Методическое пособие по курсу «Физиология человека и животных» для студентов

46 
и
позвоночных
животных
осуществляются
мышцами
двух
основных
типов
: 
поперечнополосатыми
(
скелетной
, 
сердечной
) 
и
гладкими
, 
которые
отличаются
друг
от
друга
клеточной
и
тканевой
организаци
-
ей
, 
иннервацией
и
в
определенной
степени
механизмами
функциони
-
рования
. 
В
то
же
время
в
молекулярных
механизмах
мышечного
со
-
кращения
между
этими
типами
мышц
есть
много
общего
. 
Мышцы
выполняют
следующие
функции
: 
1)
обеспечивают
определенную
позу
; 
2)
перемещают
тело
в
пространстве
; 
3)
перемещают
отдельные
части
тела
относительно
друг
друга
; 
4)
при
сокращении
выделяют
тепло
, 
используемое
на
нужды
терморегуляции
. 
Скелетные
мышцы
обладают
следующими
свойствами
: 
1)
возбудимостью
– 
способностью
отвечать
на
действие
раз
-
дражителя
изменением
ионной
проводимости
и
мембранного
по
-
тенциала
. 
В
естественных
условиях
таким
раздражителем
является
медиатор
ацетилхолин
; 
2)
проводимостью
– 
способностью
проводить
ПД
вдоль
и
вглубь
мышечного
волокна
по
Т
-
системе
; 
3)
сократимостью
– 
способностью
укорачиваться
или
развивать
напряжение
при
возбуждении
; 
4)
эластичностью
– 
способностью
развивать
напряжение
при
растяжении
. 
Скелетные
 
мышцы
. 
Мышечное
волокно
является
многоядерной
структурой
, 
окруженной
мембраной
и
содержащей
специализиро
-
ванный
сократительный
аппарат
– 
миофибриллы
(
рис
. 24). 
Миофибриллы
представляют
собой
способные
к
сокращению
пучки
нитей
диаметром
примерно
1 
мкм
, 
разделенные
Z-
образ
-
ными
пластинками
на
саркомеры
длиной
приблизительно
2,5 
мкм
. 
Сократительные
белки
актин
 
и
 
миозин
образуют
в
миофибриллах
тонкие
и
толстые
нити
, 
располагающиеся
параллельно
вдоль
мы
-
шечной
клетки
.
Важнейшими
компонентами
мышечного
волокна
являются
ми
-
тохондрии
, 
системы
продольных
трубочек
– 
саркоплазматическая
сеть
(
ретикулум
) 
и
система
поперечных
трубочек
– 
Т
-
система
. 

47 
Рис
. 24. 
Строение
мышцы
, 
миофибриллы
и
саркомера
Мембрана
мышечного
волокна
– 
плазмалемма
, 
в
целом
сходная
с
нервной
мембраной
, – 
имеет
одну
особенность
: 
она
образует
ре
-
гулярные
T-
образные
впячивания
(
поперечные
трубки
диаметром
50 
нм
), 
соединенные
примерно
на
границах
саркомеров
с
внекле
-
точной
средой
. T-
система
увеличивают
площадь
плазмалеммы
, 
а
значит
, 
и
общую
электрическую
емкость
. 
Внутри
мышечного
волокна
между
пучками
миофибрилл
па
-
раллельно
плазмалемме
располагаются
системы
продольных
тру
-
бочек
саркоплазматического
ретикулума
. 
Это
разветвленная
, 
но
замкнутая
система
, 
тесно
прилегающая
к
миофибриллам
и
контак
-
тирующая
с
T-
образными
впячиваниями
плазмалеммы
своими
терминальными
цистернами
. 
В
пузырьках
терминальных
цистерн
хранится
внутриклеточный
Ca
2
+
. 
Если
бы
ионы
Ca
2+
не
были
за
-
ключены
в
специальные
хранилища
, 
мышечные
волокна
, 
обога
-

48 
щенные
Ca
2+
, 
находились
бы
в
состоянии
непрерывного
сокраще
-
ния
(
рис
. 25). 
Рис
. 25. 
Т
-
система
и
трубочки
саркоплазматического
ретикулума
мышечного
волокна
T-
система
и
саркоплазматический
ретикулум
участвуют
в
пере
-
даче
возбуждения
с
плазмалеммы
на
сократительный
аппарат
миофибрилл
. 
В
саркомере
в
световой
микроскоп
хорошо
видна
поперечная
исчерченность
, 
обусловленная
регулярной
организацией
актино
-
вых
и
миозиновых
нитей
. 
В
середине
каждого
саркомера
располо
-
жены
несколько
тысяч
«
толстых
» 
нитей
миозина
(
диаметр
каждой
примерно
10 
нм
). 
На
обоих
концах
саркомера
находятся
около
2000 «
тонких
» (
диаметром
около
5 
нм
)
 
нитей
актина
, 
прикреплен
-
ных
к
Z-
пластинкам
как
щетинки
в
щетке
. 
Пучок
нитей
миозина
в
середине
саркомера
выглядит
в
световом
микроскопе
как
темная
полоска
шириной
1,6 
мкм
(
анизотропный
 A-
диск
)
. 
По
обе
стороны
от
A-
диска
находятся
участки
, 
которые
содержат
только
тонкие
нити
и
поэтому
кажутся
светлыми
(
изотропные
 I-
диски
) (
рис
. 26). 
В
покоящейся
мышце
концы
толстых
и
тонких
филаментов
обычно
лишь
незначительно
перекрываются
на
границе
между
A- 
и
I
-
дисками
. 
Зона
перекрывания
в
A-
диске
кажется
в
световом

