1. Ферменттерді бейорганикалық катализаторлармен салыстыра отырып,сипаттаңыз Ферменттер энзимдер
Бәсекелес ингибаторлардың әсерінен Лайниувера Берк графигінде
жүктеу/скачать 1,29 Mb.
|
enzim-2019
| 34.Бәсекелес ингибаторлардың әсерінен Лайниувера Берк графигінде V max , Km көрсеткіштеріне сипаттама
Жалпы, Бәсекелес ингибирлену-ингибирленудің бұл түрінде, ингибитор мен субстраттың құрылыстары ұқсас болады да , екеуі де өзара ферментпен байланысуға бәсекелеседі.Негізінен, Vмах мен Км - ді анықтау үшін Михаэлис-Ментен теңдеуін төмендегідей етіп жазған ыңғайлы: 1/V0 = 1/Vmax Км /Vmax 1/ СS (75)Бұдан 1/Vө - /(1/ СSө) координаттарында немесе Лайнуивер-Берк координаттарында түзу сызықты байланыс болады. Бұл түзудің көлбеу бұрышының тангенсі tg=Км/Vтах ордината осіне қиылысқанда пайда болған кесінді - 1/Vтах, ал абцисса өсіне қиылысқандағы кесінді - 1/Км болады. Vмах-ды мәнінен ферменттің концентрациясы белгілі жағдайда КS-ті, яғни фермент-субстраттық комплекстің (ЕS) ыдырау жылдамдығының тұрақтысын есептеуге болады. 35. Иммобилизацияның физикалық және химиялық әдістерінің схемасыИммобилизденген фермент дегеніміз ерімейтін биокатализаторлар, оларда ферменттер химиялық немесе физикалық (адсорбция күшімен) түрде қандайда бір тасмалдағышпен байланысқан, матрицаға немесе микрокапсулаға бекітілген. Ферментті тасмалдағыштар немесе матрицалар мүлдем ерімейтін, химиялық және биологиялық тұрақтылығы мен ерекшеленетін, механикалық беріктігі жоғары болуы тиіс. Иммобилизделген ферменттерді алу үшін полимерлі тасымалдағыш негізіндегі табиғи (целлюлоза және оның туындылары) және жасанды (полистирол, полиакриламид, полиамид) полимерлер кеңінен қолданылады.Тасымалдағыш ретінде сонымен қатар саңылауы бар шыныны, сазды, силикагельді, мата, қағаз және т.б. материалдарды қолданады.Фермент тасымалдағышпен өзара әрекетке түспейтін иммобилизациялық әдісі бар. Онда фермент гель торымен ұяшықтарына енгізілген болуы мүмкін.Гель түтікшесінің үлкендігі фермент молекуласының көлемінен кіші болуы тиіс, бірақ олар субстраттың ферментке әсер етуіне кедергі жасамауы тиіс. Фермент иммобилизациясы үшін акриламид гелі кеңінен қолданылады. Бұл әдіс субстрат жоғарғы молекулалы заттар болғанда жарамсыз болады.Ферменттерді иммобилизациялаудың химиялық әдісі матрица мен ақуыз молекуласының арасында ковалентті байланыстың түзілуіне негізделген. Химиялық әдістің артықшылығы пролонгирлеуші әрекеті биокатализаторларды алуға мүмкіндік береді: фермент ұзақ уақыт бойы қолданылса да ерітіндіге өтпейді.Фермент иммобилизациясымен қатар микроорганизмдердің бүтін жасушасы да иммобилизациялануы мүмкін. Бұл әдіс полимер кеңістігінің торына жасушаның механикалық негізделуіне негізделген, онда олар өзінің тіршілік етуіне және ферменттік активтілігін сақтайды. Иммобилизация кезінде тәртіп бойынша фермент активтілігі төмендейді. Иммобилизденген формада фермент активтілігі бастапқы еритін ферменттің активтілігінің 10-90% құрайды. Осыған қарамастан, өндірісте иммобилизденген ферментті қолданған айтарлықтай тиімді.Иммобилизация көп жағдайларда ферменттердің тұрақтылығына әкеп соғады. Реакторда иммобилизденген ферменттер бір апта немесе бір ай көлемінде қолданылады, демек бұл еритін формадағы ферменттерді қолданумен салыстырғанда экономика жағынан эффективтілігі жоғары болады. Егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда аллостериялық орталықтың ферменттің каталитиздіқ белсенділігін реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы қосылыстар - тежеушілер не эффекторлар қосылғанда, ақуызды молекуланың үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен көрінеді.Егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда аллостериялық орталықтың ферменттің каталитиздіқ белсенділігін реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы қосылыстар - тежеушілер не эффекторлар қосылғанда, ақуызды молекуланың үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен көрінеді. жүктеу/скачать 1,29 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|