Казақстан республикасының денсаулық сақтау
ТАРАУ ЭНЗИМОЛОГИЯ НЕГІЗДЕРІ
жүктеу/скачать 1,73 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Энзимология
- 2.2. Ферменттердің бейорганикалық катализатор- лармен ұқсастықтары
- 2.3. Ферменттер мен бейорганикалық катализаторлардың айырмашылықтары: Ферменттерге тән : *арнайылық.
| 2 ТАРАУ ЭНЗИМОЛОГИЯ НЕГІЗДЕРІ
2.1. Ферменттер (ЭНЗИМДЕР) - табиғаты белоктық заттар болып келетін биологиялық катализаторлар, олар тірі ағзалардағы биохимиялық реакцияларды жылдамдатады. Олар белоктарға тән барлық қасиеттерге ие, сонымен қатар каталитикалық қасиеттерді білдіретін құрылымдық ерекшеліктерге ие. «Фермент» термині латындық « fermentum»-ашытқы деген сөзден шыққан, cпирттік ашуға әсер ететін қосылыс. Ағылшын тілді әдебиетте «энзим» термині қолданылады, ол грек тілінде «enzyme» деген, көмірсулар ашуына қатысатын қосылыстар. Ферменттер (Е) катализдің жалпы заңдарына бағынады және биологиялық емес катализаторларға тән қасиеттерге ие. Энзимология – ферменттердің құрылысың, каталитикалық қасиеттерін, әсер ету механизмін және In Vivo белсенділігін реттеу ерекшелігін зерттейтін (ғылым) биохимияның бір тарауы. 2.2. Ферменттердің бейорганикалық катализатор- лармен ұқсастықтары: *олар энергетикалық мүмкіндігі бар реакцияларды ғана тездетеді; яғни олардын қатысуынсыз да жүретін реакцияларды катализдейді; *олар қайтымды реакциялардың тепе- теңдігін өзгертпейді, тек оның тепе- теңдікке жетуін тездетеді; *олар реакциялардың бағытын өзгертпейді *фермент пен бейорганикалық катализаторлар реакция кезінде жұмсалмайды және өнімнің құрамына кірмейді. *фермент пен бейорганикалық катализаторлар реакциялардың жүру жолындағы активтену энергиясының деңгейін төмендетеді 2.3. Ферменттер мен бейорганикалық катализаторлардың айырмашылықтары: Ферменттерге тән: *арнайылық. Ферменттің (Е) биологиялық қызметі, құрамындағы активті орталықтың болуымен байланысты, ол активті орталықпен белгілі бір зат әрекеттеседі, ол зат субстрат (S) деп аталады. *каталитикалық белсенділік. Ферменттермен катализделетін көптеген реакциялардың қуаттылығы жоғары, олар катализденбейтін реакцияларға қарағанда 108 -1014 есе тез жүреді. Ферменттің әрбір молекуласы бір секунд ішінде 100-ден 1000-ға дейін субстрат молекуласын өнімге айналдыруға қабілетті. Мысалы, каталаза ферментінің бір молекуласы бір секунд ішінде, қату температурасына жуық шамада, 50000 сутек пероксидінің молекуласын ыдырата алады: 2Н2О2 → 2Н2О+ О2 *конформациялық өзгергіштігі. Ферменттін биологиялық белсенділігі, кез-келген белок молекуласы сияқты, құрылысына тәуелді, соның ішінде активті орталықтың құрылысына. Жасуша ішінде ферменттің құрылысын біршама өзгертетін қосылыстар болады, олар бір байланыстарды үзу арқылы жаңа әлсіз байланыстарды түзеді; бұл ферменттің белсенділігінің артуын да, төмендеуін де туғызуы мүмкін. *фермент белсенділігі реттелуі мүмкін. Жасуша ішінде ферменттің әсері өте қатал реттелген; бір ферментативтік реакцияның өнімі басқа реакцияның субстраты болып табылады, осылай метаболиттік жолдар түзіледі. Әрбір метаболиттік жолда көптеген ферменттер ішінде негізгі немесе реттеуші ферменттер болады, олардың белсенділігі метаболиттік жолдың соңғы өнімге деген жасушаның қажеттілігіне байланысты өзгеріп отырады. *ферментативті реакцияның өтуінің оптималды жағдайлары: көптеген тіңдерге тән температура 37-38 °С, қалыпты атмосфералық қысым, рН- 6,9-7,7. Ал бұдан химиялық катализдің айырмашылығы, олар қарқынды жүру үшін көптеген жағдайларда жоғарғы температура мен қысым және рН-тың экстремалды мәндері қажет болады.
жүктеу/скачать 1,73 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|