Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том

212 3-тарау. Белоктар
ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ
Негізгі
Berg JM, Tymoczko JL& Stryer L (2011) 
Biochemistry, 7th ed. NewYork: WH Freeman. 
Branden C& Tooze J (1999) Introduction to 
Protein Structure, 2nd ed. New York: Garland 
Science. 
Dickerson RE (2005) Present at the Flood: 
How Structural Molecular Biology Came About. 
Sunderland, MA: Sinauer. 
Kuriyan J, Konforti Β & Wemmer D (2013) 
The Molecules of Life: Physical and Chemical 
Principles. New York: Garland Science. 
Perutz Μ (1992) Protein Structure: New 
Approaches to Disease and Therapy. New York: 
WH Freeman. 
Petsko GA& Ringe D (2004) Protein Struc-
ture and Function. London: New Science Press. 
Williamson Μ (2011) How Proteins Work. 
New York: Garland Science.
Белоктардың пішіні мен құрылымы
Anfinsen CB (1973) Principles that govern 
the folding of protein chains. Science 181, 223-
230. 
Caspar DLD & Klug A (1962) Physical princi-
ples in the construction ofregular viruses. Cold 
Spring Harb. Symp. Quant. Biol.
27, 1-24. 
Dill KA& MacCallum JL (2012) The pro-
tein-folding problem, 50 yearson. Science338, 
1042-1046. 
Eisenberg D (2003) The discovery of the 
alpha-helix and beta-sheet, the principal struc-
tural features of proteins. Proc. Natl Acad. Sci.
USA
100, 11207-11210. 
Fraenkel-Conrat Η & Williams RC (1955) 
Reconstitution of activetobacco mosaic virus 
from its inactive protein and nucleic acidcom-
ponents. Proc. Natl Acad. Sci. USA 41, 690-698. 
Goodsell DS & Olson AJ (2000) Structural 
symmetry and proteinfunction. Annu. Rev. Bio-
phys. Biomol. Struct. 
29, 105-153. 
Greenwald J & Riek R (2010) Biology of 
amyloid: structure, function, and regulation.
Structure 
18, 1244-1260. 
Harrison SC (1992) Viruses. Curr. Opin. 
Struct. Biol.
2, 293-299. 
Hudder A, Nathanson L& Deutscher MP 
(2003) Organization of mammalian cytoplasm. 
Mol. Cell. Biol.
23, 9318-9326. 
Kato M, Han TW, Xie S et al. (2012) Cell-free 
formation of RNAgranules: low complexity 
sequence domains form dynamic fiberswithin 
hydrogels. Cell 149, 753-767. 
Koga N, Tatsumi-Koga R, Liu G et al. (2012) 
Principles for designingideal protein structures.
Nature 
491, 222-227. 
Li Ρ Banjade S, Cheng H-C et al. (2012) 
Phase transitions in theassembly of multivalent 
signalling proteins. Nature 483, 336-340. 
Lindquist SL & Kelly JW (2011) Chemical and 
biological approachesfor adapting proteostasis 
to ameliorate protein misfolding andaggrega-
tion diseases – progressand prognosis. Cold 
Spring Harb.Perspect. Biol.
3, a004507. 
Maji SK, Perrin MH, Sawaya MR et al. (2009) 
Functional amyloids as natural storage of pep-
tide hormones in pituitary secretory granules. 
Science 
325, 328-332. 
Nelson R, Sawaya MR, Balbirnie Μ et al. 
(2005) Structure of the cross-β spine of amy-
loid-like fibrils. Nature 435, 773-778. 
Nomura Μ (1973) Assembly of bacterial 
ribosomes. Science 179,864-873.
Oldfield CJ & Dunker AK (2014) Intrinsically 
disordered proteins and intrinsically disor-
dered protein regions. Annu. Rev. Biochem. 83, 
553-584.
Orengo CA & Thornton JM (2005) Protein 
families and their evolution – a structural per-
spective. Annu. Rev. Biochem. 74, 867-900.
Pauling L & Corey RB (1951) Configurations 
of polypeptide chains with favored orientations 
around single bonds: two new pleated sheets. 
Proc. Natl Acad. Sci. USA
37, 729-740. 
Pauling L, Corey RB & Branson HR (1951) 
The structure of proteins: two hydrogen-bond-
ed helical configurations of the polypeptide-
chain. Proc. Natl Acad. Sci. USA 37, 205-211. 
Prusiner SB (1998) Prions. Proc. Natl Acad. 
Sci. USA 
95, 13363-13383.
Toyama BH & Weissman JS (2011) Amyloid 
structure: conformational diversity and conse-

ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ
213
quences. Annu. Rev. Biochem.80, 557-585.
Zhang C & Kim SH (2003) Overview of struc-
tural genomics: from structure to function. 
Curr. Opin. Chem. Biol.
7, 28-32.

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: