Оқулық Алматы, 2014 2 Қазақстан Республикасы Білім жəне ғылым министрлігінің

29

шамасы,  физиологиялық  жүйелердің  өзгеріссіз  белсенділік  пен 

өзара  реакция  деңгейінің  тиянақтылығы,  дене  жəне  ой  еңбегіне 

жұмысқа қабілеттілігінің толық қайта жасалуы, олардың қосымша 

факторларға  төзімділігі,  хронология  ауытқуларына  орнықтылығы, 

организмнің  иммундық  белсенділігін  қалпына  келтіру,  ұрпақ 

жаңғырту қасиеттері жатады.

Күнделікті  тіршілік  жағдайларында,  дене  жүктемелерінің  əсер 

етуі  кезінде  организм  мүшелері  мен  ұлпаларында  үнемі  қоректік 

заттар  мен  су  тапшылығы,  оттегі  жетіспеушілігі,  температуралық 

ауытқулар,  газдардың  парциалдық  қысымының  өзгерістері 

байқалады. Осы өзгерістер жəне оларды реттеуші жүйелер қалыпты 

физиологиялық  механизмдер  арқылы  организмнің  бейімделуінің 

негізін жасайды. Жоғарыдағы мəліметтер мен əртүрлі жағдайларға 

бейімделу  мəселелері  Х.  Қ.  Сəтпаева (1995) еңбегінде  толығымен 

баяндалған. 

Бұлшық еттер тірек-қимыл жүйесінің белсенді бөлігі ретінде

Дене  шынықтыру  мен  спорттың  барлық  түрлерінің  адамның 

қозғалыс əрекеті арқылы атқарылатыны баршамызға белгілі.  Спорт-

тық  жаттығуларда  ең  əуелі  вегетативтік  (қан  айналу,  тыныс  алу) 

мүшелер қызметімен неғұрлым тиімді қамтамасыз етілетін бұлшық 

ет жүйесі белсендіріледі. Бұлшық еттер адам организміндегі əртүрлі 

қозғалыстарды  қамтамасыз  ететін  тірек-қимыл  жүйесінің  белсенді 

бөлігі болып табылады (Осыған орай бұл пəнді толық меңгеру үшін 

ең  алдымен,  бұлшық  еттің  құрылымы  туралы  білуіміз  қажет,  ал 

бұлшық ет жəне бұлшық ет күші физиологиясы туралы толығымен 

7-тарауда баяндалады). 

Кез келген жұмыс əрекеті талдағыштардың жəне орталық жүйке 

жүйесі  қатынасуымен  жүреді.  Өйткені  сыртқы  мəліметтер  сезім 

мүшелері  арқылы  қабылданып,  мида  өңделеді,  сөйтіп  жауапты 

қимыл əрекеті ұйымдастырылады.

Жұмыстың барлық түрлері қозғалыс аппаратымен атқарылады. 

Физиологияда қозғалыс аппараты деп кеңістікте тұлға орнын ауыс-

тыруды  жəне  сыртқы  əсерлерге  белсенді  қимыл  əрекеттің  туында-

уын қамтамасыз ететін мүшелер мен ұлпалар жиынтығын айтады. 

Қозғалыс  аппаратына  бұлшық  еттер,  оларды  жиырылтатын  мото-

нейрондар жəне қаңқа жатады (8-сурет).

30

Адам  денесінің  жартысына  дерлігі  қаңқа  бұлшық  еттерінен 

тұрады. Олардың  көпшілігі негізінде сіңір арқылы сүйекке бекиді, 

бірақ кейбір бұлшық еттер екінші ұшымен теріге, сіңірге, бұлшық 

етке,  шеміршекке  бекуі  мүмкін.  Бұлшық  ет  жиырылуы  кезінде 

туындаған  күш  пен  қозғалыс  сіңірлер  арқылы  қаңқаға  беріледі. 

Сондықтан  спортшыларды  жаттықтыруды  жоғары  деңгейде  өткізу 

үшін бұлшық еттің маңызды физиологиялық қасиеттерін, оның күші 

мен жылдамдығын ескеру қажет. Бұлшық еттердің жиырылуына ор-

таша жүктеме мөлшері тиімді келеді.      

 

8 А-сурет. Қаңқа бұлшық еттерінің құрылымдық иерархиясы (Modifi ed 

from McMahon, Muscles, Refl exes and Locomotion Princeton University 

Press, 1984)

31

8 Ə-сурет. Қаңқа бұлшық еттері: 1 – маңдай бұлшық еті; 2 – көздің 

шеңберлі бұлшық еті; 3 – самай бұлшық еті; 4 – төс-бұғана-емізік бұлшық 

еті; 5, 25 – трапеция тəрізді бұлшық ет*; 6 – көкіректің үлкен бұлшық 

еті*; 7, 31 – алдыңғы, ортаңғы жəне артқы дельта (иық) бұлшық еті*; 8, 

11 – қардың екібасты бұлшық еті (бицепс)*; 9 – тоқпан-шыбық бұлшық 

еті*; 10, 27 – саусақтарды бүгетін бұлшық ет; 12 – тоқпан жілік бұлшық 

еті, 13 – алдыңғы тісті бұлшық ет*; 14 – құрсақтың тік бұлшық еті 

(жоғарғы жəне төменгі пресс)*; 15 – құрсақтың сыртқы қиғаш бұлшық 

еті*; 16 – мықын-бел бұлшық еті; 18 – санның төртбасты бұлшық еті 

(квадрицепс)*; 19 – төртбасты бұлшық ет сіңірі; 20 – жақындататын 

ұзын бұлшық ет; 21 – нəзік бұлшық ет; 22 – таспа бұлшық еті; 23, 38 – 

нағыз балтыр бұлшық еті*; 24 – үлкен жіліншіктің алдыңғы бұлшық еті;                                                  

26 – саусақтарды жазатын бұлшық ет; 28, 32 – қардың үшбасты бұлшық 

еті (трицепс)*; 29 – жұмыр кіші бұлшық ет; 30 – жұмыр үлкен бұлшық ет; 

33 – (жоғарғы, ортаңғы жəне төменгі арқа) арқаның ең жалпақ бұлшық 

еті*; 34 – бөксенің үлкен бұлшық еті*; 35 – санның екібасты бұлшық еті 

(сан бицепсі)*; 36 – жартылай сіңірлі бұлшық ет; 37 – камбала тəрізді 

бұлшық ет*; 39 – өкше (ахилл) сіңірі

*-спорттық практикада жиі жүктеме берілетін бұлшық еттер

32

Бүкіл  дене  бұлшық  еттері  көлденең  жолақты  бұлшық  еттер 

адамның  еркіне  байланысты  денені  қозғалысқа  келтіреді,  тепе-

теңдікті  сақтауға  қатысады,  т.б.  Бұлшық  ет  талшықтары  көптеген 

миофибрилдерден құралған (8 А-, 9-суреттер).

9-сурет. Бұлшық еттің микроқұрылымы: 1 – саркомерлер; 

2 – сарколемма; 3 – саркоплазма; 4 – ядро; 5 – миофибрилдер; 

6 – миофиламенттер

Əрбір  бұлшық  ет  жүйке  талшықтарымен  қамтамасыз  етіледі. 

Қаңқа  еті  көлденең  жолақты  миоциттерден  тұрады.  Ұзындығы 10 

см-дей, кейде одан да ұзын, ені 12-70 мкм болатын талшықтар ұзын, 

цилиндр тəрізді болып келеді. Бұлшық ет саркоплазмасы миоглобин 

белогына  бай.  Миоглобин  гемоглобинге  ұқсап  оттегін  байланыс-

тырады.  Бұлшық  ет  талшығының  пішініне  жəне  саркоплазмалық 

миоглобиннің мөлшеріне қарай-күрең қызыл, ашықтау жəне аралық 

бұлшық  ет  талшықтары  болады.  Саркопазмасы  көп  талшықтар 

қызарып  баяу  жиырылады,  ал  саркоплазмасы  аз  талшықтар 

ақшылданып өте тез жиырылатын қасиеті бар, бірақ тез шаршайды.

  Миоцитті  қаптаған  қабықша – сарколемманың  саркоплазмаға 

қарай  шыққан  көлденең  Т-өсінділері  болады.  Олар  миофибрилді 

саркомерлерге бөлетін Z мембраналарының тұсында пайда болады. 

Сарколемманың  ішкі  жағында,  миофибрилдер  тобының  сыртын-

да олармен қатар жатқан саркоплазмалық ретикулум мембрананың 

Т-өсіндісіне жеткенде кеңіп, Са

2+

 иондарына толы қуыс (цистерна) 

құрады.  Осы  сарколеммалық  бір  көлденең  Т-өсіндісімен  оның  екі 

жағындағы  екі  ретикулум  цистернасының  түйіскен  жері  (жасуша 

ішіндегі 3 элементтен тұратын триада) – ішкі синапс деп аталады. 

33

Бұлшық еттің жиырылғанда қысқаруы мен босаңсығанда ұзарып, 

қалпына келуі саркоплазмадағы миофибрилдердің ұзындығына бай-

ланысты.

Саркомерлер  грек  тілінен  аударғанда sarcos – ет, meros – бөлік 

деген мағынаны  білддіреді, яғни саркомер бұлшық ет талшығының 

жиырылғыш  протеиндік  жіпшелері – миофибрилдердің  кұрылым-

дық  жəне  қызметтік  бірлігі  (10-сурет).  Саркомерлер  қатарынан 

орналасқан  екі  телофрагма (Z) сызығы  (линиясы)  аралығындағы   

миофибрилл бөлігі. Ол актин миофиламентінен кұралған ашық түсті 

екі жарты изотропты (I) белдеулерден (дискілерден) жəне олардың 

аралығындағы  миозин  миофиламентінен  түзілген  күңгірт  түсті 

толық анизотропты (А) белдеуден (дискіден) түзілген. А дискісінің 

орталығымен  мезофрагма  (М)  сызығы  (линиясы)  өтеді.  Миозин 

жіпшелері  миофибрилдердің  күңгірт  (А)  бөлігінде,  ал  актин  ашық 

(І) бөлігінде бірінен соң бірі кезектесіп орналасқандықтан, микро-

скоппен қарағанда жолақ-жолақ болып көрінеді.  

10-сурет. Саркомер – көлденең жолақты бұлшық еттің құрылымдық жəне 

қызметтік бірлігі. Көлденең қима бойынша түрлері: А – жіңішке жіпшелер 

торы, Ə – астасқан бөлігі, Б – саркомер орталығы, В – жуан жіпшелер 

торы. Электрондық микрография (Modifi ed from Vander, Sherman, Luciano 

Human Physiology, McGraw-Hill)

34

11-сурет. Миозин –  молекулалық мотор: 1 – екі шиыршықтан құралған 

оралымды катушка, 2 – ауыр тізбектер, 3 – жеңіл тізбектер 4,6 – АТФ 

байланыстырушы орындар, 5 – актин байланыстырушы орын (Modifi ed 

from Vander, Sherman, Luciano Human Physiology, McGraw-Hill)

Миозин S1 фрагменті кристалдық құрылымы (Ruegg et al., (2002) News 

Physiol Sci 17:213-218)

Миозин шиыршықты 150 молекуладан тұратын домалақ бастары, 

мойны мен құйрық бөлімдерінен (терминал) тұратын молекулалық 

мотор болып табылады. Миозиннің домалақ бастары құрылымы мен 

қасиеттерін зерттеу үшін көбіне, тұтас миозиннен кез келген иондық 

əсер кезінде ерігіштігімен ерекшеленетін S1 қолданылады. Ол мио-

зин басының негізгі қасиеттерін толық сақтайды (11-, 13-суреттер). 

Əр жіпшенің ұшындағы алмұрт тəріздес екі домалақ (глобула) бас-

тары  миозиннің  білік  бөлігімен  иілгіш  «топсалы»  үлескі-мойыны 

арқылы  байланысқан.  Осыған  орай  миозиннің  білігіне  қарағанда 

осы  домалақ  бас  бөлігі  миозиннің  негізгі  қызметін  атқарады,  яғни 

қозғалыс (актинмен өзара байланысуға) жəне күш өндіру қабілетіне 

(АТФ-азалық белсенділікке) ие болып келеді. Миозиннің жуан бөлігі  

диаметрі  5-7 нм,  ал  ұзындығы 19-21 нм.  Сəйкесінше  аталмыш 

домалақ өсінділері арқылы (көлденең-көпір) миозин (~ 5 нм) актин-

ге жабысады. Миозиннің осы өсіндісінің АТФ қышқылын ыдырата-

35

тын ферменттік қасиеті бар. Бұл қасиеті актинмен байланысқанда 10 

есе жоғарылайды. 

