Вопросы для самоконтроля
1. Какова структура рецепторных тирозинкиназ?
2. В чем заключается роль SH2 и SH3 в адапторных белках?
Какова роль адапторных белков?
3. Как осуществляется взаимодействие Ras-белка с плазма-
тической мембраной?
4. Сколько существует изоформ Ras-белка?
5. Как протекает активация и деактивация Ras-белка?
6. Как осуществляется образование и функционирование
Grb2/Sos комплекса?
7. Митоген- активируемые протеинкиназы (МАРК), характе-
ристика, классификация, номенклатура.
8. Эпидермальный фактор роста.
9. Митогены и их эффекты.
10. Ядерные факторы транскрипции NF-kB. Структура, акти-
вация, роль в противоопухолевой таргетной терапии.
106
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Биохимия: учеб. для студентов мед. вузов / под ред. Е. С. Се-
верина. — 5-е изд., испр. и доп. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2011. — 768 с.
2. Гусев, Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Ч. 2.
Структура и механизм функционирования / Н. Б. Гусев // Соро-
совский образовательный журнал.— 1998. — T. 5. — С. 10–16.
3. Гусев, Н.
Б.
Протеинкиназы: строение, классификация,
свой ства и биологическая роль / Н. Б. Гусев. // Соровский образо-
вательный журнал.— 2000. — Т. 6, № 12. — С. 4–12.
4. Зиматкин, С. М. Гистология, цитология и эмбриология:
учеб. пособие / С. М. Зиматкин. — Минск: Выш. шк., 2012–229 с.
5. Зинченко, В. П. Внутриклеточная сигнализация / В. П. Зин-
ченко, Л. П. Долгачева. — Пущино: Аналитическая микроскопия,
2003.— 84 с.
6. Камкин, А. Фундаментальная и клиническая физиология /
А. Камкин, А. Каменский. — М.: Академия, 2004. — 1072 с.
7. Комов, В. П. Биохимия / В. П. Комов, В. Н. Шведова. — М:
Дрофа, 2004.— 638 с.
8. Крутецкая, З. И. Механизмы внутриклеточной сигнализа-
ции / З. И. Крутецкая, О. Е. Лебедев, Л. С. Курилова. — СПб.: Изд-во
СПб. ун-та, 2003. — С. 208
9. Мушкамбаров, Н. Н. Молекулярная биология: учеб. пособие
для студентов мед. вузов /Н.Н. Мушкамбаров, С. Л. Кузнецов. — М.:
ООО «Медицинское информационное агенство», 2007.— 535 с.
10. Нельсон, Д. Основы биохимии Ленинджера: в 3 т. Т. 1: Ос-
новы биохимии, строение и катализ [Электронный ресурс]: учеб.
пособие / Д. Нельсон, М. Кокс; под ред. А. А. Богданова и С. Н. Ко-
четкова; пер. с англ. Т. П. Мосоловой, Е. М. Молочкиной, канд.
биол. наук В. В. Белова. — Электрон. дан. — М: Изд-во «Лабора-
тория знаний», 2017.— 749 с. — Режим доступа: https://e.lanbook.
com/book/103034.
11. Орлов, Р. С. Нормальная физиология: учебник / Р. С. Ор-
лов, А. Д. Ноздрачев. — 2-е изд., испр. и доп. — М.: ГЭОТАР-Ме-
диа, 2010. — 832 с.
107
12. Попова, Н. В. Клатрин-
зависимый эндоцитоз и белки-
адапторы / Н. В. Попова, И. Е. Деев, А. Г. Петренко // Acta naturae.—
2013. — Т. 5, № 3 (18). — С. 66–77.
13.
Усенко, Л.
В.
Нейрореаниматология: нейромониторинг,
принципы интенсивной терапии, нейрореабилитация / Л. В. Усен-
ко, Л. А. Мальцева. — Днепропетровск: АРТ-ПРЕСС, 2008.— 296 с.
14. Яковлева, О. В. Аденилатциклазная и гуанилатциклазная
системы внутриклеточных вторичных посредников: учеб. посо-
бие / О. В. Яковлева, А. В. Яковлев, Г. Ф. Ситдикова. — Казань: Изд-
во КГУ, 2009.— 48 с.
15. Ahearn, I. M. FKBP12 binds to acylated H-ras and promotes
depalmitoylation / IM Ahearn, FD Tsai, H Court, M Zhou et al. // Mol
Cell.— 2011. — Vol. 41, № 2.— 173–185.
