Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.4-бейнефильм ) (PDB коды: 3NMD). 3.8-сурет. β-қатпар құрылымы- ның екі түрі.
- 3.10-суретте
| 3.9-сурет.
Суперспираль. (A) «abcdefg» деп белгіленген қай- таланатын жеті амин қыш- қылынан тұратын жалғыз α-спираль. Осындай тізбекте «а» және «d» амин қышқылда- ры цилиндрлік бетте жақын орналасады және α-спиральді баяу айналатын жолақ түзеді (жасыл). Суперспираль түзетін белоктарда әдетте «а» және «d» орындарындарында по- лярлық емес амин қышқылда- ры орналасады. (Ә) Полярлық емес амин қышқылдарының көмегімен екі α-спираль бірін- бірі айнала алады. (Б) Рентген сәулелік кристаллография көмегімен анықталған супер- спиральдің атомдық құрылы- мы. Альфа спиральдық қаңқа қызыл және полярлық емес аминқышқылдық жанама тіз- бек жасыл, ал гидрофильдік аминқышқылдық жанама тіз- бек сұр түспен таңбаланған ( 3.4-бейнефильм ) (PDB коды: 3NMD). 3.8-сурет. β-қатпар құрылымы- ның екі түрі. (A) Екі антипарал- лель β-қатпар (3.7Б-суретті қара). (Ә) Параллель β-қатпар. Осы құрылымның екеуі де белоктарға ортақ болады. БЕЛОКТАРДЫҢ ПІШІНІ МЕН ҚҰРЫЛЫМЫ 141 Белоктық домендер үлкен белоктарды қалыптастыратын модульдік бірліктер болып табылады Кіші белок молекуласының өзі бір-бірімен коваленттік және коваленттік емес байла- ныстардың көмегімен байланысқан мыңдаған атомдардан құралады. Биологтар осы аса күрделі құрылымдарды көптеген графикалық және компьютерге негізделген үш кеңістікті дисплейлер көмегімен көруге және бейнелеуге тырысады. Осы кітаптың қо- сымшасы болатын студенттердің қор сайтында таңдалған белоктардың компьютермен жасалған бейнелері бар және олар көптеген әртүрлі форматтарда көрсетілген. Зерттеушілер белок құрылымы ұйымдасуының төрт түрлі деңгейі болатындығын анықтады. Аминқышқылдарының бір-бірімен қосылып белок молекуласының тіз- бегін түзуі оның бірінші реттік құрылымы деп аталады. α-спираль мен β-қатпарды түзетін полипептидтік тізбек белоктың екінші реттік құрылымын қалыптастырады. Полипептидтік тізбектің толық үшкеңістіктік ұйымдасуы үшінші реттік құрылымға жатады. Егер белок молекуласы бірнеше полипептидтік тізбектерден тұратын күрделі кешеннен құралатын болса, онда осы полипептидтік тізбектердің бірігуі нәтижесінде түзілетін белок төртінші реттік құрылымға ие болады. Белоктың конформациясы, функциясы және эволюциясына жасалған зерттеулер нәтижесінде осы төрт құрылымнан басқа да маңызды ұйымдасу түрлерінің болатын- дығы анықталды. Құрылымның осындай түрі белок домені деп аталады. Белок до- мені полипептидтік тізбектің кезкелген контигті ауданымен түзілетін және белоктың басқа аудандарынан тәуелсіз түрде жинақы, әрі тұрақты құрылымға ие бола алатын субқұрылым болып табылады. Домен, әдетте, 40-350 амин қышқылынан тұрады және ол үлкен белоктардың түзілуіне негіз болатын модулярлық бірлік болып табылады. Белоктың әртүрлі домендері, әдетте, олардың әртүрлі функцияларымен тікелей байланысты. 3.10-суретте мысал ретінде омыртқалылар клеткаларының ішінде сиг- налдық жолдарда әрекет ететін Src-протеинкиназа (Src «сарк» деп оқылады) ферменті келтірілген. Мұндай белоктың үш домені болады: SH2 және SH3 домендері реттегіш рөл атқаратын болса, С-терминалдық домені оның киназдық каталитикалық белсенділі- гіне жауапты. Осы тараудың алдағы бөлімдерінде белоктар клетка бойымен ақпаратты өткізетін молекулалық свитчтер қызметін қалай атқаратынын талқылаған кезде біз осы белокқа қайта ораламыз. жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|