Бұл байланыс белок молекуласындағы әр түрлі екі полипептидті жалғастырады, немесе бір полипептидтің екі бөлігін жалғастырып, цистин қалдығын түзеді.
Сутектік байланыс.Егер теріс электр зарядты екі атомның біреуі сутегінің атомымен байланысқан болса, сол екі атомның арасында сутектік байланыс қалыптасады. Мысалы, сутегінің атомы оттегінің немесе азоттың атомымен байланысқан болса, онда оттегі (азот) атомының теріс электр зарядының күштілігі салдарынан байланыс электрондары оттегі атомына немесе азот атомына ығысады. Осыған байланысты сутегі атомында біршама оң заряд (δ+), электр терістілігі басым атомда біршама теріс заряд (δ-) пайда болады. Оң зарядталған сутегі атомы теріс зарядталған басқа атомға тартылады. Осылайша химиялық емес байланыс – сутектік байланыс – қалыптасады. Бұл байланыс коваленттік байланыспен салыстырғанда әлсіздеу, бірақ ол белгілі белок құрылымын қалыптастыруда үлкен қызмет атқарады.
Екі пептид тобының арасында сутектік байланыстың пайда болуы.
Өзара гидрофобтық әрекеттесу.Мұндай өзара әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз бүйірлік топтарының өзара тартылысынан болады. Ондай топтар полипептидтік тізбектер арасындағы суды ығыстырып шығару нәтижесінде қалыптасады. Мұндай учаскелерге су ерітінділері ене алмайды. Осы жағдайға қатысты аса маңызды лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан сияқты амин қышқылдары жатады. Фенилаланиннің екі қалдығының және валин қалдығының өзара гидрофобты әрекеттесуі.
Иондық немесе тұз тәріздес байланыстар.Мұндай байланыстар әр түрлі зарядталған екі ион өте жақындасқан кезде (0,3 нм) пайда болады. Бұл – аспарагин, глутамин қышқылдары мен аргинин, гистидиннің қышқылдық және негізгі топтардың арасындағы өзара электростатикалық әрекеттесу күші.
Белок молекуласында N-және C-соңғы амин қышқылдарын анықтау. Белок молекуласындағы N-және C-соңғы амин қышқылдарын білудің маңызы зор. N-және C-соңғы амин қышқылдары мольінің саны бойынша оның молекуласындағы полипептидтердің санын анықтауға болады. N-соңғы амин қышқылдарын анықтау үшін мына әдістердің біреуің қолданады:
