Белоктардың үшінші реттік құрылымы. Белоктың үшінші реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір көлемде кеңістікте орналасуын айтамыз. Үшінші реттік құрылымның пішініне қарай, белоктарды глобулярлы жəне фибрилярлы түрлерге бөледі. Белок молекуласы пішініндегі иіліп бұралу, қат-қабат қатпарлар, қисық бұрылыстар негізінен төмендегідей əрекеттесуге байланысты: 1. Амин қышқылдары қалдықтары арасындағы сутектік байланыс. 2. Қарама-қарсы зарядтары бар бүйірлік топтардың өзара əрекеттесуінің электростатикалық күштері (лизин мен аргинин т.б.) 3. Амин қышқылдарындағы полярсыз радикалдар арасында ғы гидрофобтық əрекеттесу. Белоктарда болатын амин қышқылдарының бүйірлі радикалдары судың əсерінен гидрофобтық ядро түзіп, глобулярлы молекуланың ортасына орналасады, ал гидрофильдік радикалдар глобулярлы молекуланың сыртқы бетінде орналасады. Гидрофильдік радикалдардың сумен сутектік байланыстар түзуі гидраттық қабат береді. Гидрофобты ілінісу күші əлсіз байланыс, бірақ бірнеше рет қайталанып келетіндіктен, барлығы қосылғанда едəуір əрекеттесу қуатын береді. 4. Белок молекуласындағы металл иондарының жəне амин қышқылдарындағы бүйірлік топтардың өзара əрекеттесуі (мысалы, цистеин молекулалары арасындағы – S – S – дисульфидтік байланыстар). Қорытындылап айтқанда, əрбір белоктың үшінші реттік құрылымының ерекшелігі полипептидтік тізбектің құрамына кіретін амин қышқылдарының орналасу ретіне (бірінші реттік құ рылымына) жəне амин қышқылдарының сандық мөлшеріне тəуелді. Белок молекуласының үш өлшемді құрылымы өз кезегінде жаңа типті хабарды біріктіреді. Академик В. А. Энгельгард бұны интрамолекулярлы (хабар) деп атаған болатын. Белок- 42 тардың барлық биологиялық қасиеттері (каталиттік, гормондық, антигендік жəне т.б.) төменде көрсетілгендей, олардың үшінші реттік құрылымының тұрақтылығына байланысты, оны белоктың нативті конформациясы деп те атаймыз. Молекула конформациясының бұзылуына əкелетін кез келген əсер (термиялық, физикалық, химиялық) белоктың биологиялық қасиетін аздап немесе толығымен жоюына əкеліп соғады