Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев



Pdf көрінісі
бет80/153
Дата14.09.2023
өлшемі1,75 Mb.
#107506
түріОқулық
1   ...   76   77   78   79   80   81   82   83   ...   153
Байланысты:
turtabaev-biohimia (1)

6.6. Тотығудың түрлері
Ағзада төрт түрлі тотығу реакциялары жүреді. 1-ші – оксидаз-
ды тотығу, 2-ші – пероксидті тотығу, 3-ші – пероксидазды тотығу, 
4-ші – оксигеназды тотығу
Оксидазды тотығу
.
 
Органикалық қосылыстардың тотығуы 
нəтижесінде түзілген универсалды аралық өнім – активті сірке 
қышқылы ҮҚЦ-да көмір қышқыл газына дейін тотығып, активті 
сутектері тотықсызданған дегидрогеназалар түрінде бөлініп 
шығады. Олардың БТ тізбегінде оттегіне қарай тасымалдануы
эндогенді су жəне энергияның түзілуіне əкеледі. Осы процесс ок-
сидазды тотығу деп аталады. Оксидазды тотығуда оттегінің бір 
атомы екі электрон арқылы тотықсызданып, зарядталған форма-
сына айналады.
Пероксидті тотығу
. Оттегі атомы бір электронмен тотық-
сызданғанда супероксиданион О
2
-
, гидроксид радикалы (ОН
-

жəне гидропероксид радикалдары (ООН
-
) түзіледі. Олар оттегінің 
өте активті түрлері, сондықтан липидтерді жəне биологиялық 
мембранадағы көп қанықпаған май қышқылдарын шабуылдап, 
оларды тотықтырады. Тотығудың бұл түрі пероксидтік тотығу 
деп аталады. Периоксидтік тотығу мембраналардың өткізгіштігін 
арттырып, жасушаны апатқа ұшыратады жəне белоктар, ну-
клеин қышқылдар мен əрекеттесіп, олардың қызметін бұзады. 
Пероксидті тотығу ағзада аз мөлшерде үнемі жүріп тұрады. Бұның 
нəтижесінде, мембрананың жаңа құрылымдық компоненттері 
түзіліп, мембрана жаңарып отырады. Егер, пероксидтік тотығу 
интенсивті жүре бастаса, патологиялық өзгерістер тудырмау 
үшін, ағзаның қорғаныс механизмдері іске қосылып, оның зиян-
ды əсерінен қорғайды.


166
Ағзаны пероксидті тотығудан қорғайтын механизмдер антиок-
сидантты жүйе деп аталады. Антиоксидантты жүйе ферментативті 
жəне ферментті емес болып, екіге бөлінеді. 
Пероксидазды тотығу.
 
Пероксидазды тотығу негізінен, пе-
роксисомалардағы оксидазалардың катализімен жүретін реакци-
ялар. Пероксисомадағы оксидазалар флавин ферменттері болып 
табылады. Олардың катализдейтін реакциялары:
SH
2
+ ФП ФПH
2
+ S
ФПH
2
+ О
2
ФП + H
2
O
2
ФМН-тəуелді α-амин қышқылы оксидазалары катализдейтін 
дезаминдену реакциялары, диаминоксидазалардың биогенді 
амин 
дерді дезаминдеу реакциялары – залалсыздандыру реак-
циялары болып табылады. Бұл реакция пероксидазды тотығуға 
жатады. α-Амин қышқылдардың тотығудан дезаминденуі 
нəтижесінде түзілген кетоқышқылдар тотығып, NН
3
жəне Н
2
О
түзеді. Диаминоксидазалар амин қышқылдарының дезамин-
дену реакцияларын жүргізеді, сонымен қатар, протеиногенді 
аминдерді залалсыздандырып, амидтер, альдегидтер, Н
2
О жəне 
NH
3
түзеді. Глутамин, гистидин, серотонин, кадавериндердің 
тотығып залалсыздануы осы жолмен жүреді.
Оксигеназды тотығу.
Оксигеназды тотығу реакцияларын 
оксигеназалар катализдейді. Олар простагландиндер, Д-вита-
минінің алмасатын активті формасы, стероидты гормондар 
сияқты маңызды қосылыстардың синтезделу процесіне қаты-
сады. Кейбір эндогенді немесе экзогенді улы заттарды тотық- 
тыру арқылы залалсыздандырады. Оксигеназды тотығудың екі 
түрі болады.


167
Біріншісі, монооксигеназды тотығу. Мұндай тотығу кезінде, 
оттегі (О
2
) молекуласының бір атомы субстратқа еніп, оны 
тотықтырады, ал екінші атомы су түзеді. Бұл реакциялардың 
жүруі үшін сутегінің доноры қажет болады. Монооксигеназды 
тотығу, көбіне микросомаларда өтеді. Реакцияны катализдейтін 
ферменттер қысқа тізбек түзе отырып, электрондарды О
2
-ге тасы-
малдайды. Оттегі активті формасына айналатындықтан субстрат-
пен əрекеттесіп, оны тотықтырады жəне су тузеді. 
Екіншісі, диоксигеназды тотығу. Бұл түрдегі тотығу кезінде 
оттегі молекуласындағы екі атом бірден субстраттың құрамына 
кіріп, оны тотықтырады. 
Мысалы, триптофанды 2,3-диоксигеназа ферментінің қаты-
суымен тотықтырғанда, оттегінің екі атомы бірдей триптофан 
молекуласындағы пиррол сақинасына қосылып, формилкинуре-
нинге айналады:


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   76   77   78   79   80   81   82   83   ...   153




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет