Биохимия кафедрасы
жүктеу/скачать 1,68 Mb. Pdf көрінісі
|
1часть-Биохимия уч.пос.каз - копия
- Бұл бет үшін навигация:
- Төртінші реттік құрылым.
| Үшіншілік құрылымы
– ең күрделі құрылым. Осы деңгейде белоктың жоғары кеңістіктік құрылымы конформациясы қалыптасады. Үшінші реттік құрылым п олипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылым екі пішінде болуы мүмкін: глобулярлы және фибриллярлы. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады.Үшінші реттік құрылым түзілуі кезінде амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары белок молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Термодинамика тұрғысынан қарағанда мұндай конфигурация өте қолайлы болып саналады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде белок молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке белок молекуласына ғана тән конформация түзіледі. Төртінші реттік құрылым. Бұл құрылым бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын белок молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің бірінші, екінші, үшінші деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі. Осы косплексті түзетін полипептидтік тізбекті суббірлік деп атайды. Төртінші деңгейдегі құрылымды иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Рентгенқұрылымдық анализ арқылы тқртінші деңгейдегі құрылымы анықталған белок - гемоглобин. Ол төрт поипептид тізбегінен және төрт гемнен, коллаген үш полипептидтік түзбектен тұрады. Төртінші реттік құрылымның биологиялық маңызы өте зор: 1. Жинақталып макромолекулаларға айналатын, қысқа полипептид тізбектері синтезделіп, синтез кезінде қатенің азаюына ықпалын тигізеді; 2. Генетикалық материалды үнемдейді, бірдей тізбектер көптеген рибосоманы пайдалана отырып, бір м-РНК –да синтезделеді; 3. Реттеуші әсерін қалыптастырады. Төртінші деңгейдегі құрылым түзуге қатысатын жеке мономерлер бірімен бірі активті функционалды тобы жоқ гидрофобты бөлімдер арқылы әсерлеседі. Сондықтан олардың байланысы берік болмайды, болмашы әсерден тез үзіліп кетеді. Белоктардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы - бірінші реттік құрылым, ең әлсізі – төртінші реттік құрылым. |