Дəрі Кіріспе. Биотехнологиялық процесстер жайында түсінік. Биотехнологияның даму сатылары. Халық шаруашылығының əр түрлі саласындағы биотехнологияның ролі
жүктеу/скачать 1,69 Mb. Pdf көрінісі
|
| Жарыққа қатысты – жарықтық (фототрофты) жəне қараңғы (хемотрофты)
ферментацияға бөлінеді. Ферментация процесіндегі негізгі ортаны немесе оның негізгі компонентін көбіне
Субстратпен ферменттер тұрақсыз аралық өнімді құрайды, бұл жағдайда фермент- субстрат кешені алынады да, ол кейін еркін фермент жəне реакция өніміне ыдырайды. Ферменттің субстратпен қосылуы каталитикалық орталықта жүреді. Ол ковалентті байланыс арқылы электрондардың қатысуымен, сутек байланысы немесе одан əлсіз байланыс арқылы жүре алады. Бұл жағдайларда субстрат молекуласында ішкі байланыстар əлсіреп осы қосылыстың өзгерісі болады. Жалпы түрде ферментативті процесті келесі теңдеумен көрсетуге болады: E + S = ES = EP = E+P, мұнда E – ферменттер; S – субстрат; P - реакция өнімі. Кез келген ферменттің белсенділік өлшем бірлігі ретінде оптимальды жағдайда(температура, рН мəні) 1мкмоль(1мкмоль=10 -6 ) субстратты уақыттың өлшем бірлігінде(1мин. немесе 1с. ішінде) катализдей алатын мөлшері алынады. 29
Сурет 8. Фермент белсенділігінің субстрат концентрациясына тəуелділігі
Жоғарыда көрсетілген нұсқада катализ сатысы - фермент-субстрат кешенінің Е түзілуі, соңғы саты - өнімнің түзілуі Р. Бұндай реакцияның жылдамдығы Михаэлис-Ментен теңдеуімен жазылады: V 0
= Vmax [S]/Km + [S] мұндағы, Vmax – реакцияның максималды жылдамдығы; S – субстрат концентрациясы; Km – Михаэлис тұрақтылығы. Сандық жағынан Km Михаэлис тұрақтылығы реакция жылдамдығының максимал мəнінің жартысындай болатын жағдайдағы субстрат концентрациясы. Оның өлшем бірлігі Моль. Михаэлис-Ментен теңдеуімен анықталатын фермент белсенділігінің субстарт концентрациясына тəуелділігінің графигі гипербола түрінде болады. График көмегімен Km – Михаэлис тұрақтысын жəне Vmax – реакцияның максималды жылдамдығын анықтауға болады.
жүктеу/скачать 1,69 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|