1. Биохимия пәні және міндеттері. Биохимия және медицина. Биохимия
жүктеу/скачать 1,99 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 8.Коферменттер және простетикалық топтар.
- 9.Ферменттердің қасиеттері.
| Лигазалар-екі молекуланың бір-бірімен қосылып, коваленттік байланыс түзілуі нәтижесінде жаңа қосылыс түзілетін реакцияларды катализдейді. Бұл реакция АТФ молекуласындағы (немесе басқа нуклеозидтрифосфаттардағы) фосфоэфирлік байланыстардың үзілуі немесе басқа қосылыстардағы макроэргтік байланыстардың үзілуімен қатарласа жүреді. АТФ-гидролиздену кезіндегі энергияны қолдана жүретін реакцияларды катализдейтін ферменттер лигазалар немесе синтетазалар деп аталады. Ал энергия көзі ретінде АТФ-тан басқа макроэргтік қосылыс болса, бұл реакцияны катализдейтін ферменттер синтазалар деп аталады.
8.Коферменттер және простетикалық топтар. Коферменттер қатысуынсыз, тек гидролиз процесіне қатысатын ферменттер (мысалы, протеазалар, лиазалар, рибонуклеаза) ғана жұмыс істей алады. Кофермент, белсенді орталықтың катализдік бөлімінде орналасып, химиялық топтардың,атомдардың, электрондардың акцепторы және доноры бола отырып, химиялық реакцияларға тікелей катысады. Кофермент, фермент молекуласының нәруыздық бөлімімен коваленттік және коваленттік емес байланыстар арқылы байланысады.Бірінші жағдайда простетикалық топтар (FAD,FMN, биотин, липой қышқылдары) байланысады. Кейде коваленттік емес байланыстармен кофермент ферментке берік байланысып, нәруыз молекуласынан бөлініп шықпайды, мысалы,тиаминдифосфат. Коферменттік қызмет атқаратын заттар: • дәрумендер туындылары; • цитохромдар, каталаза, пероксидаза, NO-синтаза гуанилатциклазалар құрамына кіретін гемдер; • нуклеотидтер - фосфор қышқылы қалдығының доноры және акцепторы; •убихинон немесе Q коферменті - ТАТ-нде электрондар және протондар тасымалдауға қатысады; • фосфоаденозилфосфосульфат - сульфат тобын тасымалдауға қатысады; • S-аденозилметионин (SAM) – метилтобының доноры; • глутатион - тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады. 9.Ферменттердің қасиеттері. Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Оның ең бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшандатып, тездетіп жібереді. Мұны қарапайым мысалмен былай түсіндіруге болады. Айталық, химиктер кез келген реакцияны тездету үшін катализаторды қолданады. Катализатор өте аз мөлшерде пайдаланылса, ферментті болар-болмас қолданып-ақ реакцияны өте тез жүргізуге жетеміз. Мысалы катализатор әсерінен кез-келген химиялық реакциялар бір секундтай уақыт аралығында өтсе, ал ферментті қатыстырғанда, бір секундтың оннан бір бөлігіндей-ақ уақыт кетеді екен. Реакция қаншалықты шапшаң жүрсе бізге қажетті заттардың көп өндірілетініне ешқандай күмән жоқ. Турасын айтқанда бұл өте маңызды нәрсе. Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады) , денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты.Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады. Ортаның рН-қа әсері .Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді. Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады. жүктеу/скачать 1,99 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|