Реферат пәні: Биология оқыту әдістемесі және оқытудың заманауи технологиялары
жүктеу/скачать 207,72 Kb.
|
Биохимия соөж
| Полипептид тізбегінің құрылысы
Полипептидтер дегеніміз - амин қышқылдарынан түзілген қосылыстар. Екі амин қышқылы өзара бірімен-бірі əрекеттескен кезде суды бөліп шығарады да, дипептид түзеді:
Ақуыздардың құрылысы өте күрделі. Ақуыз молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай. Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді. Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады. Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар. 1. Амин қышқылдары, бір амин қышқылының СООН тобының және екінші амин қышқылының NH2 тобының есебінен су молекуласын бөліп шығарып, пептидтік байланыс арқылы өзара байланысып, пептид түзеді. дипептид Пептидтік байланыстың бар екендігін биурет реакциясы арқылы дәлелдеуге болады. (CuSO4 + NaOH + белок) күлгін көк түсті ерітінді. Пептидтік байланыс арқылы бірнеше амин қышқылдары бірімен-бірі байланысып трипептид, тетра-, пента-, ... полипептид түзеді. Белоктың полипептид тізбегі жалпы түрде: деп көрсетуге болады. Сонымен белок дегеніміз өзара пептидтік байланыспен байланысқан L-, α- амин қышқылдарынан тұратынан полимер. Егер дипептидке үшінші амин қышқылы қосылатын болса, онда трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Полипептидтегі амин қышқылы қалдықтары арасында мынадай байланыс
түзіледі, ол байланыс пептидтік байланыс деп аталады. Пептид байланысы дегеніміз - амин қышқылдарының бір қалдығындағы >С=0 тобы мен екінші қалдығындағы >N-Н
Екі электроннан құралған коваленттік байланыс тобы арасындағы өзара коваленттік байланыс, оның ұзындығы 0,132 нм. Екі электроннан түзілген коваленттік байланысқа бір электрон карбонил >С=0 тобындағы көміртегінен, екінші электрон имин >N-Н тобындағы азоттан келеді. Пептидтердің атауы амин қышқылдары атауынан шығады. Өзінің карбоксил тобымен реакцияласқан амин қышқылына — ш жалғауы қосылады, ал карбоксил тобы бос күйінде қалатын сонғы амин қышқылы, өзінің бұрынғы атауын сақтап қалады. Мысалы, жоғарыда келтірілген дипептид аланилтреонин деп аталады. Полипептидтерді кейде қарапайым түрде пептидтер деп атайды. Олардың құрылымы тізбектелген болады, сөйтіп полипептид тізбегін түзеді. Шындығында, полипептидтер - амин қышқылдарынан құралған полимерлер. Полипептидтердің құрамында жоғарыда аталған жиырма амин қышқылының кез-келгені болуы жəне олар кез-келген ретпен жалғасып байланысуы мүмкін. Соңдықтан полипептидтердің саны орасан көп. Мысалы, əр түрлі 10 амин қышқылынан ғана 109 (1 млрд) алуан түрлі полипептидтер алуға болады. Полипептидтер өздерінің қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды. Бірақ оларда белоктың өзіне ғана тəн қасиет болмайды, кеңістіктік құрылым кездеспейді осының салдарынан денатурация құбылысына ұшырамайды жəне шөгіп тұнбаға түсе алмайды. 1.1- cуретте 9 аминді қышкылдарынан құралған полипептидтік тізбектің химиялық формуласы жөне кеңістіктік пішіні көрсетілген. Белок молекуласын түзетін полипептидтер арасындағы байланыстар Егер белок молекуласы бірнеше полипептидтік тізбектен құралған болса, олардың арасындағы байланыс түрлері мына төмендегідей болуы мүмкін. 1) Ковалентті дисульфидтік байланыс —S—S—.; 2) Сутектік байланыс; 3) Өзара гидрофобтық əрекеттесу; 4) Иондық немесе тұз тəріздес байланыстар. 1.1-сурет. Полипептидтік тізбек. А. жалпы химиялық формуласы. Б. Гли-Лиз-Глу-Гис-Лей-Глу-Арг-Гли-Гди-ден түзілген полипептидтік тізбектің кеңістіктік пішіні. Атомдар белгіленген кішкентай шарлардың өлшемі олардың вандервальс радиустарына тең. (Г.Схент, Р.Кэлиндар, 1981). жүктеу/скачать 207,72 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
| ||||||||||||||||||||||||