12-сурет. Бұлшық еттің негізгі жиырылғыш элементі (саркомерлер 

актомиозин кешенінің бірі) – актин құрылымы

Актин шиыршықты жіпшелерден тұрады, олардың ішінде əрбір 

40 нм аралығында  домалақ басы бар тропонин молекуласы жəне тро-

помиозин  белогі  кездеседі.  Тропомиозин  жіпшелері  жиырылмаған 

бұлшық етте актиннің миозин өсінділері жабысатын жерін жауып, 

миозиннің актинге жабысуына кедергі жасайды (12-, 13-суреттер). 

Бұлшық  еттің  жиырылу  жəне  босаңсу  механизмін,  бұлшық  ет 

жиырылған  кезде  талшықтар  неліктен  қысқаратынын  түсіндіруде 

қазірге уақытта З. А. Хаскельдің «белок талшықтарының жылжуы» 

теориясы айрықша қолдау тауып отыр. Бұл теория бойынша бұлшық 

ет жиырылған сəтте  актин талшықтары миозин бойымен толығымен 

сырғып,  толығынан  олардың  ара-арасына  кіреді  (13-суретті 

қараңыз).  Мұның  салдарынан  миофибрилдердің  ашық  бөлімі  (І) 

қысқарады, тіпті жоғалып та кетеді, ал күңгірт бөлімі (А) оның қақ 

ортасындағы  тек  миозин  жіпшелерінен  тұратын  ашыңқы  (Н)  зо-

насы жоғалып, одан əрі күңгірттене түседі жəне күңгірт бөлімдері 

(А) бір-біріне жақындайды. Осы сəтте миофибрилдерді жай микро-

скоппен қараса, оның көлденең жолақтығынан айырылғанын көруге 

болады.  Актин  жəне  миозин  жіпшелерінің  ұзындығы  бұлшық  ет 

жиырылғанда өзгермейді, яғни қысқармайды. Тек актин жіпшелері 

миозин  жіпшелерінің  арасына  енгендіктен  саркомер  қысқарады. 

Бірнеше  миллиондаған  саркомерлердің  қысқаруы  миофибрилді 

əжептəуір қысқартады. 

36

13-сурет. Көлденең жолақты бұлшық еттің жұмыс істеуі. Талшықтардың 

жылжу моделі. (From Vander, Sherman, Luciano Human Physiology, 

McGraw-Hill)

Актиннің миозиндер арасына кіруі миозиндердің домалақ баста-

ры немесе көлденең өсінділері, актомиозиннің ферменттік қасиетінің 

жоғарылауы жəне саркоплазмада Са

2+

 иондары деңгейінің артуымен 

байланысты (14-сурет). 

14-сурет. Кальциневриннің қаңқа бұлшық ет талшықтарын бақылаумен 

көрінетін транскрипциялық жолмен тəуелділігі   (Lin et al. (2002) Nature 

418:797-801)

37

1939  жылы  В.  А.  Энгальгард  пен  М.  Н.  Любимова  бұлшық  ет 

жиырылған кезде миозиннің ферменттік белсенділігі өсетінін жəне 

ол  бұлшық  еттегі  энергия  көзі  АТФ  қышқылын  ыдырататынын 

анықтаған.  Кейіннен  венгер  биохимигі  Д.  Сцент-Дюорди  бұлшық 

етте актиннің болатынын жəне актин мен миозин əрекеттесуінен ак-

томиозин түзіліп, оның ферменттік қасиеті миозиннен 10 есе жоғары 

екендігін  дəлелдеді.  Соңғы  кезде  бұл  екі  белоктың  əрекеттесуі 

үшін  саркоплазмада  Са

2+

  иондары  саны  белгілі  бір  деңгейге  жетуі 

(2-15*10

6

)  жəне Mg иондарының  болуы  қажет  екенін  анықтаған. 

Сонымен  қатар  актин  шиыршықтары  арасындағы  тропонин  мен 

тропомиозин  молекулаларының  қажеттілігі  де  дəлелденді.  Осы 

мəліметтерді  пайдалана  отырып, «белок  молекулаларының  жыл-

жуы»  теориясының  келесідей  моделі  қолданылады:  əрбір  бұлшық 

ет талшығында  қимыл нейрондарының ұшы болатындығы белгілі, 

яғни  бұлшық  ет  талшығы  жиырылуы  үшін  мотонейроннан  (мото-

нейрон  туралы  7-тарауда  толығымен  баяндалады,  7-тараудағы 

38-сурет пен 12-тараудағы 73-суреттерге қараңыз) мионевралдық 

–  жүйке-бұлшық  еттік  синапсқа  (синапс  аралық  қуыстағы  аце-

тилхолин  медиаторы  арқылы)  импульс  келіп  жетуінен  əрекет  по-

тенциалы  туып,  деполяризацияланып  саркоплазмада  теріс  заряд 

пайда  болады.  Ол  мембрана  бойымен  Т  өсінділері  арқылы  ішкі 

синапсқа жетіп, ретикулум цистернасының Са

2+

 ионына өтімділігін 

жоғарылатады.  Мұның  салдарынан  кальций  иондары  цистернадан 

саркоплазмаға  өтеді.  Кальций  иондары  тропонин  молекулалары-

мен əрекеттесіп тропонин-тропомиозин кешенін құрады. Бұл кешен 

тропониннің пішінін өзгертеді де, актин шиыршықтарының арасы-

на тропомиозиннің тереңірек кіруіне жағдай жасайды, сөйтіп актин 

тропомиозин  кедергісінен  құтылып,  актинге  миозиннің  домалақ 

бастарының (көлденең өсінділерінің) жабысатын жері босайды. Осы 

өсінділер актинге жабысып ондағы миозиннің ферменттік қасиетін 

жоғарылатады. Бұл үшін Mg иондарының да жеткілікті болуы шарт. 

АТФ қышқылы ыдырай бастайды, 1 фосфор қышқылы бөлініп АДФ 

түзіледі. Осыған орай миозин домалақ бастарының конформациялық 

өзгеруіне  байланысты  олар  қайық  ескектерінің  қимылын  жасап 

(еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин жіпшелерінің ортасы-

на қарай тартып енгізеді (13-суретті қараңыз). Бұған босаған энер-

гия  жұмсалады. Мұнымен қатар миозин өсіндісінде (басында) АТФ 

қышқылы қайта синтезделеді жəне Са

2+

 иондары саркоплазмада азая 

бастайды. Осыған орай актин мен миозин байланысы бұзылады. 

38

Əрекет  потенциалының  реполяризациясы  кезінде  саркоплаз-

ма  ретикулумының  мембранасындағы  кальцийдің  тартқыштық 

белсенділігі күшейіп, Са

2+

 иондары саркоплазмадан кері цистернаға 

өтеді, артық мөлшері кейде миоциттен сыртқа да шығарылады. Тро-

понин-тропомиозин  кешені  ыдырап,  тропомиозин  алғашқы  орны-

на  келіп  актиннің  активті  жерлерін  жабады.  Келесі    əрекет  потен-

циалында  осы  механикалық  жəне  химиялық  үдерістер  қайтадан 

қайталанады.  Сонымен  бұлшық  еттің  жиырылуы  аяқталарда 

протоплазмадағы  кальций  иондары  азаяды.  Кальций  мөлшері 

бастапқы қалпына келерде жиырылған бұлшық ет босайды да актин 

кері жылжиды, бұлшық ет талшықтары ұзарып, бұрынғы қалпына 

келеді, осыған байланысты АТФ қышқылының мөлшері де бұрынғы 

қалпына  келуге  тиіс.  Энергия  өзегі  бастапқы  деңгейіне  жетпесе, 

бұлшық ет толығынан босап шықпайды. Онда контрактура (қалдық 

жиырылу) пайда болуы мүмкін (Х. Қ. Сəтпаева).