16. Ahmed, Z. Grb2 monomer–dimer equilibrium determines
normal versus oncogenic function / Z. Ahmed, Z. Timsah, K. M. Suen,
N. P. Cook et al. // Nat Commun.— 2015. — Vol. 6. — P. 7354.
17. Alderton, W. K. Nitric oxide synthases: structure, function and
inhibition / W. K. Alderton, C. E. Cooper, R. G. Knowles // Biochem J.—
2001. — Vol. 357. — P. 593–615.
18. Beard, N. A. Calsequestrin and the calcium release channel of
skeletal and cardiac muscle / N. A. Beard, D. R. Laver, A. F. Dulhunty
// Prog Biophys Mol Biol.— 2004. — Vol. 85. — P. 33–69.
19. Bernard, A. Evolution of SH2 domains and phosphotyrosine
signalling networks / A. Bernard, L. D. Nash, P. D. Nash // Philos Trans
R Soc Lond B Biol Sci. — 2012. — Vol. 367, № 1602. — P. 2556–2573.
20. Berridge, M. Inositol trisphosphate and calcium signaling /
M. Berridge // Nature.— 1993. — Vol. 361. — P. 315–325.
21. Brini, M. The plasma membrane Ca²+ ATPase and the plasma
membrane sodium calcium exchanger cooperate in the regulation of
cell calcium / M. Brini, E. Carafoli // Cold Spring Harb Perspect Biol.—
2011. — Vol. 3, № 2.
22. Bryan, N. S. Discovery of the nitric oxide signaling pathway and
targets for drug development / N. S. Bryan, K. Bian, F. Murad // Front
Biosci.— 2009. — Vol. 14. — P. 1–18.
23. Bublitz, M. Ion pathways in the sarcoplasmic reticulum Ca2+-
ATPase / M. Bublitz, M. Musgaard, H. Poulsen, L. Thøgersen // J Biol
Chem.— 2013. — Vol. 288, № 15. — P. 10759–10765.
24. Butt, E. Endothelial nitric- oxide synthase (type III) is activated
and becomes calcium independent upon phosphorylation by cyclic
nucleotide-
dependent protein kinases / E.
Butt, M.
Bernhardt,
108
A. Smolenski, P. Kotsonis et al. // J Biol Chem.— 2000. — Vol. 275. —
P. 5179–5187.
25. Calebiro, D. Signaling by internalized G-protein-
coupled
receptors / D. Calebiro, V. O. Nikolaev, L. Persani, M. J. Lohse // Trends
Pharmacol. Sci.— 2010. — V. 31. — P. 221–228.
26. Cary, S. P. Nitric oxide signaling: no longer simply on or off
/ S. P. Cary, J. A. Winger, E. R. Derbyshire, M. A. Marletta // Trends
Biochem Sci.— 2006. — Vol. 31. — P. 231–239.
27. Cherfils, J. Regulation of small GTPases by GEFs, GAPs, and
GDIs / J. Cherfils, M. Zeghouf // Physiol Rev.— 2013. — Vol. 93, № 1. —
P. 269–309.
28. Cho, H. J. Calmodulin is a subunit of nitric oxide synthase
from macrophages / H. J. Cho, Q. W. Xie, J. Calaycay, R. A. Mumford et
al. // J Exp Med.— 1992. — Vol. 176. — P. 599–604.
29.
Chreifi, G.
Communication between the zinc and
tetrahydrobiopterin binding sites in nitric oxide synthase / G. Chreifi,
H. Li, C. R. McInnes, C. L. Gibson et al. // Biochemistry.— 2014. –Vol.
53, № 25. — P. 4216–4223.
30. Clemens, J. D. Cholera / J. D. Clemens, G. B. Nair, T. Ahmed,
F. Qadri et al. // Lancet.— 2017. — Vol. 390. — P. 1539–1549.
31. Davis R. J. Signal transduction by the JNK group of MAP
kinases / R. J. Davis // Cell.— 2000. — Vol. 103. — P. 239–252.
32. De Haan, L. Cholera toxin: a paradigm for multi- functional
engagement of cellular mechanisms (Review) / L. De Haan, T. R. Hirst
// Mol Membr Biol.— 2004. — Vol. 21, № 2. — P. 77–-92.
33. Dhillon, A.S. MAP kinase signalling pathways in cancer /
A. S. Dhillon, S. Hagan, O. Rath, W. Kolch // Oncogene.— 2007. — Vol.
26. — P. 3279–3290.
