1-тақырып. Биологиялық химияға кіріспе. Биологиялық химияның даму кезеңдері. Биологиялық химияның қол жеткізген табыстары
Белоктар алмасуы. Белоктардың қоректік маңызы. Белоктардың ыдырау жолдары
жүктеу/скачать 404,08 Kb. Pdf көрінісі
|
лекция биохимия 2022
| Белоктар алмасуы. Белоктардың қоректік маңызы. Белоктардың ыдырау жолдары.
Белоктарға қатысатын ферменттер. Трипсин, химотрипсин, карбоксипептитаза, эластаза, дипептитаза ферменттері. Белок дегеніміз- тіршілік негізі. Тіршілік процестерінің барлық көрінісі белокпен байланысты. Организмде белок қоры жиналмайды. Ол күн сайын азық- түлікпен, жеп- шөппен түседі. Жануарлар бірқалыпты дұрыс- тіршілік ету үшін белоктың белгілі мөлшері үнемі қажет. Ондай белок мөлшерін белок минимумы деп атайды. Белок минимумы дегеніміз- жануарлардың 1 кг тірідей салмағына келетін белоктың г мөлшері. Белок құрамындағы тұрақты да оның өзіне ғана тән элемент- азот. Белок қор ретінде жиналмайды, сондықтан организмдегі белок алмасуын және оның белокпен қамтамасыз етілуін білу үшін азот балансыны анықтайды. Адам және мал организмінде белок алмасуы аса жылдамдықпен өтеді. Мүшелер мен ұлпалардағы белоктар ыдырап бұзылып, катоболизмге ұшырайды. Олардың орнына дәл сондай белок қосылыстары қайта түзіледі. Мысалы қан эритроциттері әр 3-4 ай өткеннен кейін түгелдей жаңарып отырады. Күйіс қайырмайтын жануарларда белоктардың ыдырауы асқазанда басталады. Асқазанның безді клеткаларында негізгі протелиттік ферменттің алғы заты- пепсиноген түзіледі. Пепсин ферменті сол сияқты гастриксин белок молекуласында және полипептидте пептидтік байланыстарды әртүрлі етіп үзеді, соның нәтежиесінде пептидтердің күрделі қоспасы түзілдеі де олар ішекке барады. Барлық омыртқалы жануарлардың ұйқы безінде трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептитаза А және В, проэластаза сияқты проферменттер жасалып шығады да, сөлмен бірге он екі елі ішекке барады. Он екі ішекте трипсиногенді ішек энтерокиназасы активтендіреді, ал химотрипсиногенді трипсин активтендіреді. Сөйтіп активті фермент трипсин мен химотрипсин түзіледі. Трипсин пептидтердің үзіп бөліп жіберу арқлы басқа да проферменттерді де активтендіреді, соның нәтежиесінде активті карбоксилпептитаза А және В, эластаза түзіледі. Баяндалғаннан байқағандай асқорытушы бездерден бөлініп шығатын ферменттер активті емес екен. Оның ерекше маңызы бар, егер олар активті болса ұлпаның өзінің белоктарын ыдыратып бұзар еді. Химотрипсин әсіресе ароматты амин қышқылдарының карбоксилдік топтары түзген пептидтік байланыстарды үзеді. Пепсиннің әсерімен салыстырғанда, аталған екі ферменттің әсері субстаратты күшті гидролизге ұшыратады және төмен млекулалы пептидтер түзеді. Карбоксипептитазалар экзопептитазаларға жатады, шеткі пептидтік байланыстарды үзеді. Олар пептидтер тізбегінің С соңынан біртіндеп аминқышқылдарын бөліп шығарады. Ішектегі аминопептитазалар пептидтер тізбегінің Н- соңынан біртіндеп амин қышқылдарын босатып бөледі. Дипептидтер жалқаяқ қабаттың клеткаларына енеді де, оларды дипептитаза ферменті амин қышқылдарына ажыратып гидролиздейді. Сонымен қатар эпителий клеткалары арқыл өту процесі кезінде гидролиздейтіні тағы бар. Эластаза көптеген белоктарды ыдыратады. Ал ұйқыбезінің басқа ферменттреінен оның айырмасы бар. Ол айырма өзіне ғана тән ғажап қасиеті. Сол ғажап қасиеті омыртқалы жануарлардың байланыстырып жалғастырушы ұлпаларында болатын фибриллярлық беок эластинді ыдыратады. Сонымен қарын мен ішекте белоктарды сатылап ыдырататын ферменттік жүйе бар, ол белоктарды бұзып, амин қышқылдарына бөліп жібереді. |