Белоктардың классификациясы, ас қорыту ферменттері



бет7/9
Дата26.01.2023
өлшемі4,2 Mb.
#62995
1   2   3   4   5   6   7   8   9

ФЕРМЕНТТЕРДІҢ ТҮРЛЕРІ

  • Қарапайым ферменттер тек амин қышқылдарынан тұрады - мысалы, пепсин, трипсин, лизоцим. Күрделі ферменттер (холоферменттер) құрамында амин қышқылдарынан тұратын белокты бөлігі – апофермент және белокты емес бөлігі – кофактор бар.
  • Кофактор, өз кезегінде, кофермент (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) немесе простетикалық топ (гем, олигосахарид, металдардың иондары Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+) деп атала алады.

Барлық ферменттер белоктар және белоктардың барлық қасиеттеріне ие. Сондықтан, белоктар сияқты ферменттер қарапайым және күрделі болып бөлінеді.
Ферменттер құрылысы және құрылымдық бөліктері
Қарапайым ферменттер
(тек белок)
Күрделі
ферменттер
Холофермент
Белокты бөлігі
немесе апофермент
Кофактор,
белкокты емес
молекулалар
=
+
Кофакторлар:
  • Витамины,
  • Металл иондары мен олардың комплекстері.

КҮРДЕЛІ ФЕРМЕНТТЫҢ ҚҰРЫЛЫСЫ

Фермент құрылысы


Апофермент – фермент денесі (белокты бөлігі)
Каталитикалық орталық
Субстартты орталық (ферментпен байланысатын бөлігі)
Белсенді орталық
Аллостериялық орталық

Ферменттің құрамында әр түрлі функцияларды орындайтын бөліктер бөлінеді:

  • Ферменттің құрамында әр түрлі функцияларды орындайтын бөліктер бөлінеді:
  • Белсенді орталық – субстрат молекуласымен тікелей байланыстыруды қамтамасыз ететін және катализді жүзеге асыратын аминқышқыл қалдықтарының комбинациясы (әдетте 12-16). Белсенді ортадағы аминқышқылды радикалдар кез-келген үйлесімде болуы мүмкін, сонымен қатар бір-бірінен желілік тізбекте едәуір алыстатылған аминқышқылдары орналасады.
  • Аллостериялық орталық (allos– бөтен) – ферменттің белсенділігін реттеу орталығы. Қандай да бір молекуланың аллостериялық орталығымен байланысуы белок-ферменттің (белсенді орталықтың) кеңістіктік конфигурациясының және соның салдарынан ферментативтік реакцияның жылдамдығының өзгеруін тудырады.



Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет