Екіжақты қасиет көрсетуіне байланысты амин қышқылдары амфотерлі қосылыстар немесе амфолиттер деп аталады. Кристалды амин қышқылын еріткенде, мысалы: аланинді суда еріткенде ол қышқыл тəрізді (протон б
Екіжақты қасиет көрсетуіне байланысты амин қышқылдары амфотерлі қосылыстар немесе амфолиттер деп аталады. Кристалды амин қышқылын еріткенде, мысалы: аланинді суда еріткенде ол қышқыл тəрізді (протон беруші донор)
Екіжақты қасиет көрсетуіне байланысты амин қышқылдары амфотерлі қосылыстар немесе амфолиттер деп аталады. Кристалды амин қышқылын еріткенде, мысалы: аланинді суда еріткенде ол қышқыл тəрізді (протон беруші донор)
немесе негіз сияқты (протон қосып алушы) қасиеттер көрсетеді:
Белоктың амин қышқылды құрамы XX гасырдың 30-шы жылдарында ғана анықталды.
Белоктың амин қышқылды құрамы XX гасырдың 30-шы жылдарында ғана анықталды.
1871 жылы Н. Н. Любавин (орыс оқымыстысы) өзінің зерттеулерінде ас қорыту сөлі ферментінің əсерінен белоктардың амин қышқылына дейін ыдырайтынын анықтады. Осы жасалған тəжірибелер белок құрамын анықтауда басты рөл атқарды. Осыдан кейін А. Данилевский мен Э. Фишер амин қышқылдарының бір-бірімен пептидті байланысып, тізбектесіп тұратынын айтты.
Осы зерттеулерден маңызды екі тұжырым жасалған: біріншіден - белок құрамына амин қышқылдары кіреді, ал екіншіден –гидролиз əдісімен белоктардың химиялық жəне амин қышқылды құрамын зерттеуге болады.
Белок молекуласының құрылымдары
Белок молекуласының төрт деңгейлі құрылымы жөніндегі түсінікті ең бірінші ұсынған Ландерстром-Ланг. Белок молекуласының құрылымы басқа биополимерлерге қарағанда əлдеқайда күрделі. Сонымен, белок молекуласының төрт деңгейдегі құрылымдық ұйымдасуы болады. Олар: бірінші, екінші, үшінші, төртінші деңгейдегі құрылымдар.
Белоктың бірінші деңгейдегі құрылымы.
Белок молекуласының бірінші деңгейдегі құрылымы полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының реттеліп орналасуы. Бірінші деңгейдегі құрылымға тəн пептидтік байланыс ұзындығы 0,132 нм, бұл –С–N- байланысынан (0,149 нм) кіші, С = N қос байланысынан ұзын (0,127 нм) (3-сурет). Кейбір ғалымдар пептидтік байланысты ішінара қос байланыс, ішінара дара байланыс деген пікір айтуда. Л. Полинг пен Р. Кори рентген құрылымдық анализ əдісімен пептидтік байланыс бұрышын анықтап, полипептидтік тізбек бір жазықтықта орналасқанын дəлелдеді.
Дара байланыстардыңбұралу бұрыштары торсионды болып келеді де, N-Сα бұрышы φ,ал С-Сα бұрышы – ψ деп белгіленеді. Əр амин қышқылының өзіне тəн бұралу бұрышы болады, бұл белоктардың екінші құрылымын сипаттайды.
