«§31. Ферменттер белсенділігіне әсер етуші факторлар мен жағдайлар
Ферменттер - жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін¬де анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент-тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер¬ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей¬бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.
Ферменттер жеңіл, тамақ және химия өнеркәсібі, сондай-ақ медициналық практикада кеңінен қолданыс алды.
1. Ферменттер, шұжық, ірімшік және алкогольсіз сусындар дайындау кезінде тамақ өнеркәсібінде пайдаланады, сыра, консервілер сүрлерді.
2. Ферменттер жем-шөп дайындау кезінде жануарлардың мал шаруашылығында пайдаланады, әсіресе жас / ш.
3. Ферменттер фотоматериалдар дайындау кезінде пайдаланылады.
4. Ферменттер сұлы мен сораны өңдеу кезінде пайдаланады.
5. Ферменттер былғары өнеркәсібінде теріні жұмсарту үшін пайдаланылады.
6. Ферменттер кір жуатын ұнтақ, тіс пасталары құрамына кіреді.
7. Медицинада ферменттердің диагностикалық маңызы бар – жасушадағы бөлек ферменттерді анықтау аурудың табиғатын тануда (мысалы, вирустық гепатит – қан плазмасындағы фермент белсенділігі бойынша) оларды ағзада жетіспейтін ферментті алмастыру үшін пайдаланады.
Ферменттер әсер ету механизмі.
Ферменттер өте жоғары каталитикалық белсенділікке ие, олар ондаған және жүздеген миллион рет реакцияларды жеделдетеді. Бірақ қызығы ! Ферменттер жиі фермент молекулаларының мөлшеріне қарағанда молекулалардың мөлшері өте аз болатын заттардың конверсиясын катализдейді. Мысалы, каталаза ферменттері 250 мың молекулалық салмаққа ие және катализмен катализге келтірілген H2O2, тек 34 ғана. Ферменттің мөлшері мен субстрат (S) арасындағы ара қатынасы ферменттің каталитикалық белсенділігі оның бүкіл молекуласы бойынша анықталмайды, Фермент белсенді орталығының (фермент молекуласының шағын бөлігі (3-5 амин қышқылының қалдықтары) орны бар екенін білеміз, бұл заттар арасындағы реакция олардың молекулаларының жақын конвергенциясы жағдайында жүреді.
Субстраттың (S) ферментпен өзара әрекеттестігін неміс ғалымы Эмиль Фишерді алғаш зерттеді. Ол субстрат ферменттің белсенді орталығына «құлыптың кілті» немесе «қолды қолғапқа» ретінде сәйкес келетін гипотезасын (1880) ашқан:
Пішіндегі алынған өнімдер енді белсенді орталығына сәйкес келмейді. Олар ферменттің «құлып» бөлігінен бөлініп, қоршаған ортаға кіреді, содан кейін босатылған белсенді орталық жаңа субстрат молекулаларын қабылдай алады.
Ферментті денатурациялау кезінде оның каталитикалық белсенділігі жоғалады белсенді орталығының құрылымы бұзылған.
Белсенді орталықтан басқа, аллостериялық орталық молекулярлық молекулалық салмақты заттар - активаторлар немесе ингибиторларға қабілетті фермент молекуласында оқшауланады. Нәтижесінде ферменттің үшінші құрылымы бұзылып, фермент пен субстрат өзара әрекеттеседі.
Тежегіштер - ауыр металдар иондары, күшті қышқылдар, сілтілер, алкоголь - ферменттің белсенділігін бұзады. Хлорид иондары активатор ретінде ферменттің белсенділігін арттырады.
Органикалық емес табиғат энзимдері мен катализаторлары, катализдің жалпы заңдарына бағына отырып, ұқсас қасиеттерге ие:
• тек энергетикалық ықтимал реакцияларды катализдеу;
• реакция бағытын өзгертпеңіз;
• реакция кезінде тұтынылмайды;
• реакция өнімдерін қалыптастыруға қатыспаңыз.
Ферментативті реакциялардың жылдамдығы
Ферментативті реакциялардың мөлшерлемесі - бірлік уақытына түрлендірілген субстраттың мөлшері немесе құралған өнімнің мөлшері.
Сурет. Ферментативтік реакция жылдамдығы
Жылдамдық реакцияның бастапқы сатысында (суретте) қисыққа иілген бұрышымен анықталады. Күштірек иілген сайын, жылдамдық көбірек болады. Уақыт өте келе реакция жылдамдығы негізінен субстрат концентрациясының төмендеуі нәтижесінде төмендейді.
рН Тұрақты температурада кез-келген фермент тар pH диапазонында ең тиімді жұмыс істейді. Оңтайлы болып - реакция максималды жылдамдықпен жүретін рН саналады(4-сурет және 1-кесте). Жоғары және төменгі рН кезінде ферменттің белсенділігі төмендейді. РН өзгерсе иондалған қышқылдың және негізгі топтардың зарядын өзгертеді, онда фермент молекулаларының нақты пішініне тәуелді болады. Нәтижесінде, фермент молекулаларының пішіні, ең алдымен, оның белсенді орталығының пішіні өзгереді. Егер рН бірден өзгерсе, ферменттер денатуратталады. Ферменттің оңтайлы рН сипаттамасы әрдайым оның ішіндегі жасуша ортасының рН-на сәйкес келе бермейді. Бұдан фермент орналасқан орта, белгілі бір дәрежеде оның қызметін реттей алатындығын болжаймыз.
Сурет. 4. РН бойынша фермент белсенділігінің тәуелділігі
