Реферат пәні: Биология оқыту әдістемесі және оқытудың заманауи технологиялары
жүктеу/скачать 207,72 Kb.
|
| Пептидтік байланыстар
Амин қышқылдардың поликоңденсациялануы нәтижесінде пептидтер түзіледі. Пептидтер — дегеніміз полимерлі қосылыстар, кұрылым бірлігі ретінде амин қышқылдар қалдықтары алынады. H2N–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–... │ │ │ │ │ R1 R2 R3 R4 R5 Полипептид Бұлардың бүйір радикалдары әр түрлі, ал пептидтік байланыс универсалды. Екі амин қышқылы қосылатын болса, онда дипептид түзіледі, үш амин қосылатын болса – трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Амин қышқылдары қалдықтарының арасында байланыс: - С – N – ׀ ׀׀ O H түзіледі, бұл пептидтік байланыс деп аталады. Табиғи белок полипептид болып саналады, ол бірнеше жүздеген амин қышқылдары буындарынан тұрады. Полипептидтер кейбір қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды, бірақ белоктардың қасиетін толық қайталамайды, мысалы, полипептидтер шөгіп тұнбаға түспейді және денатурация құбылысына ұшырамайды, себебі полипептидтерде кеңістік құрылым болмайды. Пептидті байланысты түзуге тек α - амино-және α -карбоксилді топтар катысады, пептидтер тармақталмаған. Полипептидтің қаңқасы (хребеті) үнемі қайталанып отыратын кұрылымдық элементтерден тұрады. – NH – CH – CO – │ R Пептидті тізбекте олар ретпен орналаскан N- соңы мен С- соңына байланысты, пептидтер векторлы болып келеді. N-соңында бос амин тобы, ал, С-соңында бос карбоксил тобы орналасқан. Тізбек N – соңынан → С – соңына қарай бағытталған. Поликонденсация коэффициенті пептид құрамына кіретін амин қышқыл калдықтарының санын көрсетеді. К=2 (олигопептидтер) 1-ден 20-ға дейін (ди, три, тетра), 20-50 дейін (полипептидтер). Пептидтердің мол массалары 200-ден 6000 диапазонда, орташа массасы 110. 1888 ж орыс ғалымы – биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э.Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Ол 19 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын полипептидті синтездеп алды. Белоктар – бұл α – амин қышқылдарынан түзілген күрделі үлкен молекулалы табиғи қосылыстар. Казіргі түсініктер бойынша: белоктарда α – амин қышқылдары өзара пептидті (амидті байланыстар - NH – CO -) арқылы пептид тізбектеріне біріккен. Бір амин қышқылының карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі. Мұнда екі α–амин қышқылынан бір су молекуласы бөлініп пептидтер түзіледі: O O H2N CH2 C + NH CH C OH H OH CH3 глицин O
H2N CH2 C NH CH C + H2O OH C3H дипептид (глицил – аланин) Түзілген дипептид молекуласының шеттерінде әрбір амин қышқылынан функциональдык топтар – карбоксил және аминтоп қалып қояды. Сондықтан дипептид өзінің бір шетімен үшінші амин қышұылымен әрекеттесіп трипептид түзеді. Осылайша төрт аминқышқылынан тетрапептид, ал көп амин қышқылынан – полипептидтер пайда болады. Пептидтік байланыс өзінің химиялық табиғаты бойынша ковалентті болып табылады және ақуыз молекуласының І-реттік құрылымына өте жоғары дәрежелі беріктік береді. Ақуыз молекуласының құрылысының полипептидтік теориясын 1902-1919 жылдары Э.Фишер тәжірибе жасап қалыптастырды. Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан түратын трипептидті —глицил-аланил-лизин деп атайды. Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық касиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқыддар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметгері де әртүрлі болады. Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі: 1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин. Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20"). Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан түрады) және акуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан түрады) деп бөледі. Мысалы, ішек бактериясында 3000 әртүрлі акуыздар кездессе, адам ағзасында 5 милиионға жуық ақуыздар табылған. Сонымен бірге, ішек бактериясының бірде-бір ақуызы адам ақуыздарына ұқсамайды. Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғашқа ширатпа не құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын II реттік құрылым деп атайды. Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, а-керотин тек а-ширатпадан, фиброин, R -кератин-тек р кұрылымнан тұрады. -a-Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңкасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталған болады Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы түрақтанады. Аминқышқылдарының бүйір радикадары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен, олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды. Ақуыз молекуласының үшінші реттік (глобулалық) құрылымы дегеніміз-полипептид тізбегінің а-ширатпасының, құрылымының және құрылымсыз учаскелерінің кеңістікте глобула (шумақ) конформациясына жинақталып, табиғи (нативті) құрылымының түзілуі. Бұл үдерісті фолдинг деп атайды. Ақуыздың екінші реттік құрылымынан ерекше, үшінші реттік құрылымы аминқышқылдардың радикалдары арасыңдағы байланыстар негізінде пайда болады және тұрақтанады. Бұл байланыстардың нақтылы түрлері радикалдар ерекшеліктеріне тікелей байланысты болады. Үшінші реттік құрылымы қалыптасқаннан кейін ақуыз молекуласы өзіне тән қызметтік белсенділікке ие болады. Осы құрылымда ақуыз молекуласыңда белгілі бір лигандалармен әрекеттесуге қабілетгі, бірнеше радикалдар тобынан түратын, белсенді орталықтар пайда болады. Бүұ радикалдар полипептид тізбегінде (І-ретгік құрылымда) бір-бірінен қашық орналасады, ал олардың жақындасуы фолдинг үдерісінде жүзеге асады. Кейбір ақуыздардың IV реттік құрылымы да белгілі, мысалы гемоглобин. Оның молекуласы 4 субъединицалардан (екі, 2 тізбектерден) құрылған. жүктеу/скачать 207,72 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|