49 
микроскопе
гораздо
темнее
, 
чем
центральная
H-
зона
, 
в
которой
нет
актиновых
нитей
. 
Рис
. 26. 
Строение
саркомера
, 
актинового
и
миозинового
филаментов
Мышца
укорачивается
в
результате
сокращения
множества
саркомеров
, 
соединенных
«
последовательно
» 
в
миофибриллах
.
Морфологическим
субстратом
сократимости
являются
сократи
-
тельные
белки
– 
актин
и
миозин
– 
нитевидные
белки
, 
расположен
-
ные
в
мышечном
волокне
параллельно
друг
другу
. 
При
сокраще
-
нии
эти
белки
скользят
друг
относительно
друга
, 
но
сами
при
этом
не
укорачиваются
. 
Миозиновая
нить
состоит
из
двух
частей
и
представляет
собой
длинный
фибриллярный
стержень
– 
миозиновый
хвост
(
длиной
около
160 
нм
), 
несущий
на
одном
конце
две
глобулярные
головки
(
длиной
около
20 
нм
). 
Миозиновый
хвост
состоит
из
двух
поли
-
мерных
цепей
с
м
.
м
. 200 000, 
закрученных
спирально
одна
вокруг
другой
, 
которые
называются
«
тяжелыми
цепями
». 
На
конце
хвоста
по
отношению
к
оси
миозиновой
нити
под
углом
120° 
в
противо
-
положных
направлениях
отходят
две
головки
. 
В
области
головок
в

50 
тяжелые
цепи
«
вплетены
» 
легкие
цепи
с
м
.
м
. 20 000 
каждая
. 
На
каждую
головку
приходится
две
легкие
цепи
(
рис
. 27).
Головка
является
моторным
участком
миозина
. 
На
головке
имеются
два
важных
сайта
: 
один
– 
для
крепления
головки
к
актив
-
ному
участку
актина
, 
другой
– 
для
расположения
на
нем
АТФ
. 
С
помощью
более
легкой
шейки
головка
миозина
соединяется
с
хвостом
. 
Шейка
– 
это
регуляторный
участок
, 
который
обладает
эластическими
свойствами
, 
позволяя
головке
поворачиваться
во
-
круг
своей
оси
в
моменты
присоединения
и
отсоединения
от
нити
актина
. 
Кроме
того
, 
шейка
играет
роль
рычага
, 
с
помощью
которо
-
го
осуществляется
скольжение
сократительных
нитей
относитель
-
но
друг
друга
. 
Рис
. 27. 
Структура
миозина
Молекулы
миозина
образуют
в
мышцах
толстые
жгуты
из
спле
-
тенных
друг
с
другом
полимерных
нитей
. 
Каждая
толстая
нить
состоит
примерно
из
300–400 
сплетенных
цепей
миозина
. 
С
обоих
концов
толстой
нити
выдвигаются
многочисленные
поперечные
мостики
, 
состоящие
из
головки
и
шейки
, 
для
связи
с
актиновой
нитью
.
Актиновая
нить
формируется
из
молекул
G-
актина
(
имеют
форму
глобул
), 
которые
полимеризуясь
, 
образуют
длинную
двой
-
ную
спираль
F-
актина
. 
Каждая
молекула
G-
актина
несет
прочно
связанную
с
ним
молекулу
АТФ
. 
В
комплекс
актинового
филамен
-
та
входят
два
регуляторных
белка
– 
тропомиозин
и
тропонин
.

51 
Тропомиозин
– 
фибриллярный
белок
, 
нити
которого
распола
-
гаются
в
продольных
бороздках
F-
актиновой
спирали
. 
Молекула
тропомиозина
состоит
из
двух
α
-
спиралей
и
имеет
вид
стержня
длиной
40 
нм
. 
Непрерывная
цепь
тропомиозина
создается
стыков
-
кой
каждого
отдельного
стержня
конец
в
конец
.
К
каждой
молекуле
тропомиозина
прикреплен
комплекс
моле
-
кул
глобулярных
белков
под
общим
названием
тропонин
. 
Тропо
-
нин
регулирует
подвижность
тропомиозина
относительно
тонкого
филамента
(
рис
. 28).
Рис
. 28. 
Структура
актина
В
состав
тропонина
входит
три
субъединицы
T, C, I. 
Субъеди
-
ница
Т
связывает
тропонин
с
тропомиозином
, 
субъединица
С
вы
-
полняет
роль
сенсора
к
ионам
кальция
и
имеет
два
центра
для
их
присоединения
, 
а
субъединица
I 
крепит
тропонин
к
актину
, 
блоки
-
руя
взаимодействие
между
актином
и
миозином
(
рис
. 29). 
Возбуждение
мышц
происходит
при
поступлении
ПД
от
мото
-
нейронов
через
посредство
нервно
-
мышечных
синапсов
. 
Передача
сигнала
о
сокращении
от
возбужденной
клеточной
мембраны
к
миофибриллам
в
глубине
клетки
(

жүктеу/скачать 4,05 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: