Оқулық. Алматы: жшс рпбк

160

Ферменттер температура өзгерістеріне өте сезімтал. Төменгі 

температурада ферменттік процестер баяулап, жоғары темпе-

ратурада шапшаңдайды. Дегенмен, ферменттер үшін жоғарғы 

температураның жағымды ықпалының белгілі шегі болады. Егер 

орта температурасы 40

0

С дейін көтерілсе, олардың белсенділігі 

жоғарылап, ал 50-60

0

С ферменттер ыдырай бастайды. 

Ферменттер белсенділігі ортаның реакциясына да байланы-

сты өзгереді. Əр фермент белгілі сутектік көрсеткіш деңгейінде 

ғана əрекет етеді. Мысалы, қарын сөлінің пепсин атты ферменті 

қышқылдық ортада əрекет етсе, көмірсуларды ашытатын фер-

менттер сілтілік, не əлсіз сілтілік ортада белсенділік көрсетеді. 

Сондықтан ас қорыту жолындағы ортаның қышқылдық, не 

сілтілік жаққа күрт өзгеруі ферменттер белсендігіне жағымсыз 

əсерін тигізеді.

Ферменттерге талғамдылық қасиет те тəн. Əр фермент тек 

бел гілі бір қоректік затқа ғана əсер етеді. Мысалы, мальтоза қан-

тын ыдырататын мальтаза басқа заттарға əсер етпейді.

Ферменттер əрекетінің негізінде үш түрлі əсер жатады: 1) шо-

ғырландыру (концентрациялау əсері); 2) бағдарлау; 3) көп функ-

циялы катализ.

Ферменттер алдымен ерітіндіден қоректік заттар субстраты-

ның əр текті молекулаларын талғап алып, оларды өз беткейіне 

жинақтайды да, бұл молекулалардың өзара əсерін шапшаңдатады. 

Ферменттердің бұл əрекетін шоғырландыру (концентрациялау) 

əсері деп атайды. Шоғырландыру - қоректік заттардың ыдырау 

жылдамдығын мың еседен артық шапшаңдатады.

Қоректік заттардың ыдырау процесі дұрыс жүру үшін фер-

мент беткейінде жинақталған субстраттар молекулаларының 

бел  гілі аудандары бір-бірімен жанасуы, субстрат молекулалары 

бір-біріне дұрыс бағдарлануы керек. Ферменттердің бағдарлау 

əре кетінің əсерінен қоректік заттардың ыдырау процесі тағы да 

мың есе шапшаңдайды.

Ферменттердің негізгі қасиеті олардың күрделі құрылымына 

байланысты. Қазіргі деректерге қарағанда, фермент молекулала-

рында белсенді орталық деп аталатын бөлік болады. Ферменттер 

қоректік затқа əсер ету үшін субстрат молекулаларының пішіні 

осы белсенді орталықтың геометриялық пішінімен үйлесімді 

болу керек. Қазіргі кезде біраз ферменттердің белсенді орталығы-

ның пішіні жақсы зерттелген. Мысалы, ұйқы безінің химотрип син 

ферментінің белсенді орталығы екі бөліктен тұратын көрі неді. 

Оның бірінші бөлігі – сіңіру аймағы. Оның құрамына серин, ги-

стидин, аспарагин қышқылдарының қалдықтары кіреді. Сырт тай 

161

қарағанда белсенді орталықтың бұл бөлігі май тамшысы іс пет-

тес. Белсенді орталықтың екінші бөлігі - катализдік топ. Ол ар-

қылы фермент субстрат молекулаларының белгілі бір бөліктерін 

шабуылдап, көп функциялы катализ процесін жүргізеді.

Белоктар, көмірсулар, майлар молекулаларының құрамындағы 

компоненттер көбінесе ангидридтік байланыстар арқылы по-

лимерлер түзеді. Бұл байланыстар ферменттердің əрекетімен су 

қосу арқылы үзіледі. Бұл процесті гидролиз, ал оны қамтамасыз 

ететін ферменттерді - гидролазалар деп атайды.

Ас қорыту ферменттері гликолиздік, протеолиздік, липолиздік 

(тиісінше, гликозидтік қосылыстарға, пептидті, эфирлі байла-

ныстарға əсер ететін) болып үш топқа бөлінеді. Гликолиздік фер-

менттерге амилаза, декстриназа, глюкозидаза (мальтаза), галак-

тозидаза (лактаза) жəне фруктофуронидаза (сахараза) жатады. 

Протеолиздік ферменттер тобын пепсин, катепсин, реннин (хи-

мозин), трипсин, химотрипсин, панкреатопептидаза (эластаза), 

энтеропептидаза (энтерокиназа), коллагеназа, карбоксипептидаза 

(протаминаза), карбоксипептидаза А, аминопептидаза, амино-

трипептидаза құрайды. Липаза, фосфолипаза А, сілтілік фосфа-

таза липолиздік ферменттерге жатады.

Көптеген ферменттер бұйығы түрде (профермент) бөлінеді. 

Олар не басқа гидролиздік ферменттердің, не электролиттердің, 

не жеке иондардың (кальций, магний, мырыш) əсерімен белсенді 

түрге айналады. Əрекеттерінің мағынасына қарай ферменттер 

экзо– жəне эндоферменттер болып бөлінеді. Экзоферменттер 

мономерді субстраттың соңғы тізбегінен бөлсе, эндоферменттер 

полимерлер тізбегінің ішкі байланыстарына əсер етеді. 

Ас қорыту ферменттерінің əсері бір-бірімен жəне субстрат 

қасиеттерімен тығыз байланысты, сондықтан олар ферменттік 

жүйе құрады. Ферменттік жүйе деп қоректік заттардың полимерлі 

молекулаларын белгілі ретпен ыдырататын ферменттер тобын 

атайды. Осы жүйенің құрамындағы бір ферменттің қызметі 

ауытқыса, бүкіл ас қорыту процесі бұзылады.

Ас қорыту жолында қоректік заттар түрлі микроорганизм-

дер ферменттерінің əсерімен биологиялық өңдеуден де өтеді. Ас 

қорыту жүйесінің айтарлықтай көлемді алдыңғы бөлімдерінде 

(қарында) жəне ішектің кеңіген соңғы бөлімдерінде (əсіресе, 

бүйенде) алуан түрлі микроорганизмдер өздеріне қолайлы жағдай 

тауып (тұрақты жылылық, ылғалдық, көп ауытқымайтын сілтілік 

не бейтарап орта, мол жəне үздіксіз келіп тұратын қоректік заттар) 

тез көбейіп өседі де, ірі азықты тездетіп ыдыратуға көмектеседі. 

Бұл микроорганизмдер, əсіресе, қарындағы ас қорыту процесінде 

11–888

162

зор рөл атқарады. Өсімдік тектес азықтың құрамында организмде 

қиын қорытылатын жəне асқазан сөлінде ерімейтін заттарға бай 

клетчатка көп мөлшерде болады. Ас қорытатын сөлдің құрамында 

оған əсер ететін ферменттер болмайды. Сондықтан клетчатка тек 

микроорганизмдер ферменттерінің əсерімен ғана қорытылады. 

Тоқ ішекте микроорганизмдердің əрекетінен белоктар шіріп, май-

лар тотығып, көмірсулар ашиды. Микроорганизмдер əсерімен 

қоректік заттар əлдеқайда толырығақ, тереңірек ыдырайды. 

жүктеу/скачать 5 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: