Решением Учебно-методического совета фгбоу дпо рманпо минздрава России «28» ноября 2016г
Парапротеины при множественной миеломе
жүктеу/скачать 4,09 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Электрофорез белков сыворотки крови.
| Парапротеины при множественной миеломе
Белок Встречае мость, % Белок Бенс- Джонса в моче, % Примечание IgG 50 60 Пациенты устойчивы к иммунодефициту, парапротеинемия бывает очень высокой IgА 25 70 Тенденция к гиперкальциемии и амилоидозу IgD 2 100 Часты внекостные поражения, амилоидоз, почечная недостаточность, в половине случаев увеличены лимфоузлы, селезенка, печень. Плохой прогноз. IgМ 1 100 Часто увеличена вязкость крови Только белок Бенс- Джонса 20 100 Часто развивается почечная недостаточность, амилоидоз, повреждения костей. Плохой прогноз С целью количественного определения классов иммуноглобулинов и парапротеина используется метод иммунодиффузии с антисыворотками и иммунофиксацией. Если парапротеины относятся к IgM, то более вероятно, что это макроглобулинемия Вальденстрема, а не множественная миелома. Электрофорез белков сыворотки крови. Электрофорез широко используется для полуколичественного определения белков сыворотки и для выявления парапротеинов. Электрофорез проводится с сывороткой, а не с 482 плазмой, так как присутствие фибриногена в плазме приводит к образованию выраженной 2 -полосы, что может быть расценено как парапропротеинемия. Электрофорез на ацетате целлюлозы или геле агарозы разделяет белки на фракции альбумина, 1 -, 2 -, - и -глобулины. Обычный состав фракций представлен на рисунке 5.1, количественный состав фракций – в табл. 5.8. Рис. 5.1. Электрофоретическое разделение белков плазмы крови Полоса преальбумина может проявиться в зависимости от использованного метода. -Фетопротеин при увеличении примерно в 100 раз (рак печени) может проявиться отдельной полосой между альбумином и 1 - зоной. Выраженное повышение С-реактивного белка может дать резкую полосу в области -глобулинов. Парапротеины двигаются, как правило, отдельной полосой. Электрофоретическая подвижность белков, особенно альбумина, может меняться, когда белки связывают лекарственные препараты, билирубин и другие лиганды. В частности, подвижность альбумина повышается при связывании пенициллина, салицилатов, большого количества билирубина или жирных кислот. Подвижность 1 -антитрипсина уменьшается при связывании тиоловых групп или белка Бенс-Джонса. Многие физиологически важные белки присутствуют в плазме в очень низких концентрациях. Значения фракций белков зависят от типа носителя (бумага, ацетат целлюлозы, агарозный гель), применяемого красителя, 483 способа денситометрии, поэтому электрофореграмма дает только качественное представление о распределении белковых фракций. Белок-теряющие нефропатии приводят в первую очередь к интенсивной потере относительно низкомолекулярных белков, в результате возникает гипоальбуминемия/гипопротеинемия. Однако концентрация альбумина должна снизиться примерно на 1/3 нормального уровня, чтобы это было отчетливо видно на электрофореграмме. Неселективная стимуляция белкового синтеза в печени при белок-теряющих нефропатиях сопровождается увеличением в сыворотке 2 -макроглобулина и - липопротеидов (компенсаторная гиперхолестеринемия). При прогрессировании поражения базальной мембраны клубочков почек белки с большей молекулярной массой, включая IgG и IgA, также теряются с мочой, приводя к гипогаммаглобулинемии и неселективной протеинурии с потерей всех основных сывороточных белков. При дефектах иммунной системы со снижением IgG, основного компонента -глобулинов, может уменьшиться интенсивность полосы -глобулинов. Таблица 5.8 жүктеу/скачать 4,09 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|