Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады: 1.Топтық талғаушылық -ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді:
2.Жекелеген талғаушылық - фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады.
3.Құрылымдық талғаушылық - ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының a қатарын ғана ыдырата алады.
10.Ферменттік реакциялардың кинетикасы және термодинамикасы. Ферменттік реакциялар кинетикасы - энзимологияның ферменттер катализдейтін химиялык реакциялар жылдамдығының реакцияға түсуші заттардың химиялық табиғатына, қоршаған орта факторларына тәуелділігін зерттейді.Ферменттердің катализдік белсенділігін өлшеу үшін реакция жылдамдығы және фермент белсенділігі сияқты көрсеткіштер қолданылады.Ферменттік реакциялар жылдамдығы субстраттың немесе реакция өнімінің бір өлшем бірлігі кезінде өзгеретін молекула саны өзгерісімен анықталады.Ферменттік реакциялар жылдамдығы ферменттің катализдік белсенділігінің өлшемі, оны фермент белсенділігі деп белгілейді.Ферменттік реакциялар жылдамдығы математика тілімен бір уақыт бірлігінде субстрат концентрациясының өзгеруімен (азаюымен) немесе реакция өнімі концентрациясы өзгеруімен (артуымен) көрсетіледі:
v=D[S]/t = D[P]/t.
Реакция басталған кезінде [0 - ta] реакция жылдамдығы уақытқа тура пропорционал және түзу сызықтық тәуелді. График түрінде ферменттік реакциялар жылдамдығы өзгерісі реакция беткейінде жанасқан иілу бұрышы тангенсімен анықталады.Уақыт өткен сайын, тәжірибе кезінде, ферменттік реакциялар жылдамдығының өзгерісі баяулайды,оны t уақытындағы иілу бұрышының кішіреюі де көрсетеді. Ферменттік реакциялар жылдамдығының төмендеуі бір қатар факторлардың есебінен жүреді:субстрат концентрациясының азаюы, тежеуші әсер ететін реакция өнімі концентрациясының артуы, ерітіндінің рН-ның өзгеруі, ферменттердің белсенділігінің жойылуы. t -t кезінде уақыттың өзгеруіне сәйкес ферменттік реакциялар жылдамдығының өзгерісі түзу сызықтық емес. Сондықтан ферменттік реакциялар жылдамдығын анықтау үшін, реакцияның бастапқы кезінде [t, -t] реакция жылдамдығының өзгерісін анықтайды,себебі мұнда реакция өнімінің немесе субстрат концентрациясының түзу сызықтық өзгерісі байқалады.
11.Ферменттік реакциялар жылдамдығының температураға, ортаның рН-на, ферменттер және субстраттар концентрациясына тәуелділігі. Ферменттік реакциялар жылдамдығы, субстрат концентрациясы жоғары болғанда, фермент концентрациясына тәуелді болады. Бірак, фермент концентрациясын абсолютті мөлшерде көрсету мүмкін емес, сондықтан ферменттер белсенділігін көрсету үшін, іс жүзінде шартты бірліктер қолданылады: белсендіктің бір халықаралық бірлігі (ХБ МЕ) қалыпты жағдайда 1 мкмоль субстраттың 1 мин ішінде өзгерісін қамтамасыз ететін мөлшерін көрсетеді.
Температура тәуелділігі Температура белгілі бір шекке жеткенге дейін кез келген химиялык реакцияларға температураның әсері сияқты, ферменттік реакциялар жылдамдығына да әсер етеді.Температураның жоғарылауы молекулалардың қозғалысын арттырады, ал бұл реакцияға түсуші заттардың әрекеттесу мүмкіндігін күшейтеді.Сонымен қатар температура әрекеттесуші молекулалардың энергиясын жоғарылатуы мүмкін, нәтижесінде реакция жылдамдығы артады. Дегенмен, ферменттер көмегімен катализденетін химиялық реакциялар жылдамдықтарының өзіндік қолайлы температурасы бар, яғни одан әрі артуы ферменттің белсенділігін төмендетеді, себебі нәруыз молекуласыныңденатурациясы жүруі мүмкін. Көптеген ферменттердің адам организмінде қызметі үшін қолайлы температура 37-38 °С. Дегенмен табиғатта температураға тұрақты ферменттер кездеседі. Мысалы, ыстық бұлақтарда тіршілік ететін микроорганизмдерден бөлініп алынған Taq – полимераза температура 95 °C көтерілгенге дейін белсенділігін жоймайды. Бұл фермент ғылыми практикалық медицинада полимеразалық тізбекті реакцияларды қолдану арқылы аурулардың молекулалық диагнозы үшін қолданылады.