34. Doherty, G. J. Mechanisms of endocytosis / G. J. Doherty,
H. T. McMahon // Annu. rev. Biochem.— 2009. — Vol. 78. — P. 857–
902.
35.
Duc, N.
M.
Recent Progress in Understanding the
Conformational Mechanism of Heterotrimeric G Protein Activation
/ N. M. Duc, H. R. Kim, K. Y. Chung //Biomol Ther (Seoul).— 2017. —
Vol. 25, № 1. — P. 4–11.
36. Fehsel, K. Islet cell DNA is a target of inflammatory attack by
nitric oxide / K. Fehsel, A. Jalowy, S. Qi, V. Burkart et al. // Diabetes.—
1993. — Vol. 42. — P. 496–500.
37. Feil, R. Cyclic GMP-dependent protein kinases and the
cardiovascular system: insights from genetically modified mice / R. Feil,
109
S. M. Lohmann, H. de Jonge, U. Walter et al. // Circ Res.— 2003. — Vol.
93, № 10. — P. 907–16.
38. Ferguson, KM. A structure- based view of Epidermal Growth
Factor Receptor regulation / K. M. Ferguson // Annu Rev Biophys.—
2008. — Vol. 37. — P. 353–373.
39. Fleming, I. Molecular mechanisms involved in the regulation
of the endothelial nitric oxide synthase / I. Fleming, R. Busse // Am J
Physiol Regul Integr Comp Physiol.— 2003. — Vol. 284. — P. R1–R12.
40. Fleming, I. Molecular mechanisms underlying the activation of
eNOS / I. Fleming // Pflugers Arch.— 2010. — Vol. 459. — P. 793–806.
41.
Förstermann U.
Regulation of nitric oxide synthase
expression and activity. In: Mayer B, ed. Handbook of Experimental
Pharmacology — Nitric Oxide / U. Förstermann. — Berlin: Springer,
2000. — P. 71–91.
42.
Förstermann, U. Nitric oxide synthases: regulation and
function / U. Förstermann, W. C. Sessa // Eur Heart J.— 2012. — Vol.
33, № 7. — P. 829–837.
43. Francis, S.H. cGMP-dependent protein kinases and cGMP
phosphodiesterases in nitric oxide and cGMP action / S. H. Francis,
J. L. Busch, J. D. Corbin, D. Sibley // Pharmacol Rev.— 2010. — Vol. 62,
№ 3. — P. 525–563.
44. Francis, S. H. Molecular properties of mammalian proteins
that interact with cGMP: protein kinases, cation channels,
phosphodiesterases, and multi-drug anion transporters / S. H. Francis,
M. A. Blount, R. Zoraghi, J. D. Corbin // Front Biosci.— 2005. — Vol.
10. — P. 2097–2117.
45. Furchgott, R. F. Endothelium- derived relaxing factor: discovery,
early studies, and identification as nitric oxide / R. F. Furchgott // Biosci
Rep.— 1999. — Vol. 19. — P. 235–251.
46. Furchgott, R. F. Nitric oxide: from basic research on isolated
blood vessels to clinical relevance in diabetes / R. F. Furchgott // An R
Acad Nac Med (Madr).— 1998. — Vol. 115. — P. 317–331.
47. Goodman, O. B. Jr. Beta-arrestin acts as a clathrin adaptor
in endocytosis of the beta2-adrenergic receptor / O. B. Goodman.
J. G. Krupnick, F. Santini, V. V. Gurevich et al. // Nature.— 1996. — Vol.
383. — P. 447–450.
48. Groneberg, D. Smooth muscle- specific deletion of nitric oxide-
sensitive guanylyl cyclase is sufficient to induce hypertension in mice /
D. Groneberg, P. König, A. Wirth, S. Offermanns et al. // Circulation.—
2010. — Vol. 121. — P. 401–409.
110
49. Gurkoff, G. Voltage- gated calcium channel antagonists and
traumatic brain injury / G. Gurkoff, K. Shahlaie, B. Lyeth, R. Berman
// Pharmaceuticals (Basel).— 2013. — Vol. 6, № 7. — P. 788–812.
50. Hanks, S. K. The Eukaryotic Protein Kinase Superfamily:
Kinase (Catalytic) Domain Structure and Classification / S.K Hanks.,
T. Hunter // FASEB J.— 1995. — Vol. 9. — P. 576–596.
51.
Hanyaloglu, A.
C.
Regulation of GCPRs by endocytic
membrane trafficking and its potential implications / A. C. Hanyaloglu,
M. von Zastrow // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol.— 2008. — Vol.
48. — P. 537–568.
52. Hemmens, B. Role of bound zinc in dimer stabilization but
not enzyme activity of neuronal nitric- oxide synthase / B. Hemmens,
W. Goessler, K. Schmidt, B. Mayer. // J Biol Chem.— 2000. — Vol.
275. — P. 35786–35791.
53. Henis, YI. Ras acylation, compartmentalization and signaling
nanoclusters / Y. I. Henis, J. F. Hancock, I. A. Prior // Mol Membr Biol.—
2009. — Vol. 26. — P. 80–92.
54. Hoesel, B. The complexity of NF-kB signaling in inflammation
and cancer / B. Hoesel, J. A. Schmid // Mol Cancer.— 2013. — Vol.
12. — P. 86.
55. Hunter, J. C. Biochemical and Structural Analysis of Common
Cancer- Associated KRAS Mutations / J. C. Hunter, A. Manandhar,
M. A. Carrasco, D. Gurbani // Mol Cancer Res.— 2015. — Vol. 13,
№ 9. — P. 1325–1335.
56. Ignarro, L.J Nitric oxide: a unique endogenous signaling
molecule in vascular biology / L. J. Ignarro // Biosci Rep.— 1999. —
Vol. 19. — P. 51–71.
57. Ignarro, L. J. Nitric oxide / L. J. Ignarro // Curr Top Med
Chem.— 2005. — Vol. 5. — P. 595.
58. Izumi, Y. Nitric oxide and long-term synaptic depression in the
rat hippocampus / Y. Izumi, C. F. Zorumski // Neuroreport.— 1993. —
Vol. 4. — P. 1131–1134.
59. Jin, J. Eukaryotic protein domains as functional units of
cellular evolution / J. Jin, X. Xie, C. Chen, J. G. Park et al. // Sci Signal.—
2009. — Vol. 2, № 98. — P. 76.
60. Juneja, J. Role of G12 proteins in oncogenesis and metastasis /
J. Juneja, P. J. Casey // Br J Pharmacol.— 2009. — Vol. 158, № 1. — P. 32–40.
61. Kaneko, T. The SH3 domain — a family of versatile peptide-
and protein- recognition module / T. Kaneko, L. Li, S. S. Li // Front
Biosci.— 2008. — Vol.13. — P. 4938–4952.
111
62.
Kelly, P.
Biologic functions of the G12
subfamily of
heterotrimeric g proteins: growth, migration, and metastasis / P. Kelly,
P. J. Casey, T. E. Meigs // Biochemistry.— 2007. — Vol. 46, № 23. —
P. 6677–6687.
63. Kim, E. K. Pathological roles of MAPK signaling pathways
in human diseases / E.K Kim, E.J Choi // Biochim Biophys Acta.—
2010. — Vol. 1802, № 4. — P. 396–405.
64.
Krauss, G.
Biochemistry of Signal Transduction and
Regulation, second edition / G. Krauss. — Wiley, 2001. — P. 493
65. Kurose, H. Galpha12 and Galpha13 as key regulatory mediator
in signal transduction / H. Kurose // Life Sci.— 2003. — Vol. 74,
№ 2–3. — P. 155–161.
66. Kyriakis, J. M. Mammalian MAPK signal transduction path-
ways activated by stress and inflammation: A 10-Year Update /
J. M. Kyriakis, J. Avruch // Physiol. Rev.— 2012. — Vol. 92. — P. 689–737.
67.
Laporte, S.
A.
The beta2-adrenergic receptor/betaarrestin
complex recruits the clathrin adaptor AP-2 during endocytosis /
S. A. Laporte, R. H. Oakley, J. Zhang, J. A. Holt et al. // Proc. natl. Acad.
Sci. USA.— 1999. — Vol. 96. — P. 3712–3717.
68. Lawrence, T. The nuclear factor NF-kB pathway in inflam-
mation / T. Lawrence // Cold spring Harb Biol.— 2009. — Vol. 1, № 6.
69.
Lee, J.
H.
Inactivation of NADP+-dependent isocitrate
dehydrogenase by peroxynitrite / J. H. Lee, E. S. Yang, J. W. Park.
Implications for cytotoxicity and alcohol- induced liver injury // J Biol
Chem.— 2003. — Vol. 278. — P. 51360–51371.
70. Li, H. Crystal structures of zinc-free and -bound heme domain
of human inducible nitric- oxide synthase. Implications for dimer
stability and comparison with endothelial nitric- oxide synthase / H. Li,
C. S. Raman, C. B. Glaser, E. Blasko et al. // J Biol Chem.— 1999. — Vol.
274. — P. 21276–21284.
71. Lind, M. Inducible nitric oxide synthase: Good or bad? /
M. Lind, A. Hayes, M. Caprnda, D. Petrovic // Biomed Pharmacother.—
2017. — Vol. 93. — P. 370–375
72. Liu, B. A. The human and mouse complement of SH2 domain
proteins- establishing the boundaries of phosphotyrosine signaling
/ B. A. Liu, K. Jablonowski, M. Raina, M. Arcé et al. // Mol Cell.—
2006. — Vol. 22, № 6. — P. 851–868.
73. Mangmool, S. G(i/o) protein- dependent and -independent
actions of Pertussis Toxin (PTX) / S. Mangmool, H. Kurose // Toxins
(Basel).— 2011. — Vol. 3, № 7. — P. 884–899.
112
74. Manning, G. Evolution of protein kinase signaling from
yeast to man / G. Manning, G. D. Plowman, T. Hunter, S. Sudarsanam
// Trends Biochem Sci.— 2002. — Vol. 27, № 10. — P. 514–520.
75. Mikkelsen, R. B. Biological chemistry of reactive oxygen and
nitrogen and radiation-
induced signal transduction mechanisms
/ R. B. Mikkelsen, P. Wardman // Oncogene.— 2003. — Vol. 22. —
P. 5734–5754.
76. Mitchell, D.A. S-Nitrosation and regulation of inducible nitric
oxide synthase / D. A. Mitchell, P. A. Erwin, T. Michel, M. A. Marletta
// Biochemistry.— 2005. — Vol. 44. — P. 4636–4647.
77. Mo, S. P. RAS variant signaling / S. P. Mo, J. M. Coulson,
I.A. Prior // Biochem Soc Trans.— 2018. — Vol. 46, № 5. — P. 1325–
1332.
78. Moreira, I.
S. Structural features of the G-protein/GPCR
interactions / I. S. Moreira // Biochim. Biophys. Acta.— 2014. –Vol.
1840. — P. 16–33.
79. Murphy J. E. Protein phosphatase 2A mediates resensitization of
the neurokinin 1 receptor / J. E. Murphy, D. Roosterman, G. S. Cottrell,
B. E. Padilla et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol.— 2011. — Vol. 301. —
P. C780–C791.
80. Neer, E. J. Heterotrimeric G proteins: organizers of trans-
membrane signals / E. J. Neer // Cell.— 1995. — Vol. 80. — P. 249–257.
81. Neves, S. R. G Protein Pathways / S. R. Neves, P. T. Ram,
R. Iyengar // Sciences.— 2002. — Vol. 296. — P. 1636–1639.
82. Novák, P. Calsequestrin distribution, structure and function,
its role in normal and pathological situations and the effect of thyroid
hormones / P. Novák, T. Soukup // Physiol Res.— 2011. — Vol. 60,
№ 3. — P. 439–452.
83. Owens, D. M. Differential regulation of MAP kinase signalling
by dual-specificity protein phosphatases / D. M. Owens, S. M. Keyse
// Oncogene.— 2007. — Vol. 26. — P. 3203–3213.
84. Parker, J. A. The K-Ras, N-Ras, and H-Ras Isoforms: Unique
Conformational Preferences and Implications for Targeting Oncogenic
Mutants / J. A. Parker, C. Mattos // Cold Spring Harb Perspect Med.—
2018. — Vol. 8, № 8.
85. Periasamy, M. SERCA pump isoforms: their role in calcium
transport and disease / M. Periasamy, A. Kalyanasundaram // Muscle
Nerve.— 2007. — Vol. 35, № 4. — P. 430–442.
86. Peti, W. Molecular basis of MAP kinase regulation / W. Peti,
R. Page // Protein Sci.— 2013. — Vol. 22. — P. 1698–1710.
113
87. Potter, L. R. Guanylyl cyclase structure, function and regulation
/ L. R. Potter // Cell Signal.— 2011. — Vol. 23, № 12. — P. 1921–1926.
88. Potter, L. R. Natriuretic peptides: their structures, receptors,
physiologic functions and therapeutic applications / L. R. Potter,
A. R. Yoder, D. R. Flora, L. K. Antos et al. // Handbook of Experimental
Pharmacology.— 2009. — Vol. 191. — P. 341–366.
