Ферменттер мен бейорганикалық катализатор-лардың айырмашылықтары:
Ферменттерге тән:
*арнайылық. Ферменттің (Е) биологиялық функциясы, құрамындағы активті орталықтың болуымен байланысты, ол .активті орталықпен белгілі бір қосылыс әрекеттеседі, ол қосылыс субстрат (S) деп аталады.
*каталитикалық белсенділік.Ферменттермен катализделетін көптеген реакциялар жоғары қуатты, олар катализденбейтін реакцияларға қарағанда 108 -1014 есе тез жүреді. Ферменттін әрбір молекуласы бір секунд ішінде 100-ден 1000-ға дейін субстрат молекуласын өнімге айналдыруға мүмкіндігі болады. Мысалы, каталаза ферментінің бір молекуласы бір секунд ішінде, қату температурасына жуық шамада, 50000 сутек пероксидінің молекуласын ыдырата алады : 2Н2О2 → 2Н2О+ О2
*конформациялық лабильдігі. Ферменттін биологиялық белсенділігі, кез-келген белок молекуласы сияқты, құрылысына тәуелді, соның ішінде активті орталықтың құрылысына. Жасуша ішінде ферменттің құрылысын біршама өзгертетін қосылыстар болады, олар бір байланыстарды үзу арқылы жаңа әлсіз байланыстарды түзеді; бұл ферменттердің белсенділігінің артуын да, төмендеуін де туғызуы мүмкін.
*фермент белсенділігі реттелуі мүмкін. Жасуша ішінде ферменттің әсері өте қатал реттелген; бір ферментативтік реакцияның өнімі басқа реакцияның субстраты болып табылады, осылай метаболиттік жолдар түзіледі. Әрбір метаболиттік жолда көптеген ферменттер ішінде негізгі немесе реттеуші ферменттер болады, олардың белсенділігі метаболиттік жолдың соңғы өнімге деген жасушаның қажеттілігіне байланысты өзгеріп отырады.
*ферментативті реакцияның өтуінің оптималды жағдайлары:көптеген тіңдерге тән температура 37-380С, қалыпты атмосфералық қысым, рН- 6,9-7,7. Ал бұдан химиялық катализдің айырмашылығы, олар қарқынды жүру үшін көптеген жағдайларда жоғарғы температура мен қысым және рН-тың экстремалды мәндері қажет болады.
Бейорганикалық катализаторлармен салыстырғанда ферменттер:
1. активтену энергиясын төмендетеді
2. реакцияның бағытын өзгертпейді
3. ферменттер жоғары арнайылылыққа ие
4. реакцияның тепе-теңдікке жету уақытын тездетеді
5. реакция барысында жұмсалмайды
Ферменттер- биологиялық катализаторлар, олар:
1. бейорганикалық катализаторларға қарағанда, әсер ету қуаты төмен
2. орта жағдайына тәуелсіз түрде реакцияны тездетеді
3. соңғы өнімдердің құрамына кіреді 4. әртүрлі субстратқа әсер етуі мүмкін
5. бейорганикалық катализаторларға қарағанда, әсер ету қуаты өте жоғары
2. Ферменттердің активті және аллостериялық орталықтарына сипаттама
Ферменттер молекуласының субстраттпен тікелей тиісіп жанасатын бөлігін ферменттердің активті орталығы деп атаймыз. Ферменттердің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы бар амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі.
Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады.
Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілетті топтары бар мынадай амин қышқылдары кездеседі.
1.Цистейн, оның құрамында сульфгидрильдік топ –SH бар;
2 .Серин,оның құрамында гидроксильдік топ –OH бар;
3. Гистидин,оның құрамында имидазол сақинасы бар;
4.Аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы, ол екеуінің құрамында екінші карбоксильдік топ –COOH бар;
5. Трифтофан, құрамында индол сақинасы бар;
6.Гидрофобты амин қышқылдары,ондай амин қышқылдары құрамында субстраттың полярсыз учаскесіне жақын гидрофобты (полярсыз) бүйір топтар болады.
Активті орталық фермент молекуласының бетіндегі шағын ғана бөлік. Ферменттегі амин қышқылдары қалдықтарының үлкен бөлігі орталық активтілігіне әсер етпейді. Мысалы, мынадай жағдайға анықталған:124 амин қышқылдары қалдықтарынан тұратын рибонуклеаза молекуласынан 20% дейін амин қышқылдарын бөліп алған кезде, ол өзінің активтілігін жоғалтпаған.
Активті орталық нүктеде емес, сызықшаға да ұқсамайды, кеңістік пішінді, ол ферменттің полипептидтік тізбегінде бірінен-бірі қашық орналасқан жеке амин қышқылдарының өзара жақындасуынан пайда болады.
Химотрипсиннің активті орталығы.
Оның молекуласы 241 амин қышқылдарының қалдықтарынан тұрады. Химотрипсиннің активті орталығында амин қышқылдарының кездесуі мынадай:
...Гли-Асп-Сер-Про-Лей-...
|
OH
Мұның молекуласында сериннің 26 қалдығы бар, ал катализдік активтілігі үшін олардың біреуі ғана жеткілікті. Химотрипсиннің ферменттік активтілігінде маңыздылар:Гис-57, Асп-102 және Сер-195, бұл аталған амин қышқылдары бірінен бірі айтарлықтай қашықтықта орналасады,мұнда гистидин сутектік байланыс арқылы серинмен,аспарагин қышқылымен жалғасады. Осының нәтижесінде полипептидтік тізбектегі жек учаскелер кеңістіктік жақындасады,сөйтіп екіншілік және үшіншілік құрылым түзеді және фермент активті болады.
Активті орталыққа қатысты мынадай жағдайды атап өтуміз керек: Суббөліктен тұратын ферментте активті орталық біреу ғана емес,екеу немесе көп болады. Ферменттегі активті орталықтың әр қайсысының өзіне тән катализдік активтілігі және тиісті әсері бар.
Аллостериялық ( реттегіш )орталық.
Ферменттер катализдік реакция кезінде өздерінің активті орталығы арқылы субстратпен байланыс жасайды. Екі немесе одан көп суббөліктен тұратын бірқатар ферменттерде, өзінің катализдік орталығынан тыс, молекула бетінде қосымша байланыстырушы учаске болады, ол учаске аллостериялық (реттегіш) орталық деп аталады. Мұндай ферменттер аллостериялық ферменттер деп аталады. <<Аллостериялық>> деген термин <<басқа жермен байланысты>> немесе <<басқа орталықпен байланысты>> деген мағынаны береді.( Грек тілінде allo- басқа және stereos-орын)
Реттегіш орталық активті орталықтан едәуір қашықтықта орналасады.Реттегіш орталығы бар аллостериялық ферменттер модулятор молекуласымен байланысады.Модулятор аллостериалық ферменттің қалыпты күйін бұзады да,олардың әсерін активтендіреді.Ферментпен әрекеттескен кезде модулятор өзгермейді, ол ферменттің активтілігіне әсер етеді, реакция жылдамдығын тездетеді немесе бәсеңдетеді. Кейбір ферменттерде екі немесе одан коп реттеуші орталық болады, олардың біреуі ингибиторге жақын туыстас, ал екіншісі активатормен туыстас келеді.Ферменттердің аллостериялық эффекторы болатындар: нуклеотидтер амин қышқылдары метал иондары сутегі иондары. Жыныс гормондары көмегімен ферменттердің аллостериялық жолмен реттелетіні белгілі.
Мысалы, әйелдердің жыныс гормондары глутаматдегидрогеназаға ингибитор болады,глутамин қышқылының аминсіздеуін баяулатады.
Достарыңызбен бөлісу: |