Бұлшық еттің эффективті жəне жылдам қысқаруы үшін актинді 

жəне  миозинді  филаменттер  əрбір  миофибрилде  бір-бірінен  қатаң 

оптималды арақашықтықта орналасуы керек. Соңғы жылдары осы 

үдерістерді  реттейтін  көптеген  белоктар  зерттеліп  жаңадан  ашы-

лып  жатыр.  Солардың  бірі  бұлшық  еттің  жиырылуы  (қысқаруы) 

үшін  қажетті  басқа  белоктардың  бірі –  дистрофин  (бұлшық  етті 

дистрофия)  болып  табылады.  Дистрофин – бұл  цитоплазма-

да  болатын  ірі  негізгі  құрылымдық  полипептид  (молекулалық 

салмағы 400000 көбірек).  Дистрофин  гликопротеин  кешені  (ДГК)   

бұлшық  ет  талшықтарының  цитоқаңқасын  оны  қоршаған  жасу-

шадан  тыс  матрикспен,  яғни  бұлшық  ет  мембранасының  белок-

тарын  миофибрилдегі  белсенді  филаменттермен  байланыстыра-

ды  (15-сурет).  Дистрофин  гені  медициналық  көзқарас  жағынан 

қызығушылық  тудырады.  Өйткені  геннің  дефекті  немесе  олардың 

кодтайтын белоктардың болмауы, тартылу кезінде координацияның 

жоғалуына  əкеліп  соғады,  сондықтан  бұлшық  еттің  қысқаруына 

əкеледі. Дюшенна бұлшық етті дистрофия ауруы  ұлдарда шамамен, 

1:3000 жиілікті зақымдайды. Мұндай ауыр науқасқа ұшырған бала-

лар көбіне ержеткенге дейін қайтыс болады.  

Дистрофин гликопротеин кешеніне (ДГК) дистрогликандар (α, β) 

саркогликандар (α, β, γ, δ), синтрофиндер (α, β1), дистробревиндер 

(α, β), саркоспан, ламинин (α2) (мерозин), синкойлин, синемин енеді. 

Алайда,  басқаларына  қарағанда  ДГК  кейбір  құрамдас  бөліктерінің 

39

тақауда ғана ашылуы себепті мұнда барлық компоненттер толық деп 

есептеуге болмайды. 

15-сурет. Дистрофин жəне онымен байланысты молекулалар диаграммасы 

(Cohn and Campbell (2000) Muscle Nerve 23:1459-1471)

Бұлшық еттің ұзақ уақыт жиырылу күшін жүзеге асыратын жəне 

сақтайтын  қабілетін,  яғни  оның  төзімділігін  статикалық  жұмысты 

орындағанда, жүкті мығым жағдайда ұстап тұратын немесе тұрақты 

қысым  күшін  сақтайтын  мерзімі  арқылы  анықтайды.  Ол  үшін 

уақытты  күш  көрсеткішіне  көбейтеді.  Егер  жұмсалған  күш  мак-

сималды  күштің 20%-на  тең  болса,  тұрақты  қалыпты  жұмыс  ұзақ 

уақытқа созылады. 

Динамикалық  жұмыстарда  төзімділік  ең  ақырғы  уақыт  жəне 

шегіне жеткен қажетті қуатпен бағаланады. Динамикалық төзімділік 

орындалған қимылдың ең жоғары мөлшерімен сипатталады. Мұндай 

жұмысты  орындау  кезіндегі  төзімділік  велоэргометрдің  көмегімен 

өлшенеді.

Бұлшық еттер адам организмі эндокриндік мүшесі ретінде

Соңғы  уақытта  бұлшық  еттердің  жиырылу  нəтижесінде  орга-

низмде  миокиндердің  өндірілетінін  анықталған (Claus Brandt and 

Bente K. Pedersen  Hindawi, 2012).

40

Дене жаттығуларын тұрақты түрде орындап, дағдыға айналдыру 

нəтижесі қант диабетінің 2-типі, жүрек-тамыр жүйелерінің аурулары, 

тік ішек, сүт бездері обырлары, остеопороз жəне ақыл-естің кемдігі 

сияқты т.б. көптеген аурулардан қорғайтыны дəлелденген. Шетелдік 

ғалымдар  дене  жаттығулары  өздерінің  қабынуға  қарсы  əсерлерін 

висцералдық  майлар  массасын  төмендету  арқылы    іске  асырады 

деп  топшылайды.  Бұл  бұлшық  еттердің  жиырылуы  нəтижесінде 

бұлшық ет жасушалары бөліп шығаратын  белок – миокиндерге бай-

ланысты.  Сондықтан  ғалымдар  қаңқа  бұлшық  еттерін  эндокринді 

мүше ретінде қарастыру қажет деп санайтын инновациялық идеяны 

ұсынады. Миокиндер бұлшық ет жасушалары  бөліп шығаратын ци-

токиндерге жатады. 

