10-сурет. Саркомер – көлденең жолақты бұлшық еттің құрылымдық жəне
қызметтік бірлігі. Көлденең қима бойынша түрлері: А – жіңішке жіпшелер
торы, Ə – астасқан бөлігі, Б – саркомер орталығы, В – жуан жіпшелер
торы. Электрондық микрография (Modifi ed from Vander, Sherman, Luciano
Human Physiology, McGraw-Hill)
34
11-сурет. Миозин – молекулалық мотор: 1 – екі шиыршықтан құралған
оралымды катушка, 2 – ауыр тізбектер, 3 – жеңіл тізбектер 4,6 – АТФ
байланыстырушы орындар, 5 – актин байланыстырушы орын (Modifi ed
from Vander, Sherman, Luciano Human Physiology, McGraw-Hill)
Миозин S1 фрагменті кристалдық құрылымы (Ruegg et al., (2002) News
Physiol Sci 17:213-218)
Миозин шиыршықты 150 молекуладан тұратын домалақ бастары,
мойны мен құйрық бөлімдерінен (терминал) тұратын молекулалық
мотор болып табылады. Миозиннің домалақ бастары құрылымы мен
қасиеттерін зерттеу үшін көбіне, тұтас миозиннен кез келген иондық
əсер кезінде ерігіштігімен ерекшеленетін S1 қолданылады. Ол мио-
зин басының негізгі қасиеттерін толық сақтайды (11-, 13-суреттер).
Əр жіпшенің ұшындағы алмұрт тəріздес екі домалақ (глобула) бас-
тары миозиннің білік бөлігімен иілгіш «топсалы» үлескі-мойыны
арқылы байланысқан. Осыған орай миозиннің білігіне қарағанда
осы домалақ бас бөлігі миозиннің негізгі қызметін атқарады, яғни
қозғалыс (актинмен өзара байланысуға) жəне күш өндіру қабілетіне
(АТФ-азалық белсенділікке) ие болып келеді. Миозиннің жуан бөлігі
диаметрі 5-7 нм, ал ұзындығы 19-21 нм. Сəйкесінше аталмыш
домалақ өсінділері арқылы (көлденең-көпір) миозин (~ 5 нм) актин-
ге жабысады. Миозиннің осы өсіндісінің АТФ қышқылын ыдырата-
35
тын ферменттік қасиеті бар. Бұл қасиеті актинмен байланысқанда 10
есе жоғарылайды.
Достарыңызбен бөлісу: |