89. Rajalingam, K. Ras oncogenes and their downstream targets
/ K. Rajalingam, R. Schreck, U. R. Rapp, S. Albert // Biochim Biophys
Acta.— 2007. — Vol. 1773, № 8. — P. 1177–1195.
90. Ridnour, L. A. The chemistry of nitrosative stress induced by
nitric oxide and reactive nitrogen oxide species. Putting perspective
on stressful biological situations / L.
A. Ridnour, D.
D. Thomas,
D. Mancardi, M. G. Espey et al. // Biol Chem.— 2004. — Vol. 385. —
P. 1–10.
91. Rudic, R. D. Direct evidence for the importance of endothelium-
derived nitric oxide in vascular remodeling / R. D. Rudic, E. G. Shesely,
N. Maeda, O. Smithies // J Clin. Invest.— 1998. — Vol. 101. — P. 731–
736.
92. Schaeffer, H.
J. Mitogen-
activated protein kinases: specific
messages from ubiquitous messengers / H. J. Schaeffer, M. J. Weber
// Mol. Cell. Biol.— 1999. — Vol. 19. — P. 2435–2444.
93. Schlossmann, J. cGK substrates / J. Schlossmann, M. Desch
// Handb Exp Pharmacol.— 2009. — Vol. 191. — P. 163–193.
94. Ségaliny, A. I. Receptor tyrosine kinases: Characterisation,
mechanism of action and therapeutic interests for bone cancers /
A. I. Ségaliny, M. Tellez- Gabriel, M. F. Heymann, D. Heymann // J Bone
Oncol.— 2015. — Vol. 4, № 1. — P. 1–12.
95. Siehler, S. Regulation of RhoGEF proteins by G12/13-coupled
receptors / S. Siehler // Br. J. Pharmacol.— 2009. — Vol. 158. — P. 41–49.
96.
Soares-
Silva, M.
The Mitogen-
Activated Protein Kinase
(MAPK) Pathway: Role in Immune Evasion by Trypanosomatids
/ M. Soares- Silva, Flavia F. Diniz, Gabriela N. Gomes, Diana Bahia
// Front Microbiol.— 2016. — Vol. 7. — P. 183.
97. Stuehr, D. Oxygen reduction by nitric-
oxide synthases /
D. Stuehr, S. Pou, G. M. Rosen // J Biol Chem.— 2001. — Vol. 276. —
P. 14533–14536.
98. Sunahara, R. K. Exchange of substrate and inhibitor specificities
between adenylyl and guanylyl cyclases / R. K. Sunahara, A. Beuve,
J. J. Tesmer, S. R. Sprang et al. // Journal of Biological Chemistry.—
1998. — Vol. 273, № 26. — P. 16332.
99. Swulius, M. T. Ca(2+)/calmodulin- dependent protein kinases /
M. T. Swulius, M. N. Waxham. // Cell Mol Life Sci.— 2008. — Vol. 65,
№ 17. — P. 2637–2657.
100. Toda, N. Control of systemic and pulmonary blood pressure
by nitric oxide formed through neuronal nitric oxide synthase /
N. Toda, K. Ayajiki, T. Okamura // J Hypertens.— 2009. — Vol. 27. —
P. 1929–1940.
101. Wall, M. E Mechanisms associated with cGMP binding and
activation of cGMP-dependent protein kinase / M. E. Wall, S. H. Francis,
J. D. Corbin, K. Grimes et al. // Proc Natl Acad Sci USA.— 2003. — Vol.
100. — P. 2380–2385.
102. Walter, U. cGMP and cGMP-dependent protein kinase
in platelets and blood cells / U. Walter, S. Gambaryan // Handb Exp
Pharmacol.— 2009. — Vol. 191. — P. 533–548.
103. Wink, D. A. DNA deaminating ability and genotoxicity
of nitric oxide and its progenitors / D. A. Wink, K. S. Kasprzak,
C. M. Maragos, R. K. Elespuru et al. // Science.— 1991. — Vol. 254. —
P. 1001–1003.
104. Zhou, L. Neuronal nitric oxide synthase: structure, subcellular
localization, regulation, and clinical implications / L. Zhou, D. Y. Zhu
// Nitric Oxide.— 2009. — Vol. 20. — P. 223–230.
105. Zhu, M.X. TRPC channel interactions with calmodulin and
IP3 receptors / M. X. Zhu, J. Tang // Novartis Found Symp.— 2004. —
Vol. 258. — P. 44–58.
Учебное издание
Достарыңызбен бөлісу: |