Цитокиндер – негізінен  иммундық  жүйе  жасушалары  мен 

басқа  да  жасушалар  бөліп  шығаратын  жəне  синтездейтін  гормон 

тəріздес  белоктық  заттар  мен  пептидтер  тобы.  Олар  биологиялық 

қызметтеріне байланысты:

1. Иммундық жүйе дамуы мен гомеостазын басқаратын;

2.  Қан  жасушаларының  (гемопоэз  жүйесі)  өсуі  мен  дифферен-

циациялануын бақылайтын;

3. Қабыну үдерістеріне, қан ұюына жəне қан қысымына ықпал 

ете  отырып,  организмнің  бейарнайы  қорғаныс  реакциялары-

на  қатысатын  цитокиндер  деп 3 топқа  бөлінеді.  Жалпы  алғанда, 

цитокиндер  жасушаның  өсуі,  дифференциациялануы  мен  өмір 

сүру  ұзақтығын  реттеуге  қатысады.  Сонымен  қатар  апоптозды 

(жасушалардың  генетикалық  бағдарланған  өлімін)  басқаруда  да 

үлесі бар.  Қазіргі кезде цитокиндердің көптеген түрлері ашылған. 

Мысалы, олардың интерлейкиндер, лимфокиндер, монокиндер, хе-

мокиндер, интерферондар, миокиндер жəне т.б. топтары бар. 

2003  жылы Bente Klarlund Pedersen бұлшық  ет  талшықтары     

жиырылуы  кезінде  бөлінетін  цитокиндер  мен  басқа  да  белоктар-

ды миокиндер деп атауды ұсынған болатын. Миокиндерден бұрын 

1997  жылы  Джон  Хопкинс  университеті  зертханасында  миостатин 

белогы алғаш анықталған. Миостатин – бұлшық ет ұлпасы өсуі мен 

дифференциациялануын  тежейтін  белок.  Аэробтық  жəне  күштік 

жаттығулар адам жəне жануарлар организмінде миостатин инакти-

вациясын əлсіретсе, төзімділік жаттығулары оларды күшейте түседі 

(3-тарау, 19-суретке қараңыз). 

Соңғы  жылдары  жүргізілген  зерттеулер  бұлшық  ет  жасушала-

41

рынан бөлініп шығатын əлі толықтай анықталмаған факторлардың 

обыр  жасушаларының  өсуі  мен  ұйқы  безі  қызметіне  ықпал 

ететіндігін  дəледейді.  Қаңқа  бұлшық  еттері  бөліп  шығаратын 

көптеген  белоктар  бұлшық  еттің  жиырылуына  байланысты.  Дене 

белсенділігінің төмендеуі нəтижесінде миокиндердің синтезделмеуі 

–  отырықшы  өмір  салтын  ұстану  мен  көптеген  созылмалы  ауру-

лар  арасындағы  байланыстың  бір  себебі.  Авторлар: «Бұлшық  ет 

массасының  азайып,  висцералдық  (ішкі)  майлардың    жинақталуы 

инсулинрезистенттілікке,  атеросклерозға,  ісіктердің  өсуі  мен 

нейродегенерацияға  əкеліп,  созылмалы  аурулар  кластері  дамуына 

əкеледі», – деген қорытындыға келген. Бұлшық еттердің миокиндерді 

бөліп шығаруы – дене белсенділігінің мезгілсіз қазаның алдын ал-

уын түсінудегі молекулалық негіз болып табылады.  Миокиндердің 

ми қызметіне де жағымды ықпалы анықталған.

Бұлшық  ет  организмдегі  ең  үлкен  мүше,  ал  оны  тірек-қимыл 

жүйесінің  белсенді  бөлігі  ретінде  ғана  емес,  секрециялық  əрі 

иммуногендік  мүше  ретінде  қарастыру  ғалымдар  қоғамы  күн 

тəртібіндегі өзекті тақырып. 

жүктеу/скачать 9,2 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: