Оқулық. Алматы: жшс рпбк


Организмдегі белок алмасуы



Pdf көрінісі
бет208/542
Дата06.01.2022
өлшемі5 Mb.
#15983
түріОқулық
1   ...   204   205   206   207   208   209   210   211   ...   542
Байланысты:
[Nes pbaev T.] ZHanuarlar fiziologiyasue(z-lib.org)

Организмдегі белок алмасуы. Белок организмде статика лық 

жағдайда болады: олар үздіксіз бұзылып жəне түзіліп отыра ды. 

Таңбаланған атом əдісімен 6-7 ай ішінде денеде гі белоктың жар-

тысынан артық мөлшері жаңарып отыратыны анықталды. 

Организмге түскен күрделі белоктар ас қорыту ағзалары 

ферментерінің əсерімен амин қышқылдары мен қарапайым пеп-

тидтерге ыдырап, қанға сіңеді. Қанға өткен амин қышқылдары 

түрлі мақсатта пайдаланылады. Олардан дене ұлпаларының бе-

логы жəне түрлі өнімдер (сүт, жұмыртқа, жүн) түзіледі. 

Ас қорыту ағзаларынан амин қышқылдары қақпалық вена 

арқылы бауырға келеді де, онда күрделі биохимиялық өзгерістерге 

ұшырайды. Амин қышқылдарының бір тобы аминсіздену  про-

цесінен өтіп, амин тобын бөледі де, кетоқышқылдар (азотсыз 

қалдық) түзеді. Амин тобы аммиак арқылы несепнəрге айналады 

да, қанмен бөлу ағзаларына тасымалданып, оның көп мөлшері 

сыртқа шығарылады. Кетоқышқылдардың біраз мөлшері тотығу 

процесіне ұшырап, ақырғы өнімдерін (көмір қышқыл газы мен 

су) түзеді де, тиісті мөлшерде қуат бөледі. Кетоқышқылдардың 

қалған бөлігі түрлі аралық өзгерістерден өтіп, көмірсулар мен 



270

майға айналады да, қорға жиналады. Көмірсуларға глицин, ала-



нин, серин, треонин, валин, орнитин, пролин, оксипролин, аспара-

гин жəне глутамин қышқылдары оңай айналады. Ашығу кезінде 

қандағы глюкоза деңгейі осы аталған амин қышқылдарының 

есебінен сақталады.

Лейцин, изолейцин, фенилаланин жəне тирозин организм-

де кетонды денелерге айналуы мүмкін, өйткені олардың аралық 

өнімдері ретінде ацетон-сірке жəне бета-оксимай қышқылдары 

түзіледі. Айта кетер жайт, аминсіздеу процесі тек бауырда ғана 

емес, бүйректе де жүреді.

Бауырда  амин алмастыру процесінің нəтижесінде бір амин 

қышқылынан басқа амин қышқылы түзіледі. Бұл реакция ке-

зінде амин қышқылының альфа-амин тобы үш түрлі альфа-

кетоқышқылдың (пирожүзім, альфа-кетоглутар немесе қымыздық 

- сірке қышқылы) біреуінің альфа- көміртегі атомына беріліп, аль-

фа- кетоқышқыл өзіне сəйкес альфа-амин қышқылына айналады.

Амин қышқылдарының бір бөлігі бауырда карбоксилсіздену 

процесінен өтіп, аминдерге айналады. Осы жолмен тирозин - ти-

раминге, гистидин - гистаминге, серин - коламинге, лизин - ка-

даверинге, глутамин қышқылы – гамма-аминді май қышқылына, 

цистеин – цистаминге, т.б. айналады.

Қан арқылы денеге тараған амин қышқылдары органдар мен 

ұлпаларда организмге тəн белоктарды түзу үшін пайдаланылады. 

Бұл күрделі процесс үш сатыда жүреді. Белокты синтездеу процесі 

торшалардың рибосомасында АТФ қуатын пайдалану арқылы 

атқарылады. Белок құрамына енетін еркін амин қышқылдары 

тізбектерінің реті мен бірігу тəртібі РНК мен ДНК əрекетімен 

қалыптасады. Мұнда алдымен амин қышқылдарынан АТФ 

қуатын пайдалану арқылы ацетиладенилаттар кешені түзіледі. 

Одан əрі бұл кешендер РНК əрекетімен рибосомаға тасымалда-

нып, онда генетикалық кодқа сəйкес белоктардың полипептидтік 

тізбегі түзіледі. Белок түзуге қатыспаған амин қышқылдары ка-

таболизмге ұшырайды. Белоктардың алмасуы нəтижесінде соңғы 

ыдырау өнімдері (экскреттер) ретінде несепнəр, креатин, гиппур 

қышқылы, құстарда - несеп қышқылы түзіледі.

Несепнəр 1933 жылы Г. Кребс ашқан орнитиндік айна-

лым нəтижесінде пайда болады. Бұл процесс аммиактың кө-

мір қышқылы жəне АТФ-пен қосылып, карбамилфосфаттың 

түзілуінен басталады. Аталған қосылыс орнитинмен байланы-

сып, соңынан аргининге айналатын цитрулин деген зат түзеді. 

Аргинин аргиназа ферментінің əсерімен несепнəр мен орнитин-

ге ажырайды. Белоктың аралық ыдырау өнімі - аммиакты залал-




271

сыздандыруда аспарагин жəне глутамин қышқылдары маңызды 

рөл атқарады. Аммиакпен қосылғаннан кейін аталған амин 

қышқылдары аспарагин мен глутаминге айналады.





Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   204   205   206   207   208   209   210   211   ...   542




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет