Биохимия кафедрасы


-cурет. Миоглобиннің гемі



Pdf көрінісі
бет26/79
Дата20.10.2023
өлшемі1,68 Mb.
#119857
1   ...   22   23   24   25   26   27   28   29   ...   79
Байланысты:
1часть-Биохимия уч.пос.каз - копия

8-cурет. Миоглобиннің гемі
Сурет 9.
Миоглобиннің моделі 
Миоглобин цитоплазманың митохондрияға жақын жерінде кездеседі, ол гемоглобиннен 
оттегін тыныс алу ферменттеріне тасымалдайды. Миоглобин гемоглобинге қарағанда оттегімен 
жақсы байланысқан. Сондықтан да суда жүретін жануарлардың бұлшық етінде миоглобин көп 


38 
болады. Адамдарда миоглобин қандағы оксигемоглобинмен әрекеттесіп, оксимиоглобин түзеді.
Шыныққан адамдардың бұлшық етінде оксимиоглобиннің мөлшері көп болады. 
Миоглобин бұлшық еттің арнайы белогы, сондықтан қанның сары суында оның 
кездесуі бұлшық еттің жарақаттанғандығын көрсетеді. Миоглобинді анықтаудың 
диагностикалық маңызы зор. Миокард инфаркты кеселінің дамуының екінші сағатында 
қанда көп мөлшерде миоглобин пайда болады. Сондықтан миоглобинді қанда табу 
миокард инфаркты кеселін жылдам және дәл анықтауға мүмкіндік береді.
Гемоглобин. 
Гемоглобин 
(
Нb) молекуласы жай белок глобиннен және простетикалық топ 
төрт гемнен құралған. Глобин белогы 4 мономерден: екі α -тізбектен (әр бір тізбекте 141 
амин қышқылының қалдығы бар) және екі β-тізбектен (әрбір тізбекте 146 амин қышқылының 
қалдығы бар) құралған.
Гемоглобиннің молекулалық массасы 70000 Д. 
Түр ерекшелігі глобин белогының құрамына кіретін амин қышқылдарының сапасымен 
анықталады. Мысалы, адамның глобин белогында изолейцин амин қышқылы болмайды, ал 
басқа жануарлардың глобинінің құрамында бұл амин қышқылы кездеседі. Барлық 
жануарларда кездесетін гемоглобиннің гемінің құрылысы бірдей. Гемоглобиннің құрамына 
кіретін бөліктері бір-біріне әсерін тигізеді. Глобин белогы суда нашар еритін, химиялық 
инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысатын белсенді гемге айналдырады.
Гем- құрамында темірі бар порфиннің туындысы. Порфиннің β-көміртегінде орынбасушы 
радикалдар болса, ол порфирин деп аталады. Порфириндердің бір бірінен айырмашылығы орын 
басушы радикалдардың ерекшелігімен сипатталады. Гемде келесі орын басушы радикалдар 
бар: С
1
,
С
3
, С
5
, С
8
– метил топтары, С
2
, С
4
– винил радикалдары, С
6
, С
7
– пропион қышқылының 
қалдығы. Осы аталған радикалдар жалғасса, онда протопорфирин деп аталады. Осы 
протопорфиринге темір (Fе
2 +
) ионы қосылса, гем түзіледі. Темір екінші және төртінші 
пиррол сақинасындағы азот атомымен ковалентті байланыс арқылы байланысады, ал 
бірінші және үшінші сақинадағы азот атомымен ковалентті емес (координациялық) 
байланыспен байланысқан (с. 10). 
Гемдегі темір ионы полипептид тізбегімен олардың құрамындағы гистидиннің имидазол 
сақинасындағы азот атомымен екі координациялық байланыспен байланысқан. Бұл 
байланыстың біреуі тұрақты, ал екіншісі гемоглобинге оттегі қосылғанда үзіліп кетеді. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   22   23   24   25   26   27   28   29   ...   79




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет