
шығады.  Аммиак  ӛте  улы,  әсіресе  миға  зиянды.  Бос  аммиак  клетка  мембранасынан  оңай  ӛтіп  кетеді  де, 
митохондрияға,  ми  клеткаларына  енеді.  Ұлпаларда,  әсіресе  бауырда  аммиакты  зиянсыз  қосылыстарға 
айналдыратын  әсерлі  механизмі  бар.  Әдетте  қан  құрамындағы  аммиак  шамасы  қанның  жалпы  мӛлшерінің  1% 
шамасындай,  басқалары  күрделі  органикалық  заттар  түзілу  реакциясына  жұмсалады.   Ад а м д а   ж ә н е   и т т е  
а м м и а к т ы ң   м ӛ л ш е р і   0 , 0 3   -   0,08  мкмоль/мл.  Үй  қоянына  тәжірибе  жасап  аммиак  концентрациясын  4 
мкмоль/мл дейін кӛбейткенде, ол ӛліп қалған. Аммиакты бейтараптау үш бағытта жүруі мүмкін. 
 
 
 Глутамат                                           Глутамин 
 
1)  Глутаматтан  глута-минді 
синтездеу 
жолымен 
аммиакты 
бейтараптау. 
Реакция 
глутаминсинте-
таза  ферментінің  (М  350 
000) әсерімен бауырда жүреді. 
 
 
 
  Аспартат                                   Аспарагин 
 
2) Аспартатпен аммиактан 
аспарагиннің синтезделуі. 
Бұл реакцияны глутамин - 
тәуелді аспарагинсинтета-за 
ферменті катализдейді. 
 
Глутамин мен аспарагиннің амидтік топтары биологиялық  тұрғыдан  ӛте  бағалы.  Олар  амин  қышқылдары  және 
әр  түрлі  азотты  органикалық  қосылыстар  синтезінде  пайдаланылады.  Мысалы,  аммиактың  органикалық  азоты 
биомолекулаларға енеді де, зат алмасуға қатысады. 
3)  Аммиак  пен  кӛмір  қышқыл  газдан  мочевинаның  синтезделуі.  Алғашқы  екі  синтездік  реакцияларға 
пайдаланылмаған аммиак мочевинаның синтезделуі үшін жұмсалады Құрлықтық омыртқалы жануарларда аммиак 
мочевина түрінде бӛлініп шығады, ал құстарда зәр қышқылы түрінде бӛлінеді. 
Мочевинаның түзілуі жӛніндегі теорияны 1932 жылы Г. Кребс ұсынған болатын. Қазір ол теория дәлелденді, жаңа 
ғылыми  жаңалықтармен  толықтырылды.  Ол  теория  орнитин  циклы  немесе  мочевина  циклы  деп  аталады. 
Мочевина  циклына  бес  реакция  кіреді.  Оның  әрқайсысын  жеке  ферменттер  катализдейді.  Амин  қышқылдары 
құрамындағы  амин  тобынын  аммиак  кӛзі  болып  табылатынын  біз  білеміз.  Ал  кӛміртегінің  диоксиді 
митохондриядағы тыныстау процесінен шығады. 
а) Мочевина циклының бірінші кезеңі - карбамоилфосфат түзілуі. Ол аммиак пен кӛмір қышқыл газынан АТФ-тың 
екі молекуласының энергиясын пайдалану арқылы түзіледі. Реакцияны карбамоилфосфатсинтетаза ферменті 
катализдейді және ол митохондриялық матриксте ӛтеді. 
 
                                                                                                    Карбамоилфосфат 
 

 
  Орнитин                              Цитруллин 
 
 
 
 
б) 
Карбамоилфосфат 
пен 
орнитиннен 
цитруллин  тҥзілуі.  Реакцияны  орнитин-
транскарбамоилаза  ферменті  катализ-дейді. 
Фосфат бӛлініп шығады. 
 
 
Цитруллин                               Аргинино сукцинат 
                                               (Аргининянтар қышқылы) 
 
 
в)  Аргининосукцинаттың  тҥзілуі. 
Цитруллин  митохондрия-дан  шығып, 
бауыр  клеткаларының  цитозолына 
ауысады.  Мұнда  ол  аспарагин 
қышқылымен  әрекет-теседі  және 
аргининянтар 
қышқы-лы 
пайда 
болады.  Бұл  реакция  үшін  АТФ 
энергиясы  жұмсалады  және  оны 
аргининосукцинат-синтетаза 
ферменті катализдейді. 
 
 
Аргининосукцинат                Аргинин 
 
г)  Аргининосукцинаттың  аргининге 
және  фумаратқа  ыдырап  айырылуы. 
Бұл 
реакция 
аргинино-
сукцинатлиаза  ферментінің 
әсер 
етуімен қайтымды түрде жүреді. 
Фумарат  лимон  қышқылы  циклына 
қосылады. 
 
 
 
      Аргинин                                          Орнитин 
д)  Аргининнің  мочевинаға  және 
орнитинге ыдырауы. Бұл гидролиздік 
қорытынды  реакция.  Оны  бауырда 
ғана  кездесетін  аргиназа,  М  120  000, 
катализдейді. 
Осы  соңғы  реакциядан  кӛрініп 
отырғандай,  мұнда  моче-вина  мен 
орнитин  түзіледі.  Түзілген  орнитин 
карбамоил-фосфатпен 
қайта 
конденсация-ланады  да,  мочевина 
циклы тағы қайталанады (9.2.сурет). 
 
