Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
| 164 3-тарау. Белоктар
Қорытынды Белок молекуласының аминқышқылдық тізбегі оның үш кеңістіктік құрылымын не- месе конформациясын анықтайды. Полипептидтік тізбек бөліктерінің арасындағы коваленттік емес қатынастар оның фолдингке ұшыраған күйін тұрақтандырады. Ги- дрофобты бүйір тізбектері бар амин қышқылдары молекуланың ішкі жағында клас- тер түзеді және көршілес пептидтік байланыстар арасындағы жергілікті сутектік қатынастар α-спиральдар мен β-қатпарлардың түзілуіне бастама болады. Домендер ретінде белгілі амин қышқылдарының аудандары көптеген белоктар құрамына кіретін модульдік бірліктер болып табылады. Осындай домендер, шамамен, 40-350 амин қышқылы қалдықтарынан тұрады және көп жағдайда глобулярлы пішінге ие болады. Молекуласы кіші белоктар, әдетте, бір доменнен тұрады, ал үлкен белоктар кейбіреулері ұйымдаспаған және ұзындығы әртүрлі болатын көптеген полипептидтік тізбектермен байланысқан көптеген домендерден құрылады. Белоктар дамыған сай- ын домендер де модификацияланып отырды және басқа домендермен бірігіп, жаңа белоктардың көптеген түрлеріне бастама берді. Белоктар үлкен құрылымдарға олардың кеңістіктік құрылымын анықтайтын кова- ленттік емес байланыстар көмегімен бірігеді. Байланысу сайттары ұқсас белоктар димерлерге, тұйық сақиналарға, сфераларға немесе спиральдық полимерлерге біріге алады. Амилоидтық талшықтар β-қатпарлардың қайталамалы агрегациясы көме- гімен жиналатын ұзын, тармақталмаған құрылым болып табылады. Кейбір белоктар мен нуклеин қышқылдарының қоспасы пробиркада күрделі құрылымға өздігінен жи- нақтала алады, бірақ клеткадағы әртүрлі құрылымдар диссоциацияға ұшырағаннан кейін олар өздігінен жинала алмайды, себебі көптеген биологиялық жиналу процестері соңғы құрылымның құрамына кірмейтін жинақталу факторларын қажет етеді. БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ Біз әрбір белоктың белгілі бір кеңістіктік құрылымға ие болуын қамтамасыз ететін нақты аминқышқылдық тізбегінің болатынын көрдік. Бірақ белоктар қатты матери- алдардың кесегі емес. Әдетте олардың химиялық оқиғалармен жұптасатын өте нақты түрде жетілген жылжымалы бөліктері болады. Осындай жұптасу мен жылжымалылық қасиеттерінің арқасында белоктар тірі клеткалардағы динамикалық процестерді іске асыра алады. Бұл бөлімде біз белоктардың басқа молекулалармен қалай байланысатынын және осы байланысуға оның белсенділігі қалай тәуелді болатынын талқылаймыз. Біз олардың басқа молекулалармен байланысу қабілеті оларға катализаторлар, сигналдық рецеп- торлар, свитчтер, моторлар мен кішкентай насостар ретінде әрекет етуге мүмкіншілік беретінін көрсетеміз. Дегенмен осы тарауда қарастыратын мысалдар белоктар репер- туарын толығымен қамти алмайды. Алдағы бөлімдерде сіз көптеген басқа белоктардың да арнайы немесе маманданған функцияларын көресіз. Барлық белоктар басқа молекулалармен байланыса алады Белок молекуласының басқа молекулалармен әрекеттесуі оның биологиялық қасиет- терін анықтайды. Мысалы, антиденелер вирустар немесе бактериялармен байланысып, БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ 165 олардың жойылу қажеттілігін анықтайды; гексокиназа ферменті глюкоза мен АТФ-ті байланыстырып, олардың арасындағы реакцияны катализдейді; актин молекулалары бір-бірімен байланысып, актин филаменттерін немесе талшықтарын түзеді және т.б. Негізінде, белоктар басқа молекулаларға жабысады немесе олармен байланысады. Кей- бір жағдайларда осы байланыс өте берік, басқа жағдайларда ол әлсіз болады немесе байланыс аз уақытқа ғана созылады. Бірақ байланысу арқашанда жоғары деңгейдегі спецификалықты көрсетеді: әр белок молекуласы, мыңдаған молекулалар арасында, тек бір немесе бірнеше молекуламен ғана байланысады. Белокпен байланысатын мо- лекула – ион, кіші молекула немесе басқа белок сияқты макромолекула – осы белоктың лиганды болады (латын тілінен ligare –байланысу). Белоктың лигандпен байланысу қабілетінің жоғары спецификалығын коваленттік емес байланыстар – сутектік байланыстар, электростатикалық және Вандер Ваальс тартылыстары анықтайды. Әрбір жеке байланыс әлсіз болғандықтан, осындай байла- ныстардың көп мөлшері өздігінен пайда болған жағдайда ғана берік байланыс түзіледі. Осындай байланысу тек лиганд молекуласының беттік «келбеті» белокқа нақты сәйкес болған кезде ғана мүмкін болады ( жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|