36. Ферменттердің изостериялық және аллостериялық реттелу механимздері Жалпы айтқанда, егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда аллостериялық орталықтың ферменттің каталитиздіқ белсенділігін реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы қосылыстар - тежеушілер не эффекторлар қосылғанда, ақуызды молекуланың үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен көрінеді.Егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда аллостериялық орталықтың ферменттің каталитиздіқ белсенділігін реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы қосылыстар - тежеушілер не эффекторлар қосылғанда, ақуызды молекуланың үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен көрінеді.Фермент пен субстрат арасындағы кеңістікті өзара әрекетті түсіндіру үшін Э. Фишер «құлыпқа кілт» моделін ұсынды. Кейіннен ферментті реакциялар кинетикасын түсіндіру үшін түрлі математикалық модельдер жасап шығарылды (Моно, Михаэлис және т.б.). 1948 жылы Л. Полинг артынан тәжірибелік түрде дәлелденгендей, ферменттердің каталитиздіқ әсері химиялық реакциялардың ауыспалы жағдайы ферменттің белсенді орталығымен әрекеттесу арқылы тұрақтандырылады деп болжады. «Индуцияланған сәйкестік» гипотезасы бойынша (Кошланд моделі), ферментативті белсенділік реакция өнімі немесе субстрат молекуласынан айрықша аздаған молекулалармен реттелуі мүмкін. Аллостериялық орталықтардың болатыны көрсетілді, фермент белсенділігін реттейтін әдістер жасап шығарылды.