Оқулық Алматы, 014 Қазақстан Республикасы Білім жəне ғылым министрлігінің «Оқулық»

37
1939 жылы В. А. Энгальгард пен М. Н. Любимова бұлшық ет 
жиырылған кезде миозиннің ферменттік белсенділігі өсетінін жəне 
ол бұлшық еттегі энергия көзі АТФ қышқылын ыдырататынын 
анықтаған. Кейіннен венгер биохимигі Д. Сцент-Дюорди бұлшық 
етте актиннің болатынын жəне актин мен миозин əрекеттесуінен ак-
томиозин түзіліп, оның ферменттік қасиеті миозиннен 10 есе жоғары 
екендігін дəлелдеді. Соңғы кезде бұл екі белоктың əрекеттесуі 
үшін саркоплазмада Са
2+
иондары саны белгілі бір деңгейге жетуі 
(2-15*10
6
) жəне Mg иондарының болуы қажет екенін анықтаған. 
Сонымен қатар актин шиыршықтары арасындағы тропонин мен 
тропомиозин молекулаларының қажеттілігі де дəлелденді. Осы 
мəліметтерді пайдалана отырып, «белок молекулаларының жыл-
жуы» теориясының келесідей моделі қолданылады: əрбір бұлшық 
ет талшығында қимыл нейрондарының ұшы болатындығы белгілі, 
яғни бұлшық ет талшығы жиырылуы үшін мотонейроннан (мото-
нейрон туралы 7-тарауда толығымен баяндалады, 7-тараудағы 
38-сурет пен 12-тараудағы 73-суреттерге қараңыз) мионевралдық 
– жүйке-бұлшық еттік синапсқа (синапс аралық қуыстағы аце-
тилхолин медиаторы арқылы) импульс келіп жетуінен əрекет по-
тенциалы туып, деполяризацияланып саркоплазмада теріс заряд 
пайда болады. Ол мембрана бойымен Т өсінділері арқылы ішкі 
синапсқа жетіп, ретикулум цистернасының Са
2+
ионына өтімділігін 
жоғарылатады. Мұның салдарынан кальций иондары цистернадан 
саркоплазмаға өтеді. Кальций иондары тропонин молекулалары-
мен əрекеттесіп тропонин-тропомиозин кешенін құрады. Бұл кешен 
тропониннің пішінін өзгертеді де, актин шиыршықтарының арасы-
на тропомиозиннің тереңірек кіруіне жағдай жасайды, сөйтіп актин 
тропомиозин кедергісінен құтылып, актинге миозиннің домалақ 
бастарының (көлденең өсінділерінің) жабысатын жері босайды. Осы 
өсінділер актинге жабысып ондағы миозиннің ферменттік қасиетін 
жоғарылатады. Бұл үшін Mg иондарының да жеткілікті болуы шарт. 
АТФ қышқылы ыдырай бастайды, 1 фосфор қышқылы бөлініп АДФ 
түзіледі. Осыған орай миозин домалақ бастарының конформациялық 
өзгеруіне байланысты олар қайық ескектерінің қимылын жасап 
(еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин жіпшелерінің ортасы-
на қарай тартып енгізеді (13-суретті қараңыз). Бұған босаған энер-
гия жұмсалады. Мұнымен қатар миозин өсіндісінде (басында) АТФ 
қышқылы қайта синтезделеді жəне Са
2+
иондары саркоплазмада азая 
бастайды. Осыған орай актин мен миозин байланысы бұзылады. 

38
Əрекет потенциалының реполяризациясы кезінде саркоплаз-
ма ретикулумының мембранасындағы кальцийдің тартқыштық 
белсенділігі күшейіп, Са
2+
иондары саркоплазмадан кері цистернаға 
өтеді, артық мөлшері кейде миоциттен сыртқа да шығарылады. Тро-
понин-тропомиозин кешені ыдырап, тропомиозин алғашқы орны-
на келіп актиннің активті жерлерін жабады. Келесі əрекет потен-
циалында осы механикалық жəне химиялық үдерістер қайтадан 
қайталанады. Сонымен бұлшық еттің жиырылуы аяқталарда 
протоплазмадағы кальций иондары азаяды. Кальций мөлшері 
бастапқы қалпына келерде жиырылған бұлшық ет босайды да актин 
кері жылжиды, бұлшық ет талшықтары ұзарып, бұрынғы қалпына 
келеді, осыған байланысты АТФ қышқылының мөлшері де бұрынғы 
қалпына келуге тиіс. Энергия өзегі бастапқы деңгейіне жетпесе, 
бұлшық ет толығынан босап шықпайды. Онда контрактура (қалдық 
жиырылу) пайда болуы мүмкін (Х. Қ. Сəтпаева).
Бұлшық еттің эффективті жəне жылдам қысқаруы үшін актинді 
жəне миозинді филаменттер əрбір миофибрилде бір-бірінен қатаң 
оптималды арақашықтықта орналасуы керек. Соңғы жылдары осы 
үдерістерді реттейтін көптеген белоктар зерттеліп жаңадан ашы-
лып жатыр. Солардың бірі бұлшық еттің жиырылуы (қысқаруы) 
үшін қажетті басқа белоктардың бірі – дистрофин (бұлшық етті 
дистрофия) болып табылады. Дистрофин – бұл цитоплазма-
да болатын ірі негізгі құрылымдық полипептид (молекулалық 
салмағы 400000 көбірек). Дистрофин гликопротеин кешені (ДГК)
бұлшық ет талшықтарының цитоқаңқасын оны қоршаған жасу-
шадан тыс матрикспен, яғни бұлшық ет мембранасының белок-
тарын миофибрилдегі белсенді филаменттермен байланыстыра-
ды (15-сурет). Дистрофин гені медициналық көзқарас жағынан 
қызығушылық тудырады. Өйткені геннің дефекті немесе олардың 
кодтайтын белоктардың болмауы, тартылу кезінде координацияның 
жоғалуына əкеліп соғады, сондықтан бұлшық еттің қысқаруына 
əкеледі. Дюшенна бұлшық етті дистрофия ауруы ұлдарда шамамен, 
1:3000 жиілікті зақымдайды. Мұндай ауыр науқасқа ұшырған бала-
лар көбіне ержеткенге дейін қайтыс болады.
Дистрофин гликопротеин кешеніне (ДГК) дистрогликандар (α, β) 
саркогликандар (α, β, γ, δ), синтрофиндер (α, β1), дистробревиндер 
(α, β), саркоспан, ламинин (α2) (мерозин), синкойлин, синемин енеді. 
Алайда, басқаларына қарағанда ДГК кейбір құрамдас бөліктерінің 

39
тақауда ғана ашылуы себепті мұнда барлық компоненттер толық деп 
есептеуге болмайды. 

жүктеу/скачать 9,2 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: