Блок белки и ферменты биоэнергитика
жүктеу/скачать 332,46 Kb.
|
|
Блок 1. белки и ферменты. биоэнергитика 1. перед пломбированием зуба зубные стержни обрабатывают антисептиком, например фенолом, формальдегидом или эвгенолом. Эти вещества вводят в виде турунда и тщательно всасывают, так как они не должны попасть на слизистую оболочку полости рта. 1. охарактеризуйте процесс денатурации Белков. Покажите, как почему при денатурацией изменяется строение белков (40%). Ответ: Денатурация – это разрушение нативной конформации белка. Нативная конформация белка – это его функционально активная структура, форма. Белки находятся в состоянии нативной конформации, когда они представлены в виде третичной структуры. Соответственно, когда разрушается третичная структура белка, он теряет свою нативную конформацию, и утрачивает способность выполнять свои функции. 2.Почему препарат следует избегать попадания в слизистую оболочку полости рта? (20%). Ответ: Фенол легко всасывается через слизистую оболочку и кожу. При системной абсорбции оказывает токсические, прижигающее и раздражающее действия 3.Назовите другие химические и физические денатурирующие агенты (40%). Ответ: К денатурации приводит действие соответствующих денатурирующих агентов. Все денатурирующие агенты делятся на 2 типа: физические и химические: -к физическим относят: УФ-излучение; ультразвук; радиация; давление; высокая температура; ионизация заряженными частицами. -к химическим относят: кислоты; щелочи; соли тяжелых металоов; перекись водорода, йод; хлоргексидин; 2.для энзимотерапии корня зуба применяется ферментный препарат «Имо - зимаза» - лизоцим, трипсин и химотрипсин. Препарат гидролизует денатурированные протейны и действие длится долго. Препарат уничтожает корковую среду патогенных микроорганизмов, закапывающих дентин, и разрушает мертвую ткань зуба, закапываемую кариесом. 1.охарактеризуйте особенности строения молекулы белка первичной, вторичной и третичной структуры (30%). Ответ: Белки имеют 4 типа структурной организации. Первичная структура. Это линейная последовательность аминокислотных остатков в составе молекулы белка, составляющая полипептидную цепь. Остатки аминокислот в составе первичной структуры, соединены пептидными связями. Пептидные связи являются достаточно крепкими, поэтому первичную структуру не так просто разрушить, для этого необходимы специальные катализаторы – ферменты. Вторичная структура может быть двух видов: 1. а-закрученная спираль. Такой вид вторичной структуры представляет собой закрученную по спирали полипептидную цепь, удерживающуюся благодаря образованию водородных связей между атомами кислорода и водорода разных аминокислотных остатков. 2. в-складчатая структура. При этом могут укладываться как несколько полипептидных цепей, так и всего одна, сделавшая поворот. В-складчатая структура также удерживается за сет образования водородных связей, между атомами кислорода и водорода различных аминокислотных остатков. Третичная структура – представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Третичная структура, иными словами, это укладка вторичной структуры в функциональную форму белковой молекулы. Третичная структура может быть представлена двумя вариантами: 1. Глобула; 2. Фибрилла 2.охарактеризуйте деятельность трипсина и химотрипсина как эндопептидазы (40%). Ответ: Трипсин- разрушает внутренние пептидные связи в участках которые образованы лизином и аргинином. Хемотрипсин- разрушает внутренние пептидные связи в участках образованных тирозином, триптофаном, фенилаланином. 3.Почему вышеуказанный препарат не должен содержаться в корневых стержнях зуба более 1-2 суток (30%). Ответ: Потому что трипсин активирует плазминоген, значит будет образовываться плазмин, который будет расщеплять фибрин на фракции с обнажением лизина к которому будет прикрепляться урокиназа которая тоже осуществляет лизис фибрина. Все это будет приводить к кровотечению. 3.перед пломбированием зуба для приготовления корня зуба применяется ферментный препарат «Имозимаза» - лизоцим, трипсин и химотрипсин. Препарат гидролизует денатурированные белки и продлевает действие. Препарат уничтожает корковую среду патогенных микроорганизмов, закапывающих дентин, и удаляет мертвую ткань зуба, закапываемую кариесом. 1.охарактеризуйте субстраты и продукты ферментов амилазы и трипсина (30%). Ответ: Амилаза – фермент, относится к классу гидролаз, катализирует гидролиз альфа-1,4-гликозидной связи в молекулах полисахаридов. Субстраты амилазы: полисахариды(крахмал, гликоген). Крахмал – это полисахарид, состоящий из множества молекул глюкозы соединенных между собой альфа 1,4 и альфа-1,6-ликозидными связями. Гликоген – это полисахарид(животный крахмал). Он также состоит из молекул глюкозы, соединенных альфа-1,4 и альфа-1,6-гликозидными связями, однако структура гликогена более разветвлена. Продукты: Мальтоза(Солодовый сахар) – это дисахарид, состоящий из двух молекул глюкозы, связанных альфа-1,4-гликозидной связью. Декстрины – это олигосахарид, образующиеся под действием альфа-амилазы слюны, и состоящий из молекул глюкозы, соединенных альфа-1,4 и альфа-1,6-гликозидными связями. Трипсин – фермент, относится к классу гидролаз. Расщепляет пептидные связи в молекулах белков и полипептидов, по механизму действия является энтеропептидазой. Субстраты: протеин, белки, полипептиды. Продукты: низшие пептиды, аминокислоты. 2. охарактеризуйте процесс денатурации белка. Строение белка при денатурации и почему изменяется (40%). Ответ: Денатурация – это процесс разрушения нативной конформации белка, под действием различных химических и физических воздействий (денатурирующих агентов). При денатурации разрушаются все структуры белка, кроме первичной, поскольку для расщепления пептидной связи, необходимо действие ферментов. Среди денатурирующих агентов выделяют: физические(температура, давление, ультразвук, уФ-излучение и т.д.) и химические( кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, мочевина, перекись водорода, хлоргексидин и т.д.). Изначально, белок в состоянии третичной структуры, имеет нативую конформацию, то есть способен выполнять свои функции. Под действием денатурирующих агентов, слабые связи(водородные, ионные, гидрофобные связи) разрушаются. Однако пептидная связь, посредством которой соединяются аминокислоты в первичной структуре, является более прочной, и не разрушается под действием денатурирующих агентов. Вследствие этого, можно сказать, что при денатурации строение белка представлено его первичной структурой. 3.Почему с этим препаратом запрещается использование спирта и спиртовых( в составе) препаратов (30%). Ответ: поскольку препарат является ферментным(лизоцим, трипсин и химотрипсин), а ферменты по химической природе являются белками, то они будут подвергаться процессам денатурации, под действием спирта. Спирт, являясь денатурирующим агентом, способен разрушать слабые водородные связи, в третичной структуре белка, что в конечном итоге приведет к потере функционального действия фермента, в составе препарата. 4.в общемедицинской и стоматологической практике также применяются препараты, содержащие ферменты. Например, в гастроэнтерологии ферменты используются для заместительной терапии или для лечения инфекционных воспалительных заболеваний, травм и ожогов. Эти пре-Параты содержат как ферменты, так и витамины. 1. охарактеризуйте функции ферментов в организме человека, строение простых и сложных ферментов (30%). Ответ: Ферменты – это соединения белковой природы, выполняют роль биологического катализатора в организме человека. Они ускоряют биохимические реакции, понижая энергию активации биохимических реакций, сами при этом не изменяются и не расходуются. Важной особенностью ферментов является то, что они способны действовать в мягких условиях внутри организма. Простые ферменты состоят только из одного белка, сложны состоят из белковой и небелковой части. Небелковая – кофермент, апофермент – белковая часть. 2.Какие витамины нужны для ферментов, приведите примеры, какие витамины работают вместе с какими классами ферментов (40%). Ответ: В качестве коферментов могут выступать как сами витамины, так и их производные: Витамин В1(тиамин). В виде: ТДФ и ТПФ ялвляется коферментом: 1. В составе пируват-и а-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата и а-кетоглутарата; 2. В составе транскетолазы участвует в пентозофосфатном пути превращения углеводов. Витамин В2(рибофлавин). В виде: ФАД и ФМН является коферментом: флавиновых ферментов, таких как: оксидоредуктаза. Также ФАД является коферментом для фермента сукцинадегидрогеназы в цикле кребса. И участвует в окислительно-восстановительных реакциях. Витамин РР(ниацин). В виде НАД и НАДФ является коферментом для Дегидрогеназ, участвует в окислительно-восстановительных реакциях. Витамин В5(пантотеновая кислота) КоА, HS-KoA, участвует в реакциях ацилирования, а также в образовании высокоэнергетических связей с карбоксильными группами. Витамин В6(пиридоксин). ПФ, является коферментом для декарбоксилаз и трансаминаз, и участвует в реакциях декарбоксилирования и трансаминирования. Витамин Н(биотин). является коферментом для карбоксилаз, участвует в реакциях карбоксилирования. 3.назови шесть классов ферментов и их функции (30%). Ответ: Ферменты разделяют на 6 классов, в зависимости от типа катализируемой реакции: 1. Оксидоредуктазы - это ферменты, участвующие в различных окислительно-восстановительных реакциях, с участием двух субстратов. Они переносят электроны или протоны, с одного субстрата на другой. Подклассы: - Дегидрогеназы – это подкласс ферментов, катализирующих реакции дегидрирования. Реакции под действием данных ферментов, протекают в присутствии коферментов, производных витаминов: НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Данные коферменты являются акцепторами протонов и электронов. Дегидрогеназы обладают высокой сустратной специфичностью. - Оксидазы – это подкласс ферментов, катализирующих реакции в которых акцептором электронов является молекулярный кислород. - Оксигназы (гидроксилазы) – в ходе реакции атом кислорода из молекулы, присоединяется к субстрату. 2. Трансферазы – это класс ферментов, катализирующих перенос функциональной группы от одного субстрата к другому. Подклассы: Подклассы классифицируются в зависимости от типа переносимой группы: киназы(перенос остатка фосфорной кислоты), аминотрансферазы, ацетилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы. 3. Изомеразы – это класс ферментов, катализирующих внутримолекулярный перенос функциональной группы, атомов или групп атомов. Подклассы разделяются, в зависимости от группы которую они переносят. 4. Гидролазы – это ферменты, катализирующие реакции с разрывом связей между С-С, С-Н, С-S, с присоединением воды по месту разрыва связи. Подклассы формируются в зависимости от типа связи, которую разрушает фермент: протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза. 5. Лиазы – это класс ферментов, катализирующих реакции с разрывом связи между С-С, С-Н, С-S, с образованием двойной связи по месту разрыва. Подклассы формируются, с учетом связи, которую расщепляет фермент: углерод-углерод-лиазы, углерод-азот, углерод-кислород- лиазы и т.д. Также выделяют подклассы опираясь на название функциональной группы, которую отщепляет или присоединяет фермент: карбокси-лиазы, гидро-лиазы. 6. Лигазы – это класс ферментов, катализирующих соединение двух молекул в одну, с затратой энергии макроэргических соединений. При том, если затрачивается молекула АТФ, фермент называется синтетаза, если затрачивается энергия, полученная при расщеплении связей любого другого макроэрга, то фермент называется – синтаза. 5.у остеобластов на стадии минерализации увеличивается скорость синтеза белков межклеточного матрикса, что приводит к повышению поглощения клетками глюкозы и кислорода. Синтез АТФ увеличивается. 1. охарактеризуйте реакции цикла Кребса, укажите ферменты и коферменты. Ответ: 1. Оксалоацетат, соединяясь с ацетил-КоА, превращается в цитрат под действием цитратсинтазы(при этом расходуется одна молекула воды); 2. Цитрат под действием аконитазы превращается в изоцитрат; 3. Изоцитрат под действием изоцитратдегидрогеназы, НАД+ превращается в альфа-кетоглутарат(при этом удалется молекула СО2, и восстанавливается НАДН); 4. альфа-кетоглутарат, под действием альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса превращается в сукцинил-КоА. Альфа-кетоглутаратдегидрогеназный коплекс включается в себя 3 фермента: 1. альфакетоглутаратдекарбоксилаза; 2. Дигидролипоилтранссукцинилаза; 3. Дигидролипоилдегидрогеназа. А также 5 коферментов: НАД, ФАД, КоА, липоевая кислота, ТДФ. При этом НАДН восстанавливается, и удаляется молекула СО2. 5. Сукцинил-КоА, под действием сукцинил-КоА синтазы превращается в сукцинат. С данной реакцией сопряжено превращение ГТФ из ГДФ и остатка фосфорной кислоты. Данную сопряженную реакцию катализирует сукцинаттиокиназа. Затем ГТФ превращается в АТФ, данную реакцию катализирует фермент – нуклеозиддифосфаткиназа. Это реакция является примером субстратного фосфорилирования. 6. Сукцинат под действием сукцинатдегидрогеназы, ФАД превращается в фумарат. При этом ФАДН2 восстанавливается. 7. Фумарат под действием фермента фумараза, превращается в малат. 8. Малат под действием малатдегидрогеназы, НАД+ превращается в оксалоацетат, при этом НАДН восстанавливается. 2. Сколько молей АТФ синтезируется из 1 молекулы Ацетил-КоА, вычислите (50%)? Ответ: Из 1 молекулы ацетила-КоА синтезируется 12 молекул АТФ. Поскольку в 3,4,8 реакциях восстанавливается НАДН, который поступает в ЦТД, и отдает там электроны, в результате 1 НАД дает 3 молекулы АТФ. 3 молекулы НАД, дает 3*3=9молекул АТФ. в 6 реакции восстанавливается ФАДН2, который переносится в ЦТД и отдает там электроны, в результате 1 ФАД дает 2 молекулы АТФ. В 5 реакции происходит реакция субстратного фосфорилирования, в результате которой образуется 1 молекула АТФ. Итог: 9+2+1=12 молекул АТФ. 6. при афтозном стоматите и других воспалительных заболеваниях полости рта витамин В2 (рибофлавин) и витамин В9 (фоди - кислота) используются для опосредования регенерации слизистой оболочки 1. укажите источники витамина В2 и витамина В9, суточную норму (20% 6) жүктеу/скачать 332,46 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|