Решением Учебно-методического совета фгбоу дпо рманпо минздрава России «28» ноября 2016г
жүктеу/скачать 4,09 Mb. Pdf көрінісі
|
e6b070e24f4686904d2cdeb41279e63c
| Изоферменты. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но
различающиеся величиной молекулярной массы, аминокислотным составом, электрофоретической подвижностью, термостабильностью, оптимумом рН, субстратной специфичностью, по действию на них активаторов и ингибиторов и иммунологическим характеристикам, называют изоферментами. Существует несколько механизмов их образования, основным из которых следует считать различия в четвертичной структуре их молекул. Например, КК является димером, состоящим из 2 типов субъединиц: В и М. Поэтому в организме представлены 3 изофермента креатинкиназы – ВВ, МВ и ММ. Синтез субъединиц находится под контролем соответствующих генов, активность которых определяет различия в распределении изоферментов в разных тканях. Анализ изоферментного спектра дает возможность существенно увеличить специфичность энзимодиагностики заболеваний разных органов и тканей. Изоферментный 514 анализ позволяет дифференцировать по спектру КК инфаркт миокарда от повреждений мышц, по спектру -амилазы – панкреатит от повреждения слюнных желез, по изоферментам щелочной фосфатазы – заболевания печени от метастазов опухолей в костную ткань, по изоферментам кислой фосфатазы выделить простатит. 5.2.2. Клинико-диагностическое значение определения активности отдельных ферментов Лактатдегидрогеназа и ее изоферменты. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент, катализирующий обратимую реакцию превращения пирувата в лактат. Содержится в цитоплазме клеток практически всех органов и тканей организма. Наибольшая активность представлена в миокарде, почках, скелетной мускулатуре, паренхиме печени, эритроцитах; меньшая — в лимфоцитах, лёгких, поджелудочной железе. ЛДГ является тетрамером, состоящим из двух типов субъединиц: Н и М. Поэтому ЛДГ в организме представлена пятью изоферментами: Н4-ЛДГ-1, Н3М1-ЛДГ-2, Н2М2-ЛДГ-3, Н1М3-ЛДГ-4, М4-ЛДГ-5. Изоферментный спектр ткани определяется характером углеводного обмена. В тканях с преимущественно аэробным путем обмена (сердце, головной мозг, почки) активность ЛДГ связана с изоферментами ЛДГ 1 и ЛДГ 2 . В тканях с выраженной способностью к анаэробному обмену (печень, скелетная мускулатура) в изоферментном спектре преобладает ЛДГ 5 . В ряде тканей (миометрий, надпочечники, селезенка, легкие, клетки крови) активность ЛДГ равномерно распределена между всеми изоферментами. На рис.5.4 представлен спектр изменения изоферментов лактатдегидрогеназы в норме и при некоторых заболеваниях 515 Рис. 5.4. Влияние типа патологии на каталитическую активность изоферментов лактатдегидрогеназы в сыворотке при некоторых патологических состояниях Тест может использоваться для диагностики и мониторинга лечения заболеваний скелетных мышц (миопатии), некоторых злокачественных новообразований. Чувствительность и специфичность возрастают при исследовании изоферментов ЛДГ. Референтные пределы: <250 Ед/л, <4,2 мккат/л. Увеличением активности фермента сопровождаются: застойная сердечная недостаточность (при развитии гипоксии печени и др. органов); острые гепатиты (при вирусных гепатитах увеличение в течение первой недели желтушного периода в 2-3 и более раз, при типичном течении нормализация активности на 5-8 нед); хронические гепатиты различной этиологии (как правило, лишь в период обострения); токсические поражения паренхимы печени; миопатии различной этиологии, исключая дистрофию нейрогенного характера (более информативным ферментативным тестом является креатинкиназа); 516 острый инфаркт миокарда (начало увеличения через 10-24 ч, максимальная активность через 36-72 ч, нормализация через 10-15 сут и более); инфекционный мононуклеоз; гемолитическая, мегалобластная анемия. жүктеу/скачать 4,09 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|