Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том

142 3-тарау. Белоктар
3.11-суретте
 ұйымдасуы әртүрлі үш белок домендерінің таспалық моделі көрсетіл-
ген. Осы сурет бойынша доменнің орталық ядросы α-спиральдан, β-қатпардан немесе 
осы екі маңызды құрылымдардың әртүрлі комбинацияларынан қалыптасады. 
3.11-сурет. 
Үш әртүрлі 
белок 
домендерінің 
таспалық 
модельдері. 
(A) 
Митохондриядағы 
электрон 
тасымалына 
қатысатын b
562
жалғыз 
доменді белок. Осы белок 
толықтай α-спиральдардан 
құрылады. (Ә) α-спираль 
мен параллельдік β-қат-
парлардың қосындысынан 
қалыптасатын 
лактатде-
гидрогеназа ферментінің 
НАД-байланыстырушы до-
мені. (Б) Екі антипараллель 
β-қатпардың сэндвичінен 
түзілетін иммоноглобулиннің өзгергіш домені. Осы мысалдарда α-спираль жасыл, ал β-қатпарлар 
қызыл сызықтармен белгіленген. Полипептидтік тізбектің тек белок бетінде ғана шұғыл бұрылыстар 
жасай отырып, доменнің барлық ауданында артқа және алға жылжуына көңіл аударыңыз (
3.5-бейне-
фильм
). Басқа молекулалардың байланысу сайтын әдетте ішке қарай енетін ілмекті (сары) аудандар 
қалыптастырады.
Ең кіші белок молекулаларында жалғыз домен, ал үлкен белоктарда, әдетте, бір-
бірімен полипептидтік тізбектің иілгіш қысқыш қызметін атқаратын, қысқа құрылым-
дық емес аудандардан тұратын домендердің бірнеше ондаған жиынтығы бола алады. 
Көптеген мүмкін болатын полипептидтік тізбектердің тек кішігірім бөлігі ғана 
клеткалар үшін маңызды бола алады
20 амин қышқылының әрқайсысының химиялық қасиеттері әртүрлі және олардың 
әрқайсысының полипептидтік тізбектің кез келген ауданында орналаса алатындығын 
ескерсек, 4 амин қышқылынан тұратын қысқа тізбектің 20×20×20×20=160000 варианты 
немесе 20
n
(n–тізбектегі амин қышқылдарының саны) түрлі полипептидтік тізбек түзіле 
алады. Клетка, теориялық тұрғыдан, ұзындығы 300 амин қышқылынан тұратын қалып-
ты белоктың 10
390
(20
300
) әртүрлі полипептидтік тізбектер түрін түзе алады. 
Клеткадағы полипептидтік тізбектердің тек аздаған түрлері ғана тұрақты үш кеңістік-
тік құрылымға ие бола алады – болжау бойынша миллиардтың ішінде тек біреуі ғана. 
Дегенмен, клеткалардағы белоктардың көпшілігі қайталанбас, әрі тұрақты құрылымға 
ие болып келеді. Бұл қалай мүмкін болады? Осы сұрақтың жауабы табиғи селекцияда 
(сұрыптау) жатыр. Құрылымы мен биохимиялық белсенділігі белгісіз болатын белок 
клетканың тірі қалуына көмектесе алмайды. Осындай белоктар табиғи селекцияда 
сынау мен қате жолымен тексеріледі және жойылады. 
Эволюция барысында тірі организмдердегі белоктардың сұрыпталуына байланысты 
қазіргі таңдағы көптеген белоктардың аминқышқылдық құрамы тұрақты болып қалып-

БЕЛОКТАРДЫҢ ПІШІНІ МЕН ҚҰРЫЛЫМЫ
143
тасты. Белок молекулалары тұрақты болып келетіндіктен оның құрамындағы бірнеше 
атомдардың өзгеруі белок функциясының толықтай жоғалуына себеп бола алады. Со-
нымен қатар, кейбір сирек кездесетін белоктардың мисфолдингі толық организм дең-
гейінде өте күшті өзгерістер тудыра алады. 
Белоктарды көптеген туыстастықтарға классификациялауға болады
Белок пайдалы қасиеттері болатын тұрақты конформацияға ие болғаннан кейін оның 
құрылымы эволюция барысында жаңа қасиеттерге ие болу мақсатында модификация- 
лана алады. Бұл процесс кездейсоқ түрде гендерді дупликациялайтын генетикалық 
механизмдер көмегімен шапшаңдатылады. Гендер дупликациясының нәтижесінде бір 
геннің әртүрлі көшірмелері бір-бірінен тәуелсіз түрде дамиды. Жағдайлардың осындай 
түрі ерте кезеңдерде жиі орын алған; нәтижесінде қазіргі таңдағы көптеген белоктарды 
оның туыстастықтарына жіктеуге болады. Туыстастықтың әр мүшесінің аминқышқыл-
дық тізбегі мен үш кеңістіктік құрылымы туыстастықтың басқа мүшелерінде ұқсас 
келеді.
Мысал ретінде серинпротеазаларды қарастырсақ болады. Бұл үлкен туыстастықтың 
құрамына белоктарды ыдырататын химотрипсин, трипсин, эластаза ферменттері мен 
қан ұюына қатысатын кейбір протеазалар кіреді. Кез келген екі ферменттің протеазалық 
бөлігін салыстырған кезде олардың аминқышқылдық бөліктері сәйкес болатындығы 
анықталды. Олардың тіпті үшкеңістіктік құрылымдары да ұқсас: олардың жүздеген 
амин қышқылдарынан тұратын нақты бұрылыстары мен оралымдары бірін-бірі қай-
талайды (

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: