Белок молекуласының төртінші деңгейдегі құрылымы. Төртінші деңгейдегі құрылым олигомерлі белоктарда болады. Мұндай белоктар екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектерден тұрады. Құрамына кіретін полипептидтік тізбектер бірдей немесе əртүрлі болуы мүмкін. Жеке полипептидтік тізбектерді суббөліктер деп атайды. Суббөліктер (протомерлер) бірінші, екінші, үшінші деңгейдегі құрылымдармен сипатталады. Енді олардың бір-бірімен байланысып, жинақталып оралуы сол белоктың табиғи кеңістіктегі конформациясын, төртінші деңгейдегі құрылымын түзеді. Олигомерлі белоктардың молекулалық салмағы бір полипептидтік тізбекті белоктарға қарағанда əлдеқайда жоғары жəне олар күрделі қызмет атқарады (6-сурет). Төртінші деңгейдегі құрылымы бар олигомерлі белоктардың молекулалық салмағы 50000-нан астам болу керек. Өте танымал олигомерлі белок - гемоглобин. Оның белоктық бөлігі екі бірдей ά-жəне екі бірдей β-тізбегінен тұрады.
3. Нәруыздардың денатурациясы мен ренатурациясы. Нәруыздар амфотерлі макромолекулалар ретінде. Нәруыздардың буферлі, коллоидты және осмостық қасиеттері. Нәруыздардың гидратациясы, тұздау.
Денатурация дегеніміз - белоктардың нативті қасиетін жойып тұнбаға түсуі. Көптеген белоктарда денатурация температураны 50-60°-қа көтергенде байқалады. Жұмыртқа альбуминінің ерітіндісін ақырындап 60-70°С-қа дейін қыздырса, алдымен 21 ерітінді лайланады, біраз уақыттан кейін ұйып қалады. Осындай құбылыс барлық глобулярлы белоктарды қыздырғанда байқалады. Денатурацияны тек температурамен ғана емес белок ерітіндісіне кейбір органикалық ерітінділермен (спирт, ацетон) мочевинамен, басқа да детергенттермен əсер ете отырып та жасауға болады. Ауыр металл катиондары йод, тиоцианат аниондары ерітіндідегі белоктарды денатурацияға түсіреді. Көптеген белоктар өте қышқылдық немесе өте сілтілік ортада ұйып, денатурацияланады. Тіптен механикалық күштердің өзі де, атап айтқанда, жоғарғы қысым, құрғақ препараттарды езу, белок ерітіндісін қатты шайқау белокты денатурациялайды. Физикалық факторлардың ішінде қыздырудан басқа белок денатурациясына əсер ететін ультракүлгін жарығы, ионизация сəулелері. Денатурация кезінде белоктың көптеген физикалық, химиялық қасиеттері өзгереді: ерігіштігі төмендейді, тіптен бұл қасиеті жойылады, оптикалық касиеттері, тұтқырлығы (вязкость) т.б. өзгереді. Белок өзіне тəн биологиялық активтілігін, атқаратын қызметін жояды. Ферменттер табиғи белсенділігін жойып, каталитиздік қасиетінен айырылып, химиялық реакцияны жүргізе алмайды. Денатурация кезінде белоктың кеңістіктегі құрылымы өзгереді (төртінші, үшінші, тіптен екінші деңгейдегі құрылымдары). Тек бірінші деңгейдегі құрылымы, яғни полипептидтік тізбектегі амин қышқыл қалдықтарының реттеліп орналасу тəртібі сақталады. Белоктың толық денатурацияға ұшырауы көптеген жағдай ларда қайтымсыз, бірақ белгілі қолайлы жағдайды жасай отырып, денатурацияға ұшыраған белокты қайтадан бастапқы табиғи қалпына келтіруге болады, мұны ренатурация деп атайды. Мысалы, денатурацияланған трипсин ферментін жайлап бөлме температурасына дейін суытса, ол қайтадан өзінің каталитикалық қасиетіне ие болады.
Ренатурация — табиғи қасиетін жойған биополимердің (мысалы белок немесе нуклеид кышкылдарының) қайта қалпына келуі. Денутурацияда белок молекулалары тығыз ретті жинағынан ретсіз қалыпқа айналады. Ал ренатурацияда ол реттілік пен жинақылық орнына келеді, өйткені аминқышқыл қалдықтары арасында бұрынғыдай байланыстар пайда болады. Сондай-ақ осыған ұқсас нуклеотидтер арасындағы сутектік байланыстардың үзілуінен табиғи қасиеттерін жойған ДНҚ, температураны біртіндеп өзгерту әдісімен (ДНҚ-ын «ендеу») қалпына келтіріледі. Бұл жағдайда сутектік байланыстар қайта құрылады. Ренатурация кезінде биополимерлердің екінші және үшінші сатылы құрамдары қайтадан орнына келеді, ал ренатурацияның дұрыс жүруі молекуланың бірінші сатылы құрамына байланысты.