 
Мочевина - уы аз, бейтарап қосылыс. Ол қанға ӛтеді де одан бүйрекке жеткізіледі. Бүйректен зәрмен бірге 
сыртқа шығарылады. Ол сүтқоректі жануарлар организміндегі азотты заттар алмасуының негізгі де соңғы ӛнімі. 
Тағаммен бірге түсетін гемоглобин қарында тұз қышқылының әсер етуімен оңай гидролизденіп глобинге және гемге 
бӛлінеді. 
 
Глобинге пепсин, трипсин және басқа да ферменттер әсер етеді де, ол амин қышқылдарына ажырап бӛлінеді. 
Гем ішекке барғаннан кейін тотығып, гематинге айналады және сол күйінде нәжіспен бірге бӛлініп шығады. 
Жануарлар организмінде қорек хромопротеиндеріндегі гем тиісті белоктар синтезделу үшін пайдаланыла алмайды. 
Ҧсынылатын әдебиеттер: 
1.
 
Сейітов З.С., Бейсебеков М.Қ. Физикалық және коллоидтық химия. –Алматы, 1993. 
2.
 
Болдырев А.И. Физическая и коллоидная химия.–М.:«Высшая школа», 1983.  
3.
 
Қайырханов Қ.К. Жануарлар биохимиясы. –Алматы:«Ана тілі», 1993. 
      4.   Сеитов З.С. Биохимия.– Алматы: «Қазақ университеті», 2001. 
 
Дәріс 13 
Нуклеин   қышқылдарының  ыдырауы  және   синтезі.   ІІуриндік  және пиримидиндік 
негіздердің алмасуы
 
Дәріс жоспары: 

1. Нуклеин қышқылдары - тҧқым қуалау негіздері. 
2. Нуклеин қышқылдарының химиялық қҧрамы. 
3. Нуклеин қышқылдарының біріншілік қҧрылымы. 
Нуклеин қышқылдары - тҧқым қуалау негіздері 
Алғашқы  тіршілік  нышандары  бұдан  3,2  млрд  жыл  бұрын  пайда  болған.  Ұзаққа  созылған 
эволюция нәтижесінде табиғи сұрыпталу жолымен қазіргі тіршілік                                    иелері  - 
жануарлар,  адам,  ӛсімдіктер,  микроорганизмдер  дүниеге  келді.  Тірі  организмдердің  аса  ғажап 
қасиеті  -  ата  тегіне  ұқсас  ӛзіндей  жаңа  организмді  жарыққа  шығаруы.  Осы  бір  табиғаттың  ұлы 
жұмбағы  ғылым  үшін  әрқашанда  аса  маңызды  проблема  болып  келді.  Оны  шешуге  бүкіл  дүние 
жүзінің ғалымдары атсалысты. 
Сӛйтіп,  нуклеин  қышқылдары  дегеніміз  -  тҧқым  қуалайтын  (генетикалық)  зат.  Енді 
тіршіліктің  осы  бір  негізгі  молекуласына  анықтама  берейік  және  оның  химиялық  табиғаты  мен 
қасиеттерін қарастырайық. 
Нуклеин қышқылдарының химиялық қҧрамы 
Нуклеин  қышқылдары  (НҚ)  дегеніміз  -  нуклеотид  қалдықтарынан  тҧратын  жоғары 
молекулалы  органикалық  қышқылдар.  Нуклеотидтер  (мононуклеотидтер)  пуриндік  немесе 
пиримидиндік  негізден,  пентозадан  (D-рибоза  немесе  D-дезоксирибозадан)  және  фосфор 
қышқылынан  құралады.  Нуклеин  қышқылының  құрамына  кіретін  пурин  негіздерінің  ішінде 
әсіресе аденин (А) мен гуанин (Г); пиримидин негіздерінің ішіндегі әсіресе маңыздысы - урацил 
(У)тимин (Т) және цитозин (Ц). 
Пуриндік және пиримидиндік негіздердің құрылым формулалары 1.Суретте белгіленген. 
 
            Нуклеин  қышқылдарының  құрамына  кіретін  бес  азоттық  негіздердің  -  адениннің, 
гуаниннің, урацилдың, тиминнің және цитозиннің құрылымдық формулалары. 
Нуклеотидтер құрамына кіретін қанттардың бір-бірінен айырмашылығы екінші  жағдайдағы 
кӛміртек  атомындағы  гидроксил  тобында.  D-рибоза  молекулада  2
1
-ОН  тобы  бар,  ал 
дезоксирибозада  бұл  жағдайда  сутек  (Н)  атомы  болады.  Азотты  негіздердің  атомдарынан  айыру 
үшін пентозаның кӛміртек атомдары 1
-
-пен белгіленеді. 
Тӛменде пентозалар (D-рибоза, D-дезоксирибоза) ашық альдегид және циклды (β-фураноза) 
түрінде кӛрсетілген. 

